мк РАМН Белки и аминокислоты Выполнил студент 14

мк РАМН Белки и аминокислоты Выполнил: студент 14 гр. Александр Фроленков

Содержание: Аминокислоты • Общие химические свойства • Классификация стандартных аминокислот • Альфа-аминокислоты белков Белки • Функции белков в организме • Свойства • Методы количественного определения белков

Аминокислоты Структура аминокислоты с аминогруппой слева и карбоксильной группой справа • Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. • Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

Общие химические свойства • 1. Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH 2. • Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

• 2. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66

• 3. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение p. H, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. • При таком p. H аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

• 4. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Классификация стандартных аминокислот По R-группам • Неполярные: аланин, валин, изолейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланинглицин, • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы)при p. H=7: аспарагин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин • Полярные заряженные отрицательно при p. H=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота • Полярные заряженные положительно при p. H=7: аргинин, гистидин, лизин

По функциональным группам • Алифатические – Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин – Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин – Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд – Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин – Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд – Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин • Ароматические: фенилаланин, тирозин • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот) • Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

Альфа-аминокислоты белков • В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. • Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных. В последнее время к стандартным аминокислотам иногда причисляют селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).

Белки • Белки (протеи ны, полипепти ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из Кристаллы различных белков, соединённых в выращенные на космической станции «Мир» и во время цепочку пептидной полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при связью низкой температуре образуют кристаллы, которые используют аминокислот. для получения модели данного

• В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот

• Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке.

• Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), крайне важна трёхмерная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга (от англ. folding), «сворачивание» ). • Трёхмерная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней.

Функции белков в организме: – Каталитическая функция – Структурная функция – Защитная функция – Регуляторная функция – Транспортная функция – Запасная (резервная) функция белков – Рецепторная функция – Моторная и сократительные функции

• Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Схематическое изображение образования пептидной связи (справа). Подобная реакция происходит в молекулярной машине по образованию белка — рибосоме

• Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. • Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

• Белки — важная часть питания животных и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться Молекулярная модель малой все необходимые (слева) и большой (справа) субъединиц бактериальной аминокислоты и рибосомы — молекулярной машины, синтезирующей часть из них белки. Голубым цветом показаны белки в составе поступает с рибосомы, но основную структурную роль выполняет белковой пищей. р. РНК

Мышиное антитело против холеры, присоединённое к углеводородному антигену (вверху) • В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

• Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот.

Свойства • Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (к. Да). • Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 к. Да.

• Самый большой из известных в настоящее время белков — титин (другие названия: тайтин, коннектин) — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3 000 до 3 700 к. Да, а общая длина 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius). Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело (Ig. G), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент)

• Все белки разделяют на две большие группы — простые и сложные белки. • Простые белки содержат только аминокислоты, сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Эти дополнительные группы в составе сложных белков называются «простетическими группами» . Движение молекулы миозина при мышечном сокращении Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента

Молекулярная модель фермента уреазы бактерии Helicobacter pylori • Примерами простетических групп в составе белков служат гем (в составе гемоглобина), витамины тиамин и биотин. • Неорганические простетические группы состоят из ионов металлов — цинка, магния и молибдена.

Методы количественного определения белков Для определения количества белка в образце используется ряд методик: • • • Биуретовый метод Микробиуретовый метод Метод Бредфорда Метод Лоури Спектрофотометрический метод

ИСТОЧНИКИ: www. himhelp. ru/ • http: //ru. wikipedia. org/ www. ucheba. ru/ www. hemi. nsu. ru/ www. 5 ballov. ru/

СПАСИБО ЗА ПРОСМОТР!