Химический состав живого Единство химического состава С

Химический состав живого

Единство химического состава С, Н, О, N – 99% состава живых организмов (органогены) Р, S, Na, K, Ca, Cl, Mg обязательны (макроэлементы) ü ü ü Mn, Fe, Co, Cu, Zn обязательны в микродозах (микроэлементы) Белки (структурные элементы и БАВ, в частности, ферменты) – 50 -70% смт Нуклеиновые кислоты (ДНК, РНК) Углеводы (структурные и энергетические компоненты) Липиды (структурные и энергетические компоненты) Липоиды (БАВ, например, стероидные гормоны) • Вода – среда для органических и неорганических веществ – 60 -80%, до 98% состава клетки

Н 2 О участвует в реакциях метаболизма служит средой, в которой происходит распространение гамет и оплодотворение выполняет функции: опорную, защитную, транспортную поддерживает структуру клеток (компонент цитоплазмы) и многоклеточных тел (гидроскелет)

Уникальность свойств воды определяется структурой ее молекул Молекулы полярны Малых размеров σσ+ σ+ Удерживаются водородными связями Водородные связи

Свойства воды Вода –растворитель для полярных веществ · - солей; сахаров и простых спиртов - Неполярные молекулы в воде гидрофобны Вода – среда для транспорта различных веществ · Вода как реагент и продукт реакций · - вода - источника водорода для синтеза органических соединений в процессе фотосинтеза - вода участвует в реакциях гидролиза • Несжимаемость воды (в жидком состоянии) -Тургор клеток, тканей; основа гидроскелета • Аномалия изменения плотности воды разных агрегатных состояний (максимальная плотность Н 2 О при Т= +4 о. С, при >/< ρ уменьшается) · Большое поверхностное натяжение и капиллярность -Когезия – сцепление молекул физического тела друг с другом под действием сил притяжения. · Большая удельная теплоемкость (4, 2 к. Дж/кг·К) · Вода и процесс эволюции

http: //biochemistry. ru/biohimija_severina/B 5873 Content. html Биополимеры - макромолекулы (мол. масса 104 -1010 D) характеристика Полисахариды Белки Нуклеиновые кислоты субъединицы моносахара Тип связи между субъединицами гликозидный Пептидный Фосфо- НС – О –СН- О = С – N –Н диэфирный С – О – Р – О – С Аминокислоты Липиды – молекулы более мелкие средняя молекулярная масса 750 -2500. нуклеотиды

Углеводы Сх(Н 20)х 3 С-9 С – углеводы, чаще пентозы (5 С) и гексозы (6 С) Глюкоза Галактоза Фруктоза Аномерная ОН-группа при Iат. С аномеры

Биополимеры - макромолекулы (мол. масса 104 -1010) характеристика Полисахариды Белки Нуклеиновые кислоты субъединицы моносахара Тип связи между субъединицами гликозидный Пептидный Фосфо- НС – О –СН- О = С – N –Н диэфирный С – О – Р – О – С Аминокислоты нуклеотиды

ОЛИГОСАХАРИДЫ (Дисахариды) α Глюкоза+глюкоза=мальтоза α α α Глюкоза+ β фруктоза=сахароза β Галактоза+ β глюкоза=лактоза β

Составляющие крахмала: амилоза и амилопектин АМИЛОЗА 1 4 1 АМИЛОПЕКТИН – состоит из амилозы (~20 мономеров), связанных 1 -6 гликозидной связью 6

Полисахариды Целлюлоза (1 -4 гликозидная связь) хитин β - глюкоза Крахмал (запасающее вещество растений) α - глюкоза (1 -6 гликозидная связь) (1 -4 гликозидная связь) Гликоген (запасающее вещество животных) (Преобладает 1 -6 гликозидная связь) На протеины

Хитин - полиацетилглюкозамин

1871 г. – Н. Н. Любавин – Белки состоят из аминокислот ПРОТЕИНЫ H NН 2 ---СООН Н 2 N ---С----СООН Н R глицин схема аминокислоты

аланин пролин валин лейцин метеонин фенилаланин изолейцин глицин триптофан L-аспарагиновая L-глутаминовая кислота тирозин L-лизин + аспарагин серин L-аргинин + треонин L-гистидин + глутамин цистеин

Биополимеры - макромолекулы (мол. масса 104 -1010) характеристика Полисахариды Белки Нуклеиновые кислоты субъединицы моносахара Тип связи между субъединицами гликозидный Пептидный Фосфо- НС – О –СН- О = С – N –Н диэфирный С – О – Р – О – С Аминокислоты нуклеотиды

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ Пептидная связь обуславливает первичную структуру белка

Другие виды связей в пептидах • Ионная связь (в нейтральной среде, р. Н=7. 0 -7. 4, образуются биполярные ионы цвиттерины ) Дисульфидная связь Водородная связь ☺

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ Пептидная связь обуславливает первичную структуру белка

Вторичная структура полипептидной цепи

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА Глобулярный белок

ШАПЕРОНЫ – БЕЛКИ, УЧАСТВУЮЩИЕ В ПРАВИЛЬНОМ СВОРАЧИВАНИИ ПОЛИПЕПТИДОВ

Альцгеймера)

Химический состав живых систем

Какие аминокислоты протеинобразующие? A) Б) В)

Найдите аминокислоты Полярные незаряженные A) Б) В)

Какая структура белка изображена? Как поведут себя в водной среде АКостатки тирозина и лейцина?

