Тема: Белки Цель: Ознакомиться со строением, структурой и свойствами белков Задачи: 1. Рассмотреть элементарный химический состав белков 2. Выяснить функции белков в организме. 3. Рассмотреть номенклатуру и классификацию белков. 4. Изучить структурные уровни организации белковой молекулы. 5. Рассмотреть физико-химические свойства белков
. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа Термин «протеин» (англ. белок) был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза
1. Введение Белки играют важнейшую роль в живых организмах не только потому, что на их долю приходится около 50% массы клетки в расчете на сухой остаток, но так как с ними связаны основные проявления жизни: движение, сократимость, раздражимость, пищеварение, способность расти и размножаться. Почему природа выбрала именно белки в качестве материальных носителей жизни? Потому что белки обладают рядом особенностей, которые не свойственны другим макромолекулам. К числу таких особенностей относятся: - Бесконечное разнообразие структуры и вместе с тем высокая видовая специфичность; - Крайнее многообразие физических и химических превращений; - Способность к внутримолекулярным взаимодействиям; - Склонность к взаимодействию с другими химическими соединениями с образованием надмолекулярных структур; - Способность отвечать на внешнее воздействие закономерным изменением структуры и восстанавливать исходную форму по прекращению воздействия; - Бесконечное разнообразие функций: строительная, биокаталитическая, защитная, регуляторная и др.
2. Элементарный химический состав белков Содержание элемента, % С - 50 -55 Н - 6, 5 -7, 3 N - 15 -18 O - 21 -24 S - 0 -2, 4 P -0 -2 Зола - 0 -0, 5 Fe, Cu, Br, Mn, J - количество мало У взрослого человека белковый состав более или менее постоянен. Заболевание при котором нарушается белковый состав называется протеинопатией. Она может быть наследственной, когда белок вообще не образуется, или приобретенной, когда синтезируется измененная по структуре белковая молекула.
3. Функции белков 1. Строительная. Количество белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мыщцы содержат до 80% белка, а селезенка, кровь и легкие немного больше, почки 72%, кожа-63%, печень-57%, мозг-45%. Даже такие ткани, как жировая, а также кости и зубы содержат от 14 до 28% белковой массы. 2. Защитная функция. Защитные белки-антитела (гамма глобулины) 3. Биокаталитическая функция. Катализаторы белковой природы –ферменты 4. Регуляторная функция. Некоторые гормоны являются веществами белковой природы. 5. Транспортная функция. Сывороточный альбумин осуществляет транспорт свободных жирных кислот из жировой ткани в различные органы. Гемоглабин, содержащийся в эритроцитах позвоночных, переносит кислород от легких к тканям.
6. Сократительная функция. Белки- актин и миозин являются главными элементами сократительной системы мыщц. 7. Токсичная функция. Токсические белки обнаружены в яде змей, насекомых, в растениях и у микроорганизмов 8. Ингибиторная функция. Некоторые белки способны ингибировать действие ферментов. 9. Рецепторная. Многие белки являются рецепторами гормонов, нейромедиаторов, др. БАВ. Они осуществляют избирательное узнавание, связывание и передачу их регуляторного действия. 10. Передача наследственной информации. Белки входят в состав хромосом и участвуют в воспроизведении генетической информации, в регуляции процессов роста и размножения. 11. Опорная. Упругость и прочность костей скелета, кожи, сухожилий обеспечивают преимущественно белки коллаген и эластин. 12. Энергетическая. Около 10 -15% энергопотребления организма обеспечивается белками. При окислении 1 г белков выделяется 17 кдж (4, 1 ккал) энергии.
Рис. Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка
4. Номенклатура и классификация белков. Номенклатура историческая. Классификация Классифицируются белки по различным признакам: -По происхождению: растительные и животные белки. Растительный белок уступает животным белкам по содержанию незаменимых аминокислот, прежде всего лизина и триптофана. -По форме молекул: глобулярные (ферменты, гормоны, антитела) и фибриллярные ( они выполняют защитную и структурные функции и являются главными компонентами волос, ногтей, перьев, рогов. - По аминокислотному составу: протамины, гистоны и другие. Протамины – простейшие белки, содержат в своем составе 80 -90% аргинина. Гистоны- белки в составе которых содержится большое количество основных аминокислот (аргинина, лизина и гистидина). - По степени сложности: простые и сложные. К простым белкам относят белки, дающие при гидролизе только аминокислоты. При гидролизе сложных белков образуются не только аминокислоты, но и другие вещества. В зависимости от химической природы добавочных групп, сложные белки классифицируются на липопротеины (содержат липиды), гликопротеины (углеводы), металлопротеины (металлы), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), хромопротеины (окрашенные соединения).
