Мышцы Обеспечивают перемещение тела и его частей в

Мышцы Обеспечивают перемещение тела и его частей в пространстве Поддерживают тонус сосудов и полостных органов Генерируют тепло при мышечной работе и в расслабленном состоянии Обеспечивают работу сердца

МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО (МИОЦИТ) структурная единица скелетных мышц

ХИМИЧЕСКИЙ СОТАВ МИОЦИТА БЕЛКИ ферменты гликолиза, ферменты креатинкиназа, белок миоглобин (связывает молекулярный кислород и запасает его), АТФ, АДФ, АМФ, креатинфосфат, креатин, молочная кислота. УГЛЕВОДЫ. Гликоген ЖИР связан с белками (концентрация 1%)

СТРОЕНИЕ МИОФИБРИЛЛЫ (сократительная нить миоцита) А – зона (анизотропная темная зона) – толстая нить (миозин) I – зона (изотропные светлые участки) – тонкая нить (актин, тропонин, тропомиозин) Н – светлая полоска, в пределах анизотропного диска Z – промежуточный диск, темная полоска в пределах изотропного диска. Комплекс – А, I, H – зоны между двумя Z – дисками – саркомер.

Саркомер Сократительная единица мышечного волокна. Представляет собой повторяющийся сегмент миофибрилы, состоящая из системы толстых и тонких нитей

СТРОЕНИЕ АКТИНОВОГО ФИЛАМЕНТА Тропомиозин (Тм) ― структурный белок актиновой нити, (вытянутый в виде тяжа молекулы). Тропонин (Тн) - регуляторный белок актиновой нити. Состоит из трех субъединиц: Тропонин Т(Тн. Т) — обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (Тн. I) — блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (Тн. С) ― это Са 2+-связывающий белок. В присутствии Са 2+ изменяется конформация тропонина С в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

СТРОЕНИЕ МИОЗИНОВОГО ФИЛАМЕНТА

БЕЛКИ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ Саркоплазматические белки – белки-ферменты локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окислительного фосфорилирования. А так же билок миоглобин (связь с кислородом) Миофибриллярные белки – обеспечивают сократительную функцию мышц

Сократительные: миозин, актин и актомиозин Актин ― сократительный белок мышц (основа тонких нитей) Имеет две формы ― глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Са 2+ и одну молекулу АТФ или АДФ. Образование F-актина сопровождается полимеризацией G-актина при связывании его с АТФ и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс (его диссоциация происходит в присутствии АТФ и Мg 2+).

Миофибриллярные белки Сократительные: миозин, актин и актомиозин Миозин - основной сократительный белков мышц (толстые нити). Состоит из длинной фибриллярной части и глобулярной структуры (головки). Фибриллярная часть - двуспиральная структура. Функция - образовывать упорядоченные пучки миозиновых филаментов. Головка молекулы миозина - активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр Обеспечивают расщепление АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

НЕРВНО-МЫШЕЧНЫЙ СИНАПС Место контакта нервного окончания с сарколемой

Механизм мышечного сокращения Сокращение запускается нервным импульсом Нервный импульс вызывает выход ионов кальция из саркоплазматического ретикулума. Ионы кальция присоединяются к тропонину, меняя его форму, открывается активный участок актина. Между тонкими и толстыми нитями миофибрилл возникают поперечные мостики, или спайки Повышается активность миозина, он стимулирует расщепление АТФ. С использованием энергии АТФ прооисходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО РАССЛАБЛЕНИЯ • Прекращается нервный импульс • Ионы кальция обратно переносятся в саркоплазматический ртикулум. • Изменяется форма тропонина он освобождается от связи с кальцием. • Тропомиозин препятствует образованию связей актина и миозина. • С использованием энергии АТФ миофибрилла вворачивается в исходное состояние

Энергетика мышечного сокращения обе фазы сокращение и расслабление мышечной деятельности - - протекают при обязательном использовании энергии, . При функционировании мышц в них одновременно протекают два процесса: гидролиз АТФ, дающий необходимую энергию для сокращения и расслабления, и ресинтез АТФ, восполняющий потери этого вещества. ПУТИ РЕСИНТЕЗА АТФ: анаэробная (бескислородная) аэробная (кислородная).

