ОБМЕН БЕЛКОВ Д. б. н. , профессор Тамбовцева Р. В. РГУФКСМи. Т Москва
ОБМЕН БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ l l l l Обязательным условием жизнедеятельности организма является постоянный биосинтез белка. Для обеспечения этого процесса необходимо поступление в организм белков с пищей. В ЖКТ белки пищи подвергаются ферментативному расщеплению (гидролизу) до структурных мономеров – аминокислот, способных проникать через стенку кишечника и всасываться в кровь. Кровью они доставляются в ткани, где используются в основном в биосинтезе индивидуальных белков организма и ряда других веществ или подвергаются различным внутритканевым превращениям (переаминированию, дезаминированию, декарбоксилированию), в результате чего образуются органические кислоты, ацетил-Ко. А, амины, свободный аммиак (NH 3), обладающим токсичным действием. Ацетил-Ко. А далее может окисляться в цикле трикарбоновых кислот до конечных продуктов распада СО 2 и Н 2 О с образованием АТФ. Аммиак обезвреживается в процессе синтеза мочевины и выводится из организма. Состояние обмена белков в организме человека может оцениваться по азотистому балансу. АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС – это разница между количеством введенного с пищей и выведенного из организма азота в виде конечных продуктов его обмена, выраженная в граммах азота в сутки.
ОБМЕН БЕЛКОВ l l l l l Различают: 1. Состояние азотистого равновесия 2. Положительного азотистого баланса 3. Отрицательного азотистого баланса АЗОТИСТОЕ РАВНОВЕСИЕ наблюдается в случаях, когда количество поступившего и выделенного из организма азота одинаковое. Такое состояние является физиологической нормой для здорового взрослого организма. Общее содержание азота в моче человека в норме составляет 10 -18 г. сут. -1. ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС – наблюдается при накоплении азота в организме. Такое состояние свидетельствует о том, что процессы синтеза преобладают над процессами распада белков в тканях. Это наблюдается в растущем организме, а также у спортсменов при долговременной адаптации к физическим нагрузкам, что связано с синтезом нуклеиновых кислот и белков. Положительный азотистый баланс можно достичь введением в организм анаболических веществ, которые стимулируют синтез белка. ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС имеет место при усиленном выведении азота из организма. Такой баланс наблюдается при недостаточном поступлении белков с пищей (полное или частичное белковое голодание), выполнение больших физических нагрузок, что ведет к распаду мышечных белков, а также при некоторых заболеваниях. Отрицательный азотистый баланс часто отмечается у людей пожилого возраста. Связано это с преобладанием катаболических процессов над скоростью синтеза белка даже на фоне достаточного поступления белка с пищей. Такое состояние сопровождается уменьшением массы тела. Мышечная деятельность вызывает изменение азотистого баланса, что необходимо учитывать в ходе тренировочного процесса для предупреждения истощения организма.
СХЕМА ОСНОВНЫХ ЭТАПОВ ОБМЕНА БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА
РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ В ПРОЦЕССЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ l l l Белки пищи в ротовой полости не расщепляются, так как слюна не содержит гидролитических ферментов Химическое расщепление белков начинается в желудке под воздействием протеолитических ферментов (пептидгидролаз), которые расщепляют пептидные связи между аминокислотами: Н | R 1 – C – N – R 2 + H 2 O R 1 – C – OH + R 2 – NH 2 || || O O Ферменты (пептидогидролазы) образуются клетками слизистой оболочки желудка, тонкого кишечника и поджелудочной железы в неактивной форме. Такая форма ферментов предотвращает самопереваривание белков в клетках, где они синтезируются, и стенок желудочно-кишечного тракта. В желудке переваривание белков происходит при участии фермента желудочного сока пепсина, который образуется из неактивного пепсиногена под воздействием соляной кислоты. Пепсин проявляет максимальную ферментативную активность в сильно кислой среде при р. Н 1 -2. Под воздействием соляной кислоты происходит набухание и частичная денатурация белков, что приводит к увеличению поверхности соприкосновения белков в желудке. Пепсин расщепляет пептидные связи белковых молекул, в результате чего образуются высокомолекулярные пептиды и простетические группы.
РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ В ПРОЦЕССЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ l l l l В двенадцатиперстной кишке образовавшиеся пептиды подвергаются дальнейшему расщеплению при участии ферментов поджелудочной железы и кишечного сока трипсина и химотрипсина. Поджелудочная железа вырабатывает неактивный фермент трипсиноген, который под действием фермента слизистой оболочки тонкого кишечника – энтерокиназы превращается в активный трипсин. Трипсин воздействует на другой неактивный фермент химотрипсиноген, превращая его в активный химотрипсин. Трипсин и химотрипсин проявляют максимальную активность в слабощелочной среде при р. Н=7, 8. Они расщепляют белки (пептиды и полипептиды) на более простые соединения – низкомолекулярные пептиды (олигопептиды) и некоторое количество свободных аминокислот. Окончательное расщепление низкомолекулярных пептидов до аминокислот происходит в тонком кишечнике под действием высокоспецифических ферментов аминопептидаз, карбоксипептидаз и дипептидаз. Превращение белков, как и углеводов, происходит не только в полости кишечника, но и на поверхности клеток слизистой оболочки (контактное или пристеночное пищеварение). В полости кишки расщепляются преимущественно белковые молекулы, а на поверхности клеток (между микроворсинками) – относительно небольшие пептиды. Образовавшиеся свободные аминокислоты и некоторые простые пептиды при помощи сложных биохимических процессов всасываются в кровь и доставляются в печень и другие ткани.
ПРЕВРАЩЕНИЕ БЕЛКОВ В ПРОЦЕССЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ И ВСАСЫВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ В ПРОЦЕССЕ ПИЩЕВАРЕНИЯ l l l l Белки, не расщепившиеся в тонком отделе кишечника, подвергаются расщеплению в толстом кишечнике под воздействием пептидаз, которые синтезируются микрофлорой кишечника. Ферменты микрофлоры толстого кишечника способны расщеплять многие аминокислоты пищи с образованием различных токсичных веществ: индол, фитол, скатол, крезол, сероводород, меркаптаны и др. Такое превращение аминокислот в толстом кишечнике называют гниением белков. Токсические вещества всасываются в кровь и доставляются в печень, где обезвреживаются. Весь процесс переваривания белков в ЖКТ продолжается 8 -12 часов после принятия пищи. Всасывание аминокислот в кишечнике может включать разные механизмы их транспорта через стенку кишечника и капилляров: осмос, диффузию и активный транспорт. Особая роль в процессе всасывания принадлежит ворсинкам слизистой оболочки кишечника, в которых происходит АТФ-зависимый транспорт аминокислот, сопряженный с транспортом ионов натрия (N+) или водорода (Н+).
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА И ЕГО РЕГУЛЯЦИЯ l l l l l Аминокислоты, образовавшиеся при расщеплении белков пищи и поступившие в ткани, используются преимущественно для биосинтеза специфических для организма белков. Ежедневно в организме образуется около 1, 3 г белка на 1 кг массы тела, что и определяет суточную норму его потребления. Белки в клетках организма постоянно синтезируются, так как имеют ограниченное время жизни. Период полураспада белков печени составляет 9 дней, белков мышц – 120 дней. Все белки организма обновляются за 130 -150 суток. Процессы биосинтеза белков играют важную роль в процессах роста и развития организма в восстановлении и адаптации при спортивной деятельности. Биосинтез белка – это сложный многоступенчатый процесс. Большой вклад в определение его механизмов внесли ученые А. М. Белозерский, А. С. Спирин, А. А. Баев, Ф. Крик, С. ОЧОА, М. Ниренберг и др. Основная роль в определении структуры синтезируемых белков принадлежит ДНК. Последовательность и набор аминокислот в белковой молекуле определяются последовательностью нуклеотидов в молекуле ДНК. Каждая аминокислота кодируется тремя расположенными рядом нуклеотидами (триплетами) – кодонами. Четыре нуклеотида (А, Г, Т, Ц), входящие в состав ДНК, могут образовывать 64 разных триплета, которые способны кодировать все 20 основных аминокислот. Сами ДНК непосредственного участия в синтезе белка не принимают. Они находятся в ядре клетки и содержат генетическую информацию о структуре белка. Синтез белка происходит в рибосомах – клеточных структурах, находящихся в цитоплазме.
