Презентация Hb vs Coll
















- Размер: 851.5 Кб
- Количество слайдов: 15
Описание презентации Презентация Hb vs Coll по слайдам
Фибриллярных белков, например, коллаген Они образуют длинные цепи, которые идут параллельно другу. Эти цепочки связаны поперечными мостиками и образуют очень стабильные молекулы. Одним из примеров является коллаген. Его молекулярная структура такова: Первичная структура представляет собой неразветвленную полипептидная цепь. В вторичной структуры полипептидной цепи очень плотно намотана. В третичной структуры цепь скручены в спираль второй. Его четвертичная структура состоит из 3 таких полипептидных цепей намотаны совместно в одной и той же образом, как и отдельные волокна наматывают вместе в канат.
Коллаген находится в сухожилий. Сухожилия присоединиться мышцы к костям. Когда мышца сокращается кости тянут в направлении сжатия. Отдельные цепи коллагена полипептида в волокна скрепляются поперечных связей между аминокислотами соседних цепей. Точки, где одна молекула коллагена заканчивается и начинается другой разбросаны по всей волокна, а не все находятся в одной и той же позиции вдоль нее
Collagen Triple Helix Left Handed, 3 aa/turn
вопросы 1. Объясните, почему четвертичная структура коллагена делает его подходящим молекула сухожилия. 2. Предложить, как поперечные связи между аминокислотами полипептидных цепей увеличить прочность и устойчивость волокна коллагена. 3. Объясните, почему расположение молекул коллагена необходимо для эффективного функционирования сухожилия.
ответы 1. Он имеет 3 полипептидные цепи, намотанные вместе, чтобы сформировать сильную, веревка, как структуру, которая имеет силу в направлении тянуть сухожилия. 2. Это предотвращает отдельные полипептидные цепи от скольжения мимо друг с другом, и поэтому они получают силу, потому что они действуют как одно целое. 3. Переходы между соседними коллагена точки слабость. Если все они произошли в той же точке в волокне, это будет главным слабым местом, в котором волокна могут сломаться.
• Гемоглобин красные глобулярные белки, имеющие молекулярную массу примерно 64500, и содержат почти треть массы эритроцитов. Их основной функцией является перевозка кислорода от легких к тканям. • Более 500 различных вариантов гемоглобина, были описаны, но все одни и те же базовую структуру из четырех глобина полипептидных цепей друг с гема группы. Функциональный гемоглобина состоит из двух пар разнородных глобинов.
Collagen Triple Helix Left Handed, 3 aa/turn
Rotated 90 Degrees. Третичная структура: Пример All-Альфа Белки, гемоглобин Subunit?
• Четвертичную структуру — относительное расположение двух или более отдельных полипептидных цепей • Белковые агрегаты могут содержать один тип полипептида (гомо-олигомер) или множественных типов (гетеро-олигомер) • Пример: гемоглобин (носитель кислорода в крови) • гемоглобина гетеро-тетрамер состоит из двух альфа-субъединиц и двух бета-субъединиц Третичный в четвертичную структуру: гемоглобина в качестве примера
Haemoglobin • Гемоглобин шаровое белок, который имеет четвертичную структуру • Это означает, что она состоит из более чем одной полипептидной цепи (это не означает, что все белки имеют четвертичные 4 полипептидные компоненты!) • В полипептидные цепи удерживаются вместе аналогичных облигаций, как третичной структуры • Площадь гема называется «протез» группа. Молекула кислорода может связываться с каждой группы гема
haemoglobin, Tertiary Structure
haemoglobin, Quaternary Structure Single Subunit. Tetrameric haemoglobin
Clicker вопрос: хороший дизайн для стабильной сложенном белка . . . 1) полярная / загружают слой с главным неполярных остатков на поверхности. Неполярные ядра в основном с полярными / заряженных остатков на поверхности. 3) даже смешивать полярных / заряженных и неполярных остатков в ядре и на поверхности. ? 4) Жирные кислоты с внутренней стороны, ? Рибонуклеотиды на внешней стороне. ? 5) Ralph Lauren.
Clicker question: A good design for a stable folded protein is… A) A polar/charged core with mostly nonpolar residues on the surface. B) A nonpolar core with mostly polar/charged residues on the surface. C) An even mix of polar/charged and nonpolar residues in the core and on the surface. D) Fatty acids on the inside, ribonucleotides on the outside. E) Ralph Lauren.