При любой мышечной работе функционируют ТРИ ПУТИ РЕСИНТЕЗА АТФ • КРЕАТИНФОСФАТНАЯ РЕАКЦИЯ – в первые секунды работы • затем подключается ГЛИКОЛИЗ • ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ - приходит на смену гликолизу по мере продолжения работы

ЗОНЫ ОТНОСИТЕЛЬНОЙ МОЩНОСТИ МЫШЕЧНОЙ РАБОТЫ • Максимальная мощность (15 -20 сек) источник энергии АТФ, креатинфосфат. • Субмаксимальная мощность (до 5 мин) механизм ресинтеза АТФ – гликолитический • Большая мощность (до 30 мин) механизм ресинтеза АТФ – гликолиз и тканевое дыхание • Умеренная мощность (свыше 30 мин) аэробный путь ресинтеза АТФ (тканевое дыхание)

МОЛЕКУЛА АТФ В МЫШЕЧНОМ ВОЛОКНЕ (ее хватает примерно на 1 -2 сокращения, т. е. 1, 5 -2 сек) КРЕАТИН ФОСФАТ (КФ) образуется в мышцах во время отдыха при взаимодействии креатина (К) и АТФ К + АТФ = КФ Креатин образуется в печени с использованием аминокислот КФ + АДФ = АТФ + К (креатин) АДФ - образуется при распаде АТФ Креатинфосфат (КФ) – исчерпывается и в процесс ресинтеза АТФ включаются другие реакции

ГЛИКОГЕН МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА + 2 Н АДФ + Ф (фосфорная кислота) =АТФ (Н действует на миофибриллы, прикрепляется к актину, поэтому кальций не может прикрепиться к тропонину и мышца не сокращается) Гликолитический путь ресинтеза АТФ Источник энергии - мышечный гликоген. При анаэробном распаде гликоген превращается в молочную кислоту (лактат), эти процессы сопровождаются отщеплением фосфатных групп, которые переносятся на АДФ с образованием АТФ. Гликолиз играет важную роль в энергообеспечении упражнений, продолжительность которых составляет до 30 мин. К ним относятся бег на средние дистанции, плавание на 100 и 200 м, велосипедные гонки на треке и др

АЭРОБНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ТКАНЕВОЕ ДЫХАНИЕ является важнейшей частью обмена веществ и энергии в организме. В результате тканевое дыхание при участии специфических ферментов происходит окислительный распад крупных органических молекул до более простых и в конечном счете до СО 2 и Н 2 О с высвобождением энергии АТФ. Осуществляется в митохондрих.

1. НИКОТИН АМИДНЫЕ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ отнимают два 2 Н и присоединяют их к своему коферменту НАД АН 2 (окисляемое вещество) + НАД = А (окисленное вещество) + НАД*Н 2 2. ФЛАВИНОВЫЕ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ отщепляют 2 Н от НАД*Н 2 и присоединяют их к своему коферменту ФМН НАД*Н 2 + ФМН = НАД + ФМН*Н 2 Иногда Флавиновые дегидрогеназы используют кофермент ФАД АН 2 (окисляемое вещество) + ФАД = А (окисленное вещество) + ФАД*Н 2 3. Активный кислород связывается с ионами Н, которые отщепляются от ФАД*Н 2 или ФМН*Н 2

МИОКИНАЗНАЯ РЕАКЦИЯ Происходит в мышце при значительном увеличении концентрации АДФ в саркоплазме, когда возможности других путей почти исчерпаны или близки к тому. Суть этой реакции состоит в том, что при взаимодействии 2 молекул АДФ образуется 1 молекула АТФ: АДФ + АДФ = АТФ Условия для включения миокиназной реакции возникают при выраженном мышечном утоплении. Поэтому миокиназную реакцию следует рассматривать как "аварийный" механизм

Инервация скилетных мышц К каждой мышце подходит много двигательных нейронов, которые ветвятся и иннервируют группы мышечных волокон. Каждая такая группа вместе с иннервирующим ее аксоном называется двигательной единицей. При стимуляции все мышечные волокна в ней сокращаются одновременно. Число волокон в двигательной единице варьирует и зависит от того, насколько сложным должно быть управление данной мышцей.

МЫШЕЧНЫЕ ВОЛОКНА ФАЗНЫЕ БЫСТРЫЕ (белые) ТОНИЧЕСКИЕ МЕДЛЕННЫЕ (красные)

ТОНИЧЕСКИЕ МЫШЦЫ Способностью длительное время работать без утомления Часть волокон напряжена, а остальные – расслаблены. При тоническом сокращении мышечные волокна функционируют асинхронно: участки напряжения плавно чередуются с участками расслабления, в результате чего мышечное напряжение может поддерживаться в течение длительного времени (Поза, удержание положения тела)

Типы двигательных единиц Медленные неутомляемые Быстрые устойчивые к утомлению Быстрые утомляемые Чем больше в мышце процент медленных волокон, тем более она приспособлена к работе на выносливость. Чем больше процент быстрых сильных волокон, тем более она приспособлена к работе, требующей большой силы и скорости сокращения мышц.