ЭТАПЫ СИНТЕЗА БЕЛКА l l l l ТРАНСКРИПЦИЯ – это процесс синтеза молекулы информационной РНК на участке молекулы ДНК (гене), как на матрице, в котором закодирована информация о структуре белка. Сначала специфические ферменты (ДНК-полимеразы) разрывают водородные связи между азотистыми основаниями двух комплементарных цепей ДНК. Далее происходит раскручивание участка спирали ДНК, и на одной из двух ее цепей с участием фермента РНК-полимеразы синтезируется молекула и. РНК по принципу комплементарности. Таким образом происходит переписывание информации о структуре белка. В комплексе с ядерными белками и. РНК выходит из ядра в цитоплазму, а ДНК восстанавливает свою структуру. Этот этап происходит в ядре и является началом запуска синтеза конкретного белка, который осуществляется на рибосомах. Активация аминокислот – это процесс взаимодействия с молекулами т. РНК. Поскольку существует 20 основных аминокислот, то существует и более 20 видов т. РНК. Процесс активации протекает с участием аминоацил-т. РНК-синтетазы и молекулы АТФ. Суммарная реакция активации аминокислот и их соединение с т. РНК:
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА И ЕГО РЕГУЛЯЦИЯ l l l l l Молекулы т. РНК имеют по два специфических триплета. Один из них – кодон, с которым связывается аминокислота, другой – антикодон, который соответствует кодону данной аминокислоты в и. РНК. Благодаря этому аминокислоты при синтезе белка располагаются в последовательности, диктуемой последовательностью кодонов в и. РНК. Активированные аминокислоты доставляются к рибосомам. ТРАНСЛЯЦИЯ – это процесс синтеза полипептидной цепи белка на рибосомах, в ходе которого происходит передача информации из молекулы и. РНК в определенную последовательность аминокислот синтезирующегося белка. Молекула и. РНК передвигается между двумя субъединицами рибосомы – малой (30 S) и большой (50 S). К малой субъединице присоединяется и. РНК, а к большой – фермент, синтезирующий белок (пептидил-трансфераза). При передвижении и. РНК между двумя субъединицами рибосом кодоны и. РНК взаимодействуют с интикодонами т. РНК по принципу комплементарности. При этом специальные ферменты катализируют присоединение аминокислотного остатка к нарастающей полипептидной цепи. Этот процесс активирует р. РНК. Завершение биосинтеза белка обеспечивается кодонами терминации (стоп-сигналом) в и. РНК – УАА, УАГ и УГА, с которой не может связаться ни одна т. РНК. Поэтому процесс завершения биосинтеза белка называется терминацией. Затем включается фактор освобождения и полипептидная цепь белка отделяется от рибосом. Сложная третичная структура молекулы белка формируется самопроизвольно в цитоплазме и определяется характером первичной структуры белка, а также условиями его окружения.