Функции протеинов: • Структурная • Защитная • Глобулярные белки • Биокатализаторы • Регуляторная • Строго специфичны • Транспортная • Акт-ть ферментов зависит от T˚, р. Н, p, conc. • Двигательная • Рецепторная • Трофическая • Запасающая • Апоферменты активны при кофакторах – (не белкú!) • Аллостерические ферменты- их активность регулируется аллостерическими эффекторами • Ферментативная липиды

субстрат фермент Эмиль Фишер, 1890: гипотеза «ключ-замок» Даниэль Кошланд, 1958: гипотеза «рука-перчатка» индуцированного соответствия Субстрат-ферментный комплекс Разложениение субстрата

Денатурация белка Факторы, вызывающие нарушение пространственной конформации: ◘Высокая энергия (нагрев, облучение) → разрыв водородных и ионных связей ◘Сильные кислоты, щелочи, конц. соли → разрыв ионных связей, при длительном действии - и пептидных ◘Тяжелые металлы →разрыв ионных связей при связывании катионов с карбоксильной группой, снижение растворимости, выпадение в осадок ◘Органические растворители и детергенты → нарушают гидрофобные взаимодействия, образуя связи с неполярными группами Слайд 23

мембрана Внеклеточное пространство Миристоевая кта Геранилгераниловая к -та Инактивация рецепторной молекулы α (при фосфорилировании) β γ Цитозоль S S E E Р Р Сайт связывания с ГТФ или ГДФ

липиды ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИДЫ Глицерол ФОСФОЛИПИДЫ Три жирные кислоты СТЕРОИДЫ

ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИДЫ Стеариновая CH 3(CH 2)16 COOH К жирам или Предельная (НАСЫЩЕННАЯ) К-ТА маслам будут относиться (ВХОДИТ В СОСТАВ липиды, содержащие ЖИРОВ) олеиновую (С 17 Н 33 СООН), линолевую ( С 17 Н 31 СООН) и Олеиновая CH 3(CH 2)7 CH=CH (CH 2)7 COOH арахидоновую кислоты ( С 19 Н 31 СООН)? ЛИНОЛЕВАЯ (семейство ω-6)- И α-ЛИНОЛЕНОВАЯ (семейство ω-3)- незаменимые (или эссенциальные) жирные кислоты. Непредельная (НЕНАСЫЩЕННАЯ) К-ТА Основные источники полиеновых жирных кислот для человека - жидкие растительные масла и рыбий жир (ВХОДИТ В СОСТАВ МАСЕЛ) ? !

липиды Глицерол Три жирные кислоты

Фосфолипиды Гидрофильная часть Гидрофобная часть Образуют бислой мембраны

60% от общего пула фосфолипидов составляют фосфатидилхолин и сфингомиелин СН 2 фосфатидилхолин Остаток жирной кислоты СФИНГОЗИН Амидная связь с ЖК сфингомиелин

холестерол

Липопротеин

1868 г. – Ф. Мишер – НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ Структура нуклеотида

Рибоза

ДНК РНК ДНКРНК

АТФ

ТИМИН 3` АДЕНИН 5` 5 1 4 3 2 2 1 ОН Н 4 5 5 1 4 3 3` 3 2 2 3 1 ЦИТОЗИН ГУАНИН 4 5 5` 3`

5’- конец 3’- конец

1951 – Э. Чаргафф – выявил закономерности хим. состава ДНК %А =%Т %Г = %Ц А+Г=Т+Ц (A+Т): (Г+Ц) видоспецифично 1) Масса 1 нуклеотида = 345 А. е. м. 2) L витка ДНК=3, 4 нм 3) Нуклеотид (L) = 0, 34 нм.

