II Трансферазы а п кл фосфотрансферазы

§ II. Трансферазы. § а) п/кл фосфотрансферазы. § Все трансферазы переносят функционольные группы. Фосфотрансферазы катализируют перенос фосