Типы ингибирования Аллостерический центр Активный центр Конкурентное Неконкурентное Бесконкурентное Субстратное Специфическое I – ингибитор
Конкурентное ингибирование предполагает структурное сходство молекул ингибитора и субстрата (структурные аналоги). Ингибитор занимает место в активном центре фермента Фермент оказывается блокирован Конкурентное ингибирование можно снять, если повысить концентрацию субстрата. Субстрат вытесняет конкурентный ингибитор из активного центра
На конкурентном ингибировании основано действие многих лекарственных средств Для лечения миопатий, когда нарушается проводимость нервного импульса применяется прозерин Для лечения инфекционных заболеваний применяют сульфаниламидные препараты
Коферментное ингибирование при действии антивитаминов Витамины входят в состав коферментов. Антивитамины, являются структурными аналогами витаминов и образуют "ложные" коферменты "Ложный" кофермент вытесняет из активного центра настоящий кофермент и биохимическая реакция тормозится.
Субстратное ингибирование Ингибирование избытком субстрата
Специфическое ингибирование Специфические ингибиторы присоединяются ковалентной связью в активном центре фермента и выключают его активность Специфические ингибиторы связываются необратимо с определенными функциональными группами аминокислот в активном центре
Сериновые протеазы Пищеварительные ферменты: Трипсин, Пепсин, эластаза; Ферменты слюны: Катепсины В, Н и I; ацетилхолинэстераза Белок-фермент Йодацетамид Цистеиновые ферменты - фермент смешанной слюны катепсин А
Неконкурентное ингибирование имеет место, когда ингибиторы взаимодействуют с ферментами не в области активного центра, а на каком-то от него удалении При взаимодействии ингибитора с ферментом происходит изменение его конформации с последующей частичной дезинтеграцией активного центра Бесконкурентное ингибирование имеет место, когда ингибиторы взаимодействуют с ферментами только в составе ферментсубстратного комплекса, препятствуя его распаду
Схема неконкурентного ингибирования
Конечные продукты – ингибиторы аллостерических ферментов (отрицательная обратная связь, ретроингибирование)
Определение активности ферментов По убыли субстрата, на который действует фермент, или по приросту продукта Единицей ферментативной активности, рекомендуемой Международным биохимическим союзом, является международная единица активности (МЕ). МЕ - это количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата за 1 минуту (мкмоль мин). Единицей СИ активности ферментов является "катал" (кат) и его производные (мккат, мкат и нкат). Катал - это количество фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата за 1 секунду (моль с).
Скачать презентацию Типы ингибирования Аллостерический центр Активный центр Конкурентное Неконкурентное
Tipy_ingibirovania.pptx