Коллинеарность оснований гуанин аденин тимин цитозин

ТИМИН 3` АДЕНИН 5` 5 1 4 3 2 2 3 1 4 5 5 1 4 3 3` 2 2 3 1 ЦИТОЗИН ГУАНИН 4 5 5`

3’ 5’ 5’ 3’

Розалинд Франклин Снимок 51. В-ДНК: два полинуклеотида идущие антипарралельно другу (метод рентгеновской кристаллографии, представлена на лекции в 1951 г. ) Статья в «Nature» , 1953 год Ф. Крика и Дж. Уотсона 1962 год- Нобелевская премия по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся молекулярной структуры нуклеиновых кислот и их значения для передачи информации в живых системах» : Ф. Крик, Дж. Уотсон, М. Уилкинс (Р. Франклинд умерла в 1958 г. )

Репликация ДНК совершается по полуконсервативному механизму Be continuities …

Репликация ДНК Be continuities …

Репликация ДНК РЕПЛИСОМА – комплекс белков, участвующих в репликации стабилизирующие белки хеликаза топоизомераза ЛИДИРУЮЩАЯ НИТЬ РЕПЛИКАТИВНАЯ ВИЛКА Сшивает отрезки удаляет РНК-затравку

Уровни компактизации ДНК 2 нм 11 нм 300 нм 700 нм 1400 нм днк Нуклеомерный Нуклеосомный Хромомерный уровень Хромонемный уровень Хромосомный уровень

ДНК гистоновый октамер НУКЛЕОСОМНЫЙ УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ ДНК

30 нм линкерная ДНК Н 1 НУКЛЕОМЕРНЫЙ УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ ДНК

Уровни компактизации ДНК 2 нм 11 нм 300 нм хромомерный уровень 700 нм Хромонемный уровень 1400 нм

ХРОМОМЕРЫ ХРОМОНЕМНЫЙ УРОВЕНЬ ОРГАНИЗАЦИИ ДНК

1868 г. – Ф. Мишер –нуклеиновые кислоты 1871 г. – Н. Н. Любавин – Белки состоят из аминокислот 1873 г. – Ф. Шнейдер –хромосомы

1902 -1907 г. г. – У. Сетон, Т. Бовери – наследственные задатки (гены) находятся в хромосомах!!! 2 нм 11 нм 300 нм 700 нм 1400 нм ХРОМОСОМЫ = НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ + БЕЛКИ Нуклеомерный Нуклеосомный Хромомерный уровень Хромонемный уровень Хромосомный уровень ГДЕ ЖЕ ЛОКАЛИЗОВАНЫ ГЕНЫ? !

1944 г. – О. Эвери, М. Маккарти, С. Маклеод – Показана ведущая роль ДНК в наследовании признаков. КОККИ стрептококки стафилококки Вирулентный штамм пневмококка Авирулентный штамм пневмококка диплококки Фракционирован на: Белки Липиды Углеводы Нуклеиновые кислоты

1952 г. – А. Херши, М. Чейз – Окончательное доказательство роли ДНК как наследственного фактора. бактериофаги

Генетический код 1954 – Георгий Антонович Гамов – идея триплетного кодирования

Свойства генетического кода • Триплетность — значащей единицей кода является триплет (= кодон) • Непрерывность —триплеты считываются непрерывно • Дискретность — триплеты считываются как целое • Специфичность — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте • Вырожденность (=избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов • Универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности • Помехоустойчивость — мутации могут быть консервативными, если замена нуклеотидов не приводит к смене класса кодируемой аминокислоты и, как следствие, не ведет к изменению конформации белка; ( в ином случае - мутации носят радикальный характер ).

Серповидноклеточная анемия – результат точковой мутации –замены Глутаминовой к-ты (-) на Валин (непол. )

КОФАКТОРЫ НЕОРГАНИЧЕСКОЙ ПРИРОДЫ üИОНЫ МЕТАЛЛОВ üЖЕЛЕЗО-СЕРНЫЕ КЛАСТЕРЫ ПРОЧНО СВЯЗАННЫЕ • ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ МОБИЛЬНЫЕ • КОФЕРМЕНТЫ ФАД

КРАХМАЛ

ГЛИКОГЕНИН - БЕЛОК

Схема строения антитела Антитело состоит из четырех белковых молекул — двух больших, или «тяжелых» цепей и двух маленьких ( «легких» ). Вариабельная область отвечает за связывание антигена, именно в нее вносятся изменения при соматическом гипермутировании. Рис. с сайта www. jdaross. cwc. net

Опсин Родопсин

http: //biochemistry. ru/biohimija_severina/B 5873 Part 13 -76. html

ГИСТОНЫ Любая мутация в гистоновых генах летальна ! ФРАКЦИЯ ЛИЗИН АРГИНИН Н 1 (очень богатая лизином) 1 29 % 1% Н 2 а (умеренно богатая лизином) 11% 9% Н 2 b (умеренно богатая лизином) 16% 6% Н 3 (очень богатая аргинином) 10% 13% Н 4 (богатая аргинином) 11% 14% Все гистоны, кроме Н 1, чрезвычайно консервативны в эволюционном отношении ! ТАБЛ