Термодинаміка і хімічна кінетика стомат Лекція 2

Термодинаміка і хімічна кінетика (стомат) Лекція 2

Хімічна термодинаміка Термодинаміка вивчає переходи енергії Основні поняття: Система - частина фізичного світу що має реальну чи уявну межу від навколишнього середовища Гомогенні (однорідні) - не мають межі поділу фаз; Гетерогенні (неоднорідні)- мають границю поділу фаз.

Ізольовані - не обмінюються з навколишнім середовищем ні масою, ні енергією; Закриті - обмінюються енергією, але не обмінюються масою Відкриті - обмінюються із навколишнім як енергією так і масою. Пара Двофазна система Пара Лід Вода Трифазна система

система гомогенна Фізіологічний розчин 0, 9 % Na. CІ Однофазна Двохкомпонентна Na. CІ і Н 2 О.

Параметри стану системи: інтенсивні: Р, Т, екстенсивні: V, m, С Функції стану системи: - внутрішня енергія - U - ентальпія системи - H - ентропія - S - вільна енергія – G

І закон термодинаміки (збереження енергії) 1) Енергія ізольованої системи стала 2) Вічний двигун першого роду неможливий. 3) Переходи енергії здійснюються в строго еквівалентних співвідношеннях В реальних системах: Q= ΔU+A Математичний вираз І закону U - запас енергії кінетичного руху молекул, атомів, електронів. ΔU=U 2 -U 1

Р = const робота для ізобарного процесу A = p∆V Qp = ∆ U + p∆V ∆ U = U 2 - U 1 a ∆ V = V 2 - V 1 , то Qp = ( U 2 + p. V 2 ) - ( U 1 + p. V 1) ∆ U + p ∆ V = H – ентальпія – функція стану, що відображає її тепловміст. Qp = H 2 - H 1 = ∆ H Стандартне значення Но 298 в к. Дж/моль (Т = 298 К, р = 1 атм = 101325 Па, n=1 моль)

Закон Гесса: Q визначається початковим і кінцевим станом наслідок із закону Гесса: ∆ Н 0298 утв = - ∆ Н 0298 згор C A B D E Нр-ції = ΣНкінц. прод - ΣНвих. прод

1 г білків 17, 6 к. Дж 1 г вуглеводів 19, 6 к. Дж 1 г жирів 38, 9 к. Дж Потреба людини: при легкому фізичному навантаженні - 8370 -10500 к. Дж при середньому - 12000 -15000 к. Дж при важкій праці - 16700 -25000 к. Дж в білках 80 -100 г в жирах 60 -70 г у вуглеводах 380 -390 г

2 -й закон термодинаміки • самовільно можуть протікати тільки ті процеси, при яких система переходить в найбільш імовірний стан; • теплота не може самовільно переходити від більш холодного тіла до більш гарячого тіла • різні види енергії прагнуть перейти в теплоту, а теплота прагне рівномірно розподілитись між всіма тілами.

стандартні умови Т = 298 К, р = 1 атм = 101325 Па. S 0298 в Дж/моль К. ΔS = ΣΔS - ΣΔS кінц. прод. вих. реч. ΔG = ΔH - TΔS де ΔG - енергія Гіббса або ізобарно - ізотермічний потенціал. [к. Дж/моль] G < 0 – імовірна пряма реакція може протікати при будь-яких температурах. G > 0 – реакція неможлива при будь-яких умовах. G = 0 – стан рівноваги.

Хімічна кінетика • Кінетика – це розділ хімії, який вивчає швидкість хімічних реакцій і їх залежність від різних факторів. • Хімічна кінетика – це основа для вивчення біохімії, фармакології, клінічної діагностики. • Швидкість хімічних реакцій – зміна концентрації реагуючих речовин (С) за одиницю часу (τ) в одиниці об’єму:

На швидкість гомогенних (однорідних) хімічних реакцій впливають: • природа реагуючих речовин; • концентрація реагентів; • температура; • тиск; • природи розчинника; • наявність каталізатора. Для гетерогенних реакцій – площа поверхні контакту.

