План Переваривание белков в желудке Переваривание

План: § Переваривание белков в желудке § Переваривание белков в ДПК § Переваривание белков в тонком кишечнике § Всасывание белков в ЖКТ; § Гниение белков § Регуляция переваривания белков

Переваривание и всасывание белков в ЖКТ. Белки являются важнейшими компонентами каждой клетки организма. Про запас они не откладываются. При длительном белковом голодании какое-то время сохраняется состояние белкового равновесия. В полости рта белки не перевариваются, т. к. здесь отсутствуют протеолитические ферменты (протеазы).

Активное переваривание белка начинается в желудке. Здесь присутствуют протеазы: • Пепсин (р. Н 1, 5 -2, 0). Образуется из профермента пепсиногена. Пепсин расщепляет пептидные связи. • Гастриксин (р. Н 3, 5 -4, 5). Гидролизует пептидные связи и начинает работать после того, как р. Н в желудке станет менее кислой. • Химозин. Присутствует у детей. Он створаживает молоко и расщепляет казеиноген.

Роль соляной кислоты Большое значение в процессе переваривания белков играет соляная кислота. Она выполняет следующие функции: Ø Способствует денатурации белков, Ø Создает оптимальную среду для работы пепсина р. Н 1, 5 -2, 0, Ø Способствует превращению пепсиногена в пепсин, Ø Обладает бактерицидным действием, Ø Регулирует работу пилорического отдела желудка. В желудке белок расщепляется до полипептидов

ОБМЕН ПРОСТЫХ БЕЛКОВ Переваривание пищевых белков начинается в желудке и завершается в тонком кишечнике под действием протеолитических ферментов (пептидгидролаз, пептидаз, протеаз: названия-синонимы). В соответствии с механизмом действия эти ферменты делят на две группы: эндо- и экзопептидазы.

Эндопептидазы: расщепляют пептидные связи, расположенные во внутренних участках полипептидной цепи. Они синтезируются в виде неактивных предшественников проферментов. Таким способом секретирующие клетки защищают свои собственные белки от разрушения этими ферментами. После секреции проферменты активируются в просвете желудка или кишечника путем частичного протеолиза

Пепсин вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме – в виде пепсиногена. Превращение пепсиногена в активный пепсин происходит в несколько этапов в присутствии соляной кислоты по механизму аутокаталитического действия самого пепсина.

Другие пептидазы Три другие важные эндопептидазы: трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза – карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов.

Превращение проферментов Превращение трипсиногена в трипсин катализируют не только энтеропептидаза и сам трипсин, но и другие протеиназы и ионы Са 2+. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрипсинов (α-, β- и π-химотрипсины) из двух предшественников – химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. Превращение проэластазы в эластазу в тонкой кишке катализируется трипсином.

Экзопептидазы В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Карбоксипептидазы – синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидазы и активируются трипсином в кишечнике; Аминопептидазы – секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином.

Карбоксипептидазы Подробно изучены две карбоксипептидазы – А и В, относящиеся к металлопротеинам и катализирующие отщепление от полипептида С-концевых аминокислот. Карбоксипептидаза А разрывает преимущественно пептидные связи, образованные концевыми ароматическими аминокислотами, карбоксипептидаза В разрывает связи, в образовании которых участвуют С-концевые

Аминопептидазы аланин-аминопептидаза, катализирующая преимущественно гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует N-концевой аланин, и лейцинаминопептидаза, не обладающая строгой субстратной специфичностью и гидролизующая пептидные связи, образованные любой N-концевой аминокислотой. Оба фермента осуществляют ступенчатое отщепление аминокислот от N-конца полипептидной цепи.

Дипептидазы Процесс переваривания пептидов, их расщепление до свободных аминокислот в тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двух молекул глицина. Известны также две другие дипептидазы: пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующая гидролиз пептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группа пролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидролизующая дипептиды, в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью.

Переваривание белков в желудочнокишечном тракте

Заменимые и незаменимые аминокислоты

Схема транспорта нейтральных аминокислот через плазматическую мембрану

Главную роль в этом процессе играет мембранносвязанный гликопротеин – фермент γглутамилтрансфераза, которая катализирует перенос γглутамильной группы от глутатиона или другого γглутамильного пептида на транспортируемую аминокислоту. Комплекс γ-глутамил–аминокислота после переноса через биомембрану распадается внутри клетки под действием γ-глутамилциклотрансферазы на свободную аминокислоту и 5 -оксопролин (пироглутаминовая кислота), образование которого почти целиком сдвигает реакцию расщепления комплекса вправо. Благодаря возможности ресинтеза глутатиона, требующего затраты энергии АТФ, цикл может повторяться многократно, транспортируя значительные количества аминокислот.

Превращения аминокислот под действием микрофлоры кишечника Превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике. Из ароматических аминокислот тирозина и триптофана образуются ядовитые продукты – соответственно крезол и фенол, скатол и индол. Механизм обезвреживания этих продуктов: в печени содержатся специфические ферменты – арилсульфотрансфераза и УДФ-глюкуронилтрансфераза, катализирующие соответственно перенос остатка серной кислоты из ее связанной формы – 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС) и остатка глюкуроновой кислоты из ее связанной формы – уридилдифосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК) на любой из указанных продуктов.

ФАФС УДФГК

В регуляции пищеварительного процесса участвуют следующие гормоны: • Гастрин– стимулирует выработку пепсина и соляной кислоты. • Гистамин- увеличивает количество выделяемого желудочного сока, стимулирует выделение соляной кислоты. • Секретин- увеличивает секрецию поджелудочной железы, стимулирует отделение желчи, тормозит желудочную секрецию. • Энтероглюкагон- действует как гастрин, но с менее выраженным эффектом.

• Вазоактивный кишечный пептид ВКП стимулирует выделение желчи. • Холецистокинин - активирует работу желчного пузыря и отделение желчи. • Соматостатин - тормозит секрецию гормонов ЖКТ. • Энтерогастрон - тормозит секрецию соляной кислоты. • Вилликинин - вызывает сокращение кишечных ворсинок.