СХЕМА ЭТАПОВ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА: транскрипция (а), трансляция (б)
РЕГУЛЯЦИЯ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА l l l l Синтез белка требует огромного количества АТФ. Процесс синтеза белка зависит от скорости восстановления уровня АТФ в клетках. Механизмы регуляции белкового синтеза играют существенную роль в процессах адаптации организма к мышечной деятельности, так как обеспечивают увеличение или появление новых адаптивных белков в мышцах и других тканях. Регуляция белкового синтеза возможна на всех его этапах: 1. На уровне транскрипции данного гена 2. Отбора и транспорта и. РНК из ядра в цитоплазму 3. Включения и. РНК в процесс трансляции на рибосомах. В молекуле ДНК имеются различные типы генов: 1. Система нескольких структурных генов, несущих генетическую информацию о структуре кодирующих белков. 2. Гены-операторы 3. Гены-промоторы, составляющие оперон 4. Регуляторные гены. Регуляция генетического аппарата осуществляется с участием специфических веществ – индукторов и репрессоров. Деятельность оперона в качестве поставщика и. РНК контролируется геномоператором, функция которого контролируется пространственно изолированным от него геном-регулятором, обеспечивающим синтез белка-репрессора. Именно свободный белок-репрессор связывается с геном-оператором и блокирует функцию оперона либо переводит его в неактивное (репрессорное) состояние.
РЕГУЛЯЦИЯ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА l l l l Белок-репрессор подвержен воздействию аллостерических индукторов, которые соединяются с ним и изменяют его структуру, что стимулирует или ингибирует возникновение репрессора с геном-оператором Механизм индукции синтеза белка: молекулы индуктора связываются с белком-репрессором, что способствует освобождению гена-оператора и запуску синтеза определенной и. РНК (транскрипции). Важную роль в регуляции активности ферментов РНК-синтетаз играют циклический АМФ, уровень которого изменяется под действием гормонов, а также отдельных гормонов (стероиды) и некоторых метаболитов. В медицинской и спортивной практике широко используются фармакологические препараты, являющиеся индукторами синтеза белка – анаболики АНАБОЛИКИ – эндогенные (внутриклеточные) и экзогенные (внеклеточные). Экзогенные гормональные анаболические стероиды стимулируют синтез белка на уровне процесса транскрипции. Эндогенные анаболики являются продуктами метаболизма либо структурным материалом для синтеза нуклеотидов и нуклеиновых кислот, т. е. они оказывают анаболическое действие на уровне синтеза нуклеиновых кислот. В качестве таких индукторов синтеза белка используют ОРОТАТ КАЛИЯ, ИНОЗИН, АДЕНИЛОВАЯ КИСЛОТА.
СХЕМА РЕГУЛЯЦИИ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА
ВНУТРИТКАНЕВЫЙ РАСПАД БЕЛКОВ l l l Наряду с процессами биосинтеза белка в клетках постоянно протекают процессы их распада (протеолиз) с участием протеолитических ферментов. Все белки клетки имеют определенное время жизни – от нескольких минут до нескольких недель и более. В процессе распада белка образуются либо аминокислоты, либо низкомолекулярные пептиды. Внутриклеточный протеолиз протекает в лизосомах, которые содержат большой набор гидролитических ферментов: около 50, включающие различные протеиназы – катепсины. Многие из этих ферментов проявляют высокую активность в кислой среде (р. Н= 5, 0). В скелетных мышцах, мозге, эритроцитах и других тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы. Усиление лизосомального распада белков наблюдается при многих функциональных и патологических изменениях обмена веществ. При физических нагрузках активируется лизосомальный протеолиз белков в скелетных мышцах, печени и других тканях, особенно в нетренированном организме, что связано с адаптивной перестройкой метаболизма в этих тканях. В тренированном организме физические нагрузки вызывают значительные разрушения внутриклеточных белков. Распад белков в лизосомах активируется при голодании, а также при заболевании диабетом, ревматоидным артритом, что приводит к дистрофичному состоянию. Кроме лизосомного в клетках происходит АТФ-зависимый распад чужеродных и собственных белков с участием специфических белков.
