МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ Ряд аминокислот,

Скачать презентацию МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ  И АМИНОКИСЛОТ  Ряд аминокислот, Скачать презентацию МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ Ряд аминокислот,

2_metabolizm_belkov.pptx

  • Размер: 127.3 Кб
  • Автор:
  • Количество слайдов: 18

Описание презентации МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ Ряд аминокислот, по слайдам

МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ  И АМИНОКИСЛОТ МЕТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ

Ряд аминокислот, поступающих в клетки и образующихся в процессе внутриклеточного протеолиза вовлекаются в биосинтезРяд аминокислот, поступающих в клетки и образующихся в процессе внутриклеточного протеолиза вовлекаются в биосинтез белка. Остальные подвергаются катаболизму. Основными катаболическими превращениями аминокислот являются: декарбоксилирование; дезаминирование; трансаминирование (переаминирование).

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Продуктами декарбоксилирования  аминокислот являются биогенные амины :  • гистамин (продуктДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Продуктами декарбоксилирования аминокислот являются биогенные амины : • гистамин (продукт декарбоксилирования гистидина), • кадаверин (из лизина), • -аминомасляная кислота (из глутамата), • дофамин (из тирозина), • серотонин (из окситрипрофана) и др.

Декарбоксилирование аминокислот необратимый ферментативный процесс,  катализируемый декарбоксилазами  аминокислот. Кофактор декарбоксилаз аминокислот –Декарбоксилирование аминокислот необратимый ферментативный процесс, катализируемый декарбоксилазами аминокислот. Кофактор декарбоксилаз аминокислот – пиридоксальфосфат – производное витамина В 6.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Дезаминирование аминокислот – отщепление α-аминогруппы – может происходить различными путями:  •ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Дезаминирование аминокислот – отщепление α-аминогруппы – может происходить различными путями: • восстановительное, • гидролитическое, • внутримолекулярное, • окислительное. Основным типом является окислительное дезаминирование.

Окислительное дезаминирование катализируется: - НАД-зависимыми дегидрогеназами аминокислот; - ФАД (ФМН)-зависимыми оксидазами  аминокислот. Окислительное дезаминирование катализируется: — НАД-зависимыми дегидрогеназами аминокислот; — ФАД (ФМН)-зависимыми оксидазами аминокислот. Продукты окислительного дезаминирования – α-кетокислоты.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Трансаминирование (переаминирование)  аминокислот – реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от  -аминокислотыТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ Трансаминирование (переаминирование) аминокислот – реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от -аминокислоты на -кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Ферменты: аминотрансферазы (трансаминазы) Кофактор: пиридоксальфосфат (производное витамины В 6 )

  α-аминок-та s  α-кеток-та s    α-кеток-та р  α-аминок-та α-аминок-та s α-кеток-та s α-кеток-та р α-аминок-та р

Аммиак ,  образующийся  при  дезаминировании,  используется:  для синтеза заменимыхАммиак , образующийся при дезаминировании, используется: для синтеза заменимых аминокислот – восстановительное аминирование; для синтеза азотсодержащих соединений. Избыточный аммиак – продукт катаболизма – должен быть инактивирован и выведен из организма.

ТИПЫ АЗОТИСТОГО ОБМЕНА в зависимости от формы выведения аммиака • Аммониотелический тип у водныхТИПЫ АЗОТИСТОГО ОБМЕНА в зависимости от формы выведения аммиака • Аммониотелический тип у водных животных. Конечный продукт – аммиак , выделяющийся непосредственно в воду. • Уреотелический тип у наземных позвоночных. Конечный продукт – мочевина. • Урикотелический тип у рептилий и птиц. Конечный продукт – мочевая кислота.

БИОСИНТЕЗ ГЛУТАМИНА Биосинтез глутамина ( и аспарагина) – наиболее распространенный путь первичного связывания иБИОСИНТЕЗ ГЛУТАМИНА Биосинтез глутамина ( и аспарагина) – наиболее распространенный путь первичного связывания и обезвреживания аммиака в организме. Глутамин – нетоксичная форма транспортировки и хранения аммиака.

Фермент:  глутаминсинтетаза Фермент: глутаминсинтетаза

ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ МОЧЕВИНООБРАЗОВНИЯ Синтез мочевины происходит в печени.  Донор азота только аммиак (аОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ МОЧЕВИНООБРАЗОВНИЯ Синтез мочевины происходит в печени. Донор азота только аммиак (а не амины и другие азотсодержащие соединения). Суммарное уравнение мочевинообразования СО 2 + NH 3 + аспартат + 3 АТФ + 2 Н 2 О мочевина + фумарат + 2 АДФ + АМФ + 2 Фн + ФФн

БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ Аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков: 2/3  расходуются на синтез белка; 1/3БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ Аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков: 2/3 расходуются на синтез белка; 1/3 катаболизируются.

БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ Заменимые аминокислоты: ала, асн, асп, гли, глн, глу, про, сер, тир,БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ Заменимые аминокислоты: ала, асн, асп, гли, глн, глу, про, сер, тир, цис Незаменимые аминокислоты: вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен, арг, гис Углеродный скелет образуется из промежуточных метаболитов: гликолиза, пентозомонофосфатного пути, цикла Кребса.

Метаболиты-предшес твенники аминокислоты 3 -Фосфоглицерат Серин → цистеин ,  глицин Фосфоенолпируват Фенилаланин, Метаболиты-предшес твенники аминокислоты 3 -Фосфоглицерат Серин → цистеин , глицин Фосфоенолпируват Фенилаланин, триптофан → тирозин Пируват Аланин , валин, лейцин α-Кетоглутарат Глутамат → аргинин, глутамин , пролин Оксалоацетат Аспартат → аспарагин , лизин, метионин, треонин Метионин → цистеин Треонин → изолейцин Рибозо-5 -фосфат Гистидин Эритрозо-4 -фосфат Фенилаланин, триптофан → тирозин

Пути синтеза:  прямое аминирование α-кетокислот или ненасыщенных карбоновых кислот;  переаминирование;  взаимопревращениеПути синтеза: прямое аминирование α-кетокислот или ненасыщенных карбоновых кислот; переаминирование; взаимопревращение аминокислот.

Зарегистрируйтесь, чтобы просмотреть полный документ!
РЕГИСТРАЦИЯ