Закон діючих мас Гульберг і Вааге (1864 -1867) a. A + b. B c. C +d. D пр. = k 1[A]a ∙ [B]b зв. = k 2[C]c ∙ [D]d

При постійній температурі швидкість хімічної реакції прямопропорційна діючим масам молярним концентраціям реагуючих речовин, взятих в ступені відповідного стехіометричного коефіцієнту. k 1 і k 2 - це константи швидкості відповідно прямої і зворотної реакції. Фізичний зміст констант відображає природу реагуючих речовин, а числове значення їх відповідає швидкості реакції, коли концентрація кожного із вихідних речовин рівна 1 моль/л. пр. = k 1 зв. = k 2

• Мономолекулярна реакція - приймає участь тільки одна молекула • Ca(HCO 3)2 Ca. CO 3 + H 2 O + CO 2 • Бімолекулярна реакція - приймає участь дві молекули • J 2 + H 2 2 HJ • Тримолекулярна реакція. – одночасна взаємодія трьох молекул

Порядок реакції - число, що рівне сумі показників, що відповідають стехіометричним коефіцієнтам в рівнянні швидкості. a. A + b. B = c. C + d. D де пр. = k 1[A]a ∙ [B]b і зв. = k 2[C]c ∙ [D]d n = a + b і n = c + d 1 2 нульовий порядок реакції k ∙ c 0 швидкість реакції не залежить від концентрації реагента k ∙ c 1

Може приймати участь два компоненти, але швидкість реакції залежить тільки від одного з них – того, якого є менше. Порядок реакції визначають: 1) по графіку залежності концентрації реагенту від часу; методом підстановки; методом періоду напівперетворень. Підвищення температури збільшує швидкість реакції. збільшення хаотичості руху молекул приводить до збільшення кількості зіткнень.

Правило Вант-Гоффа при підвищенні температури реакції на 100 С швидкості реакції в 2 - 4 рази. Kt+10 / Kt, , а 2= 1* (t 2 - t 1)/10 Для біосистем використовують γ 2, γ 3, γ 5 γ 10 – 7 -10 тиск має велике значення для реакцій в газовій фазі пр= K 1 * р. Аа * р. Вв розчинник має значення для рідкофазних реакцій.

Теорія активних комплексів С. Арреніус (1889 р). K=Aе-Еа/RT K - константа швидкості реакції моль/л ∙ с А - предекспоненціяльний множник, K, коли всі молекули активні. Еа - енергія активації Дж/моль. R - універсальна газова постійна 8, 314 Дж/моль ∙ К. T - абсолютна температура. е - основа натурального логарифму. В логарифмічному вигляді

для десяткових логарифмів • позначивши - Ea/2, 303∙R = a і lg. С = в • спрощене рівняння Арреніуса lg. K=а/T + в,

Каталізаторами називають речовини, які допомагають знижувати енергію активації

А+В АВ Е 1 А+К АК Е 2 АК+В АВ+К Е 3 Е 2+Е 3 Е 1 некаталітичні реакції Еа=45 -30 ккал/моль каталітичні Е=30 -16 ккал/моль ферментативні реакції Е=12 -8 ккал/моль

Ферментативний каталіз. Ферменти - в 103 - 106 разів ефективніші, ніж небіологічні каталізатори. Специфічність. Ферменти діють при м’ягких умовах проходження біохімічних процесів (t, p, p. H) Швидкість біохімічних реакцій залежать як від концентрації реагуючих речовин (субстрата - S) і від концентрації ферменту (Е) KS - константа дисоціації

Для дальшого протікання реакції: де Р - продукт реакції k 1 - константа швидкості утворення комплексу; k 2 - константа швидкості розпаду комплексу; k 3 - константа швидкості переходу комплексу в продукт реакції і фермент.

υmax = k 3 · [E 0] k 1 · [E] · [S] = k 2 · [ES] = (k 2 + k 3) · [ES] де Кm – константа Міхаеліса, знаходиться експериментально

Константу К 3 називають числом обертів ферменту. Рівняння Міхаеліса-Ментена має два граничних випадки : коли [S] << Km, то швидкість описується рівняннями першого порядку відносно [S] коли Km >> [S] відносно [S] , то швидкість має нульовий порядок