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ ПРЕВРАЩЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ l l l Имеется несколько типов реакций превращения аминокислот, характерных для внутриклеточного обмена: ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ (ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ) ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ l ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ дезаминирование аминокислот связано с потерей NH 2 - группы и образованием свободного аммиака и кетокислот. Реакции дезаминирования протекают при участии ферментов дезаминаз или оксидаз. Различают несколько видов процесса дезаминирования: - восстановительное - внутримолекулярное - гидролитическое - окислительное У животных и человека преобладают внутримолекулярное и окислительное дезаминирование
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ l l l Окислительное дезаминирование интенсивно протекает при увеличении потребления энергии в клетке, так как эта реакция сопровождается извлечением энергии в виде высокоэнергетического Н 2 в составе восстановленного НАДН 2 или ФАДН 2. Наиболее активно окислительному дезаминированию подвергается глутаминовая кислота, что связано с высокой активностью глутаматдегидрогеназы, обнаруженной почти во всех тканях. Фермент глутаматдегидрогеназа катализирует как реакцию дезаминирования, так и обратимую реакцию – аминирования, что приводит к образованию глутаминовой кислоты из аммиака и а-кетоглутаровой кислоты. Этот процесс называется восстановительным аминированием.
ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ l Трансаминирование аминокислот – это реакция переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Такие реакции обратимы и получили название «переаминирование» или «трансаминирование» . В ходе реакций трансаминирования образуется новые амино- и кетокислоты: l В настоящее время изучено более 60 реакций транаминирования. Они катализируются сложными ферментами аминотрансферазами, коферментом которых являются фосфопиридоксаль (витамин В 6). Реакциям трансаминирования принадлежит решающая роль в азотистом обмене организма, так как при этом образуются новые кислоты. Эти реакции поставляют в печень почти половину аммиака, который обезвреживается в процессе синтеза мочевины и выводится из организма как конечный продукт азотистого обмена. l l
ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ l l l Декарбоксилирование аминокислот – это также один из путей превращения аминокислот в тканях, связанный с отщеплением карбоксильной группы и выделением углекислого газа (СО 2). При декарбоксилировании монокарбоновых аминокислот образуются амины и СО 2. Функционально важной реакцией, ведущее к образованию тканевого гормона гистидина: Реакции декарбоксилирования катализируются ферментами – декарбоксилазами аминокислот, коферментом которых является также фосфопиридоксаль (витамин В 6). Декарбоксилирование аминокислот – необратимый процесс превращения аминокислот, который приводит к образованию биогенных аминов, отличающихся высокой биологической активностью.
ПРЕВРАЩЕНИЕ ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ В УГЛЕВОДЫ И ЖИРЫ l l l Аминокислоты имеют разные углеродные скелеты и свои метаболические пути превращения. В процессе катаболизма они могут превращаться в отдельные метаболиты цикла лимонной кислоты, в пировиноградную кислоту либо в ацетил-Ко. А. В дальнейшем эти метаболиты могут превращаться в глюкозу либо в жирные кислоты и кетоновые тела. Аминокислоты, из которых в процессе глюконеогенеза образуется глюкоза, называются глюкогенными, а из них образуются жирные кислоты и кетоновые тела – кетогенными. Часть аминокислот окисляется до конечных продуктов обмена СО 2 и Н 20 с накоплением энергии. Однако аминокислоты обеспечивают только 10 -15% энергопотребления организма.
ПРЕВРАЩЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ И ИХ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ДЛЯ СИНТЕЗА ГЛЮКОЗЫ И ЖИРНЫХ КИСЛОТ (в рамках) –кетоновые тела, из которых могут синтезироваться жирные кислоты и жиры; без рамок – глюкогенные аминокислоты, превращающиеся в углеводы.