5. Физико-химические свойства. 6. 1 Молекулярная масса. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и тысячи аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до нескольких десятков миллионов дальтон. (1 дальтон-вес одного атома водорода 1, 66 10 г. ). Подавляющее большинство белков растворимо в воде. Нейтральные соли в малых концентрациях увеличивают растворимость белков. Различные соли обладают разным растворяющим действием по отношению к белку убывания их растворяющего действия: Li+ > K+ > Na+ > P 2 O 74 - > B 4 O 72 - > PO 43 - > CNS- > HCO 3 - > I- >CI-
При добавлении больших концентраций этих же солей белки выпадают в осадок в результате конкуренции солей и белков за гидратную оболочку. Происходит дегидратация белковых молекул, их слипание и выпадение в осадок. Осаждение белков можно осуществить, добавляя в смесь небольшое количество солей тяжелых металлов. Вот почему, при отравлениях солями тяжелых металлов, пострадавшему в качестве «противоядия» дают молоко: альбумины –белки молока соединяясь с тяжелыми металлами образуют нерастворимые комплексы.
Белки как высокомолекулярные соединения, растворяясь в воде дают коллоидные растворы. Диаметр белковых частиц в растворе колеблется в пределах 0, 1 -0, 01 микрон. В истинном же растворе диаметр частиц меньше 0, 01 микрон. Молекулы белка, вследствие своего исключительно большого размера почти неспособны проникать через поры животных и растительных мембран, а низкомолекулярные вещества свободно проникают через них Это свойство белков используют для очистки белков от низкомолекулярных веществ методом диализа .
Оптические свойства –способность вращать плоскость поляризованного света. Оптическая активность для белков связана прежде всего с наличием в их молекуле ассиметричного углеродного атома. Подвижность в электрическом поле. Белки подобно аминокислотам при электрофорезе ведут себя как амфотерные электролиты. В зависимости от р. Н среды белки могут принимать различные заряды. При значении р. Н равным изоэлектрической точке, заряд белка равен нулю: белки не передвигаются ни к катоду, ни аноду. В этих условиях растворы белков являются наименее устойчивыми - растворимость белков минимальна, а осаждение максимальна. Таким образом устойчивость белковых молекул обуславливает заряд и гидратная оболочка.
Поразительно, что все эти белки, столь различающиеся по свойствам и функциям построены из одних и тех же 20 аминокислот. Этот набор из 20 аминокислот абсолютно одинаков и универсален для всей живой природы на Земле. Возьмете ли вы самую ничтожную букашку или самого мудрого корифея, вы обнаружите в них один и тот же набор аминокислот. Но почему, если они состоят из одного и того же набора аминокислот столь различны? Ответ на этот вопрос мы можем получить изучая структурные уровни организации белковой молекулы и их физико-химические свойства.
6. Структурные уровни организации белковой молекулы Первичная структура. Под первичной структурой понимают последовательность в расположении аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих белковую молекулу. Первичная структура в настоящее время выяснена около 2 тысяч белков. Первым белком, первичную структуру которого удалось расшифровать благодаря работам Ф. Сангера и его сотрудниками (1951 -53 гг), был инсулин быка. Инсулин- гормон пептидной природы регулирует углеводный обмен. Он является одним из низкомолекулярных белков (М =6000 дальтон), состоит из 51 аминокислотного остатков, собранных в две полипептидные цепи (А-полипептидная цепь содержит 21 аминокислоты, В-полипептидная цепь состоит из 30 аминокислотных остатков.
