ТРАНСЛЯЦИЯ Выполнила Старикова Е О ТРАНСЛЯЦИЯ Трансляция

ТРАНСЛЯЦИЯ Выполнила: Старикова Е. О

ТРАНСЛЯЦИЯ Трансляция -это биосинтез белка на матрице м. РНК. Трансляция заключается в синтезе полипептида на рибосоме, при котором в качестве матрицы используется молекула м. РНК (считывание информалии в направлении 5’ 3’)

После переноса информации с ДНК на матричную РНК начинается синтез белков. Каждая зрелая м. РНК несет информацию только об одной полипептидной цепи. Если клетке необходимы другие белки, то необходимо транскрибировать м. РНК с иных участков ДНК. Молекулы участвуюшие в трансляции: I. м. РНК- носитель информации о первичной структуре белка II. Рибосома III. Комплекс «аминоацил-т. РНК» IV. Источник Е (АТФ) V. Белковые факторы Выделяют три основных стадии трансляции: инициация, эллонгация. терминация.

ИНИЦИАЦИЯ Сборка рибосом, сопровождающаяся распознаванием стартового кодона, который кодирует метионин Для инициации необходимы м. РНК. ГТФ. малая и большая субъединицы рибосомы, три белковых фактора инициации (ИФ 1. ИФ-2, ИФ-3), метионин и т. РНК для метионина. В начале этой стадии формируются два тройных комплекса: первый комплекс - м. РНК + малая субъединица + ИФ-3, второй комплекс - метионил-т. РНК + ИФ-2 + ГТФ. После формирования тройные комплексы объединяются с большой субъединицей рибосомы. В этом процессе активно участвуют белковые факторы инициации, источником энергии служит ГТФ. После сборки комплекса инициирующая метионилт. РНК связывается с первым кодоном АУГ матричной РНК и располагается в П-центре (пептидильный центр) большой субъединицы. А- центр (аминоацильный центр) остается свободным, он будет задействован на стадии элонгации для связывания аминоацил-т. РНК.

СОБЫТИЯ СТАДИИ ИНИЦИАЦИИ После присоединения большойсубъединицы начинается стадия Элонгации

ЭЛОНГАЦИЯ Рибосома осуществляет отбор т. РНК несущих антикодон соответствующий кодону, находящемуся в данный момент в активном центре рибосомы. замыкается пептидная связь между аминокислотами, рибосома переходит на следующий кодон. Для этой стадии необходимы все 20 аминокислот, т. РНК для всех аминокислот, белковые факторы элонгации, ГТФ. Удлинение цепи происходит со скоростью примерно 20 аминокислот в секунду. Элонгация представляет собой циклический процесс. Цикл элонгации включает три шага: I. Присоединение аминозцил-т. РНК к кодону м. РНК , аминокислота при этом в страивается в А-центр рибосомы. источником энергии служит ГТФ. II. Фермент пептидилтрансфераза осуществляет перенос метионина с метионил -т. РНК (в П-центре) на вторую аминоацил-т. РНК (в А-центре) с обрззованием пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. При этом уже активированная СООН-группа метионина связывается со свободной МН 2 группой второй аминокислоты. Здесь источником энергии служит макроэргическая связь между аминокислотой и т. РНК. III. Фермент транслоказа перемещает м. РНК относительно рибосомы таким образом, что первый кодон АУГ оказывается вне рибосомы, второй кодон становится напротив П- центра. напротив А-центра оказывается третий кодон. Для этих процессов необходима затрата энергии ГТФ. Так как вместе с м. РНК перемещаются закрепленные на ней т. РНК, то инициирующая первая т. РНК выходит из рибосомы, вторая т. РНК с дипептидом помещается в П-центр.

ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ СОБЫТИЙ СТАДИИ ЭЛОНГАЦИИ

Второе повторение цикла - начинается с присоединения третьей аминоацил-т. РНК к третьему кодону м. РНК, аминокислота-3 становится в А-центр. Далее трансферазная реакции повторяется и образуется трипептид. занимающий А-центр. после чего он смещается в П-центр в транслоказной реакции.

Цикл элонгации повторяется столько раз, сколько аминокислот необходимо включить в полипептидную цепь.

ТЕРМИНАЦИЯ UAG- стоп кодон гидролитическое отщепление. Достижение стоп кодона является сигналом к гидролизу высвобождающему пептид, а все участники процесса, возвращаются в неактивное состояние. Одна и та же м. РНК может многократно использоваться для синтеза пептида. На одну и ту же м. РНК садятся несколько рибосом, встающие друг за другом, и каждая из рибосом синтезирует этот пептид.

Синтез белка продолжается до тех пор. пока рибосома не достигнет на м. РНК особых терминирующих кодонов - стопкодонов УАА, УАГ, УГА. Данные триплеты не кодируют ни одной из аминокислот, их также называют нонсенс-кодоны. При вхождении этих кодонов внутрь рибосомы происходит активация белковых факторов терминации, которые последовательно катализируют: § Гидролитическое отщепление полипептида от конечной т. РНК. § Отделение от П-центра последней, уже пустой. т. РНК. § Диссоциацию рибосомы. Источником энергии для завершения трансляции является ГТФ.

РЕАКЦИИ СТАДИИ ТЕРМИНАЦИИ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ После окончания процесса трансляции начинается посттрансляционное моделирование белков: I. Достигается окислением белка (образуются дисульфидные мостики) II. Фосфолирированием белка III. Рибозилированием белка (присоединяются остатки АТФ рибозы) Благодаря таким химическим модификациям облегчается образование внутри и межмолекулярных связей. Белок преобретает третичную и четвертичную структуру, он защищен от действия клеточных протеаз, не денатурирует и может транспортироваться в различные органелы клетки для выполнения функций.

ТРАНСЛЯЦИЯ ЯВЛЯЕТСЯ ХОРОШЕЙ МИШЕНЬЮ ДЛЯ ЛЕКАРСТВ Многие вещества обладают способностью связываться с элементами рибосом или другими факторами трансляции. Некоторые из этих веществ используются в качестве лекарственных средств, которые в состоянии действовать на разных уровнях трансляции, например : I. Инактивация факторов инициации: интерферон активирует внутриклеточные протеинкиназы, которые, в свою очередь, фосфорилируют белковый фактор инициации ИФ-2 и подавляют его активность. II. Нарушение кодон-антикодонового взаимодействия: стрептомицин присоединяется к малой субъединице и вызывает ошибку считывания первого основания кодона. III. Блокада стадии элонгации: o тетрациклины блокируют А-центр рибосомы и лишают ее способности связываться с аминоацил-т. РНК. o левомицетин связывается с 50 S-частицей рибосомы и ингибирует пептидилтрансферазу, o эритромицин связывается с 50 S-частицей рибосомы и ингибирует транслоказу, o пуромицин по структуре схож с тирозил-т. РНК. входит в А-центр рибосомы и участвует в пептидил-трансферазной реакции, образуя связь с имеющимся пептидом. После этого комплекс пуромицин-пептид отделяется от рибосомы, что останавливает синтез белка.

Спасибо за внимание.