Медленные двигательные единицы (неутомляемые) Низкие пороги активации мотонейронов Небольшая толщина аксона и скорость проведения возбуждения по нему. Низкая частота разрядов. Начинают функционировать при малых мышечных усилиях. Способны поддерживать постоянную частоту разрядов в течение десятков минут. Развивают небольшую силу при сокращении в связи с наличием в них небольшого, количества миофибрилл. Скорость сокращения этих волокон в 1, 5 -2 раза меньше, чем быстрых, т. к. низкая активность миозин АТФ-азы и скорость выхода ионов кальция и его связывания с тропонином. Малоутомляемы. Хорошо развита капиллярная сеть. Достаточное количество кислорода. Большое количество митохондрий и высокая активность окислительных ферментов.

Быстрые двигательные единицы (утомляемые) Крупные. Толстый аксон, разветвляющийся на большое число концевых веточек и иннервирующий большую группу мышечных волокон. Высокий порог возбуждения. Высокая скоростью проведения нервных импульсов. Содержат большее число сократительных элементов ― миофибрилл, поэтому при сокращении развивают большую силу. Высокая активность миозиновой АТФ-азы, следовательно высокая скорость сокращения. Много гликолитических ферментов. Мало митохондрий и миоглобина, капилляров. Быстро утомляются. Выполнение кратковременной, но мощной работы.

Быстрые двигательные единицы (устойчивые к утомлению) Промежуточные положения между ДЕ I и II- В типов. Сильные, быстро сокращающиеся волокна. Большая аэробная выносливость. Используют для получения энергии как аэробные, так и анаэробные процессы.

ВИДЫ МЫШЕЧНЫХ СОКРАЩЕНИЙ В зависимости от частоты импульсации мышца сокращается по разному: Вид сокращения Одиночное мышечное сокращение Зубчатый тетанус Гладкий тетанус Частота раздражителя 6 -8 Гц 20 -40 Гц 50 Гц и выше.

Тетаническое мышечное сокращение Импульсы следуют с частотой большей, чем период одиночного мышечного сокращения, т. е. мышца, не успев расслабиться, получает следующий. В мышцах возникает явление суммации, в результате которого они приходят в состояние длительного укорочения, называемого ТЕТАНУСОМ. Различают: Зубчатый тетанус - При частоте, когда каждый последующий нервный импульс воздействует на начавшую расслабляться мышцу, при этом происходит неполная суммация сокращений. Гладкий тетанус(бо льшая амплитуда) - при частоте раздражения, когда каждое последующий воздействие импульса происходит в конце периода укорочения возникает длительное непрерывное сокращение, что приводит к полной суммации сокращений.

Латентный период - 0, 01 сек. Период укорочения - 0, 04 сек. Период расслабления - 0, 05 сек. Период сокращения мышцы - 0, 1 сек.

Типы мышечного сокращения 1. Изотонический ― мышечные волокна укорачиваются при постоянной внешней нагрузке. В реальных движениях чисто изотоническое сокращение практически отсутствует 2. Изометрический ― мышца развивает напряжение без изменения своей длины. Изометрическое сокращение лежит в основе статической работы. 3. Ауксотонический или анизотонический тип ― мышца развивает напряжение и укорачивается. Ходьба, бег и т. д. При динамической работе выделяют: 1. Концентрический тип сокращения ― когда внешняя нагрузка меньше, чем развиваемое мышцей напряжение. При этом она укорачивается и вызывает движение; 2. Эксцентрический тип сокращения ― когда внешняя нагрузка больше, чем напряжение мышцы. В этих условиях мышца, напрягаясь, все же растягивается (удлиняется), совершая при этом отрицательную (уступающую) динамическую работу

ЭЛЕКТРОМИОГРАФИЯ исследование электрической активности мышц. Исследование проводится в состоянии покоя и во время произвольного сокращения. Могут использоваться поверхностные либо игольчатые электроды. ЭМГ – позволяет получить информацию о состоянии мышечных волокон, их иннервации, количестве и организации двигательных единиц.