При рассмотрении первичной структуры возникает принципиально важный вопрос: осуществляется ли в белках все потенциально возможные комбинации из аминокислотных остатков или имеются какие-либо сочетания аминокислотных остатков, характерные для многих белков? На этот вопрос дают ответы выявленные закономерности: -принцип структурного подобия. Принцип структурного подобия заключается в том, что в разных белках, а часто в одном и том же белке встречаются идентичные пептидные группировки, особенно ди- и трипептиды. В гомологичных белках количество тождественных пептидных группировок велико. Гомологичные белки- белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах. Первичная структура белков имеет свою видовую Специфичность. - принцип взаимозаменяемости некоторых аминокислотных остатков. Аминокислоты , сходные по строению , могут быть взаимозаменяемы. Например, глу на асп. Пептиды, отличающиеся друг от друга взаимозаменяемыми аминокислотами, называются аналогичными пептидами.
Вторичная структура Под вторичной структурой подразумевают ту или иную спиралевидную конфигурацию одной или нескольких полипептидных цепей, составляющих белковую молекулу. Процесс образования вторичной структуры протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Важнейшая роль в формировании и поддержании спиралевидной конфигурации принадлежит водородным связям, возникающим между карбоксильной и аминогруппами хребта полипептидной цепи. Хотя энергия водородной связи невелика, но большое количество водородных связей приводят к значительному энергетическому эффекту, в результате чего спиралевидная конфигурация достаточно устойчива и жестка. Известно три вида вторичной структуры: L -структура, В - структура и беспорядочный клубок.
Третичная структура Первичная, вторичная структуры молекулы белка не дают представления ни об объеме, ни о форме молекулы. Эти особенности строения белка выясняют при изучении его третичной структуры. “Под третичной структурой понимают пространственное расположение всей белковой молекулы”. Движущей силой образования третичной структуры является гидрофобное взаимодействие белковой молекулы с молекулами растворителя. Кроме гидрофобных взаимодействий третичную структуру обуславливают и другие типы связей: водородные связи, дисульфидные, электростатистические. Третичная структура-это пространственная укладка полипептидной цепи в компактную структуру в виде глобулы или фибриллы. Третичная структура обеспечивает биологическую активность каждого белка. Нарушение этой структуры приводит к частичной или полной потере его биологической функции.
Четвертичная структура «Под четвертичной структурой понимают пространственную структуру олигомерных белков» . Олигомерными называются белки, содержащие две или большое количество полипептидных цепей. Олигомерные белки превосходят одноцепочные белки по молекулярным массам и по сравнению с ними выполняют более сложные функции. К самым известным олигомерным белкам относится гемоглобин. Гемоглобин состоит из четырех субъединиц. Каждая субъединица состоит из полипептидной цепи и добавочной группы гема. Схематично четвертичную структуру гемоглабина можно изобразить следующим образом:
Гидролиз белка, ферменты Обработка Точки расщепления (остатки, которым принадлежит карбоксильная группа расщепляемой пептидной свяязи) Пепсин Фен, три, тир Трипсин Лиз, арг Химотрипсин Фен, три, тир Бромциан Мет 1 -фтор-2, 4 динитробензол Определение свободной -концевой аминокислоты Фенилизоцианат Определение С-концевой аминокислоты Карбоксипептидаза //-//-//
Протеолитические ферменты пищеварительного тракта Желудочный сок Пепсин Протеиназа (найден также в желудочном соке птиц, рептилий и рыб) Ренин (вызывает свертывание молока) Гастриксин Пепсиноподобный фермент Панкреатический сок Трипсин Химотрипсин Коллагеназа Карбоксипептидаза Эластаза Кишечный сок Аминопептидаза Лейцинаминопептидаза Аланинаминопептидаза Энтеропептидаза (гликопротеин) Трипептидаза Дипептидаза Пролил-дипептидаза Пролин-дипептидаза»
Задания по работе с литературой: Выясните структуру и биологическую роль гемоглабина и хлорофилла. Определите понятия “денатурация” и “ренатурация”, причины их возникновения. Перечислите основные факторы устойчивости белковой молекулы. Охарактеризуйте основных представителей простых и сложных белков и укажите их биологическую роль
Скачать презентацию Тема Белки Цель Ознакомиться со строением структурой и
белки.pptx