МОЧЕВИНА - ОСНОВНОЙ КОНЕЧНЫЙ ПРОДУКТ РАСПАДА БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ l l l В процессе катаболизма белков и нуклеиновых кислот в тканях организма образуются свободный аммиак (NH 3), а также кетокислоты и другие вещества. Свободный аммиак – токсичное для организма вещество, особенно для мозга. Токсичность аммиака связана с возможным локальных изменением р. Н в отдельных частях клетки или заряда на клеточной мембране. Поэтому в организме существует несколько механизмов связывания и обезвреживания свободного аммиака. Непосредственное связывание аммиака в тканях, где он образуется, осуществляется с участием глутаминовой и аспаргиновой аминокислот, которые превращаются в амиды – глутамин и аспаргин. Реакция связывания требует энергии АТЬФ и катализируется глутамин- или аспаргинсинтетазами:
Мочевина – основной конечный продукт распада белков и нуклеиновых кислот l l l l l Амиды являются временной формой обезвреживания аммиака. Они легко проникают через клеточные мембраны и доставляют аммиак в печень. В печени глутамин легко превращается в глутаминовую кислоту и свободный аммиак: глутаминаза l Глутамин + Н 20 ---- Глутамат + NH 3 Доставленный в печень аммиак обезвреживается в процессе синтеза мочевины. Часть свободного аммиака в клетках связывается в процессе образования новых аминокислот. Процесс синтеза мочевины – сложный ферментативный цикл, начинающийся с реакции, в которой участвует аминокислота орнитин, поэтому он называется орнитиновым циклом. l Цикл включает 5 основных реакций: 1. Реакция: это взаимодействие аммиака (NH 3) и углекислого газа (СО 2) с участием АТФ. В ходе этой реакции образуется высокоэнергетический карбамилфосфат (1), который далее вступает во взаимодействие с аминокислотой орнитин с образованием цитрулина и фосфорной кислоты (2). Эти реакции протекают в митохондриях. Образовавшийся цитрулин из митохондрий поступает в цитоплазму, где взаимодействует с молекулой аспаргиновой кислоты (аспартат), которая поставляет вторую аминогруппу для синтеза мочевины (3). В этой реакции используется энергия молекулы АТФ и образуется сложное вещество – аргининоянтарная кислота (аргининсукцинат). Аргининоянтарная кислота ферментативно расщепляется на фумаровую кислоту (фумарат) и аргинин (4).
Мочевина – основной конечный продукт распада белков и нуклеиновых кислот l l l l l Аргинин под действием высокоспецифического фермента аргиназы расщепляется на мочевину и орнитин (5). Образовавшийся орнитин может вступать во взаимодействие с новой молекулой карбамилфосфата, а мочевина выводится из организма. Суммарное уравнение синтеза мочевины: 2 NH 3+ СО 2 +3 АТФ = 3 Н 2 О Н 2 N-СО-NН 2 + 2 АДФ + 2 Н 3 РО 4 + АМФ + Н 4 Р 2 О 7 Мочевина является основным конечным продуктом обмена белков и других азотосодержащих веществ. С мочевиной выводится около 10 -18 г общего азота организма человека, тогда как с аминокислотами – до 1, 15 г, аммонийными солями – до 1 г, креатином – до 0, 8 г, мочевой кислотой – до 0, 2 г. Мочевина из печени поступает в кровь, затем в почки и выводится с мочой. Содержание мочевины в крови в норме у взрослых людей – 3, 3 -6, 5 ммоль. л-1 (20 -30 мг%). По изменению ее содержания в крови диагностируют скорость процесса распада тканевых белков. В практике спорта мочевина широко используется как биохимический показатель процессов восстановления в организме после физических нагрузок.
РЕАКЦИИ СИНТЕЗА МОЧЕВИНЫ
ОБМЕН БЕЛКОВ ПРИ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ l l l l Белки внося незначительный вклад в энергетику мышечной деятельности, поскольку обеспечивают только 10 -15% общего энергопотребления организма. Тем не менее белки играют важную роль в обеспечении сократительной функции скелетных мышц и сердца, в формировании долговременной адаптации к физическим нагрузкам, создании определенного композиционного состава мышц. Физические нагрузки вызывают изменения в процессах синтеза и распада белков в тканях, особенно в скелетных мышцах и печени, степень выраженности которых зависит от интенсивности и длительности физических нагрузок, а также от тренированности организма. Изменение внутритканевого обмена белков определяет обычно по концентрации в крови отдельных незаменимых аминокислот, которые в организме не синтезируются и образуются при распаде тканевых белков. В качестве специфического показателя распада сократительных белков актина и миозина используется 3 -метилгистидин. Однократные физические нагрузки вызывают угнетение синтеза белка и усиление их катаболизма. Например, при беге на тредмиле в течение часа скорость синтеза белка в печени снижалась на 20 %, а при предельной работе – на 65 %. Такая закономерность наблюдается при и в скелетных мышцах. Под воздействием физических нагрузок усиливается распад мышечных белков (преимущественно структурных), хотя отдельные виды нагрузок усиливают распад и сократительных белков.
ОБМЕН БЕЛКОВ ПРИ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ l l l l l При систематических физических нагрузках в мышцах и других тканях активируется адаптивный синтез белков, а также миоглобина и многих ферментов. Это приводит к увеличению мышечной массы, поперечного сечения мышечных волокон, что рассматривается как гипертрофия мышц. Увеличение количества ферментов создает благоприятные условия для расширения энергетического потенциала в работающих мышцах, что усиливает биосинтез мышечных белков после физических нагрузок и улучшает двигательные способности человека. Нагрузки скоростного и силового характера усиливают в большей степени синтез миофибриллярных белков в мышцах, а нагрузки на выносливость – митохондриальных ферментов, обеспечивающих процессы аэробного синтеза АТФ. ПОД ВЛИЯНИЕМ ТРЕНИРОВКИ В СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ ПРОИСХОДИТ АДАПТИВНАЯ АКТИВАЦИЯ ВСЕХ ОСНОВНЫХ ЗВЕНЬЕВ СИНТЕЗА БЕЛКА, ПРИВОДЯЩАЯ К ОБЩЕМУ УВЕЛИЧЕНИЮ КЛЕТОЧНОГО БЕЛОКСИНТЕЗИРУЮЩЕГО ПОТЕНЦИАЛА. В индукции адаптивного синтеза белка при тренировке важная роль принадлежит гормонам: глюкокортикоидам, адреналину, соматотропину, тироксину, инсулину. Они участвуют в обеспечении перехода срочных адаптивных реакций в долговременную адаптацию. Начало биохимической адаптации связано с повышением активности ряда ферментов и увеличением количества энергетических субстратов. Усиление энергетического обмена ведет к образованию метаболитов – индукторов белкового синтеза на генетическом уровне. Индукторами могут служить АДФ, АМФ, креатин, некоторые аминокислоты, циклический АМФ и др.
ОБМЕН БЕЛКОВ ПРИ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ l l l Повышение активности генома вызывает усиление процессов трансляции либо синтеза структурных сократительных или ферментативных белков, что обеспечивает высокую функциональную активность мышц тренированного организма при выполнении мышечной работы. Существенный вклад в энергетику мышечной деятельности, особенно длительной, вносят аминокислоты – продукты распада эндогенных белков. Количество аминокислот в тканях во время выполнения длительной физической работы может увеличиваться в 20 -25 раз. Эти аминокислоты окисляются и восполняют АТФ либо вовлекаются в процесс новообразования глюкозы и способствуют поддержанию ее уровня в крови, а также уровня гликогена в печени и скелетных мышцах. Процессы распада белков и окисления аминокислот сопровождаются усиленным образованием аммиака (NН 3) при мышечной деятельности, который связывается в печени в цикле синтеза мочевины и выводится из организма. Поэтому физические нагрузки вызывают увеличение содержания мочевины в крови, а нормализация ее уровня в период отдыха свидетельствует о восстановлении процессов распада и синтеза белков в тканях.
СХЕМА УСИЛЕНИЯ АДАПТИВНОГО СИНТЕЗА БЕЛКА В МЫШЦАХ ПОД ВОЗДЕЙСТВИЕМ СИСТЕМАТИЧЕСКОЙ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
l. БЛАГОДАРЮ l. За l. ВНИМАНИЕ
