Пространственная структура белков
Введение Уровни организации белковой структуры
1. Вторичная структура белка - спираль Параметры -спирали: правозакрученная спираль число остатков на виток – 3, 6 шаг спирали – 0, 54 нм размер одного остатка вдоль оси – 0, 15 нм угол - -57 угол - -47 длина – 5 -15 остатков у глобулярных белков
1. Вторичная структура белка -слой Параметры -слоя: -слоя паралельный - угол - -119 , угол - +113 антипаралельный - угол - -139 , угол - +135
2. Третичная структура белка Способы визуализации
2. Третичная структура белка Взаимосвязь структуры и функции Обычно сходные по структуре белки выполняют одну и ту же функцию. Однако, одна и та же структура обеспечивать разные функции может
2. Третичная структура белка Взаимосвязь структуры и функции Сериновые протеазы Белки с абсолютно разной пространственной структурой могут выполнять одну и ту же функцию и обладать сходной специфичностью Несмотря на кардинальное различие в укладке цепи, каталитические центры белков состоят из одинаковых и одинаково в пространстве расположенных остатков: Ser 195 (оранжевый), His 57 (синий) и Asp 102 (малиновый) в химотрипсине, и Ser 221 (оранжевый), His 64 (синий) и Asp 32 (малиновый) в субтилизине.
ЯМР Рентгеноструктурный анализ
2. Третичная структура белка , Рис. 11 -2. Перевитые правые a-спирали.
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка
2. Третичная структура белка Рис. 12 -2. Бактериородопсин в мембране (а - вид вдоль мембраны, б - вид на мембрану сверху). Цилиндрами показаны семь спиралей этого белка. Показаны и соединяющие эти спирали петли, а также (голубым цветом) молекула ретинола, прикрепленная внутри бактериородопсина.
2. Третичная структура белка Рис. 12 -3. Порин. (а) Вид вдоль плоскости мембраны (расположение липидов в ней показано очень схематично). (б) Вид поперек плоскости мембраны.
Рис. 12 -5. Фотосинтетический реакционный центр. Мембрана показана схематично. Трансмембранная субъединица М выделена голубой раской, трансмембранная субъединица L — зеленой, субъединица Н (у нее есть одна трансмембранная спиралью) — желтой; цитохром — серый. Обратите внимание, насколко внутримембранные части регулярнее внемембранных! Субъединицы L и М связывают фотосинтетические пигменты — хлорофиллы (красные с желтым ионом магния в центре) и феофитины (темно-синие). И у тех, и у других есть длинные гидрофобные "хвосты", выступающие из белка в мембрану. Субъединицы L, M связывают и два хинона (выделенные фиолетовой окраской). Цитохром, лежащий вне мембраны, включает четыре гема (черно-серые, с оранжевыми ионами железа внутри). Все кофакторы изображены в виде скелетных моделей
3. Домены Рис. 1 -2. Доменная структура большого белка сходна с четвертичной структурой, сложенной из малых белков.
Скачать презентацию Пространственная структура белков Введение Уровни организации белковой
л6 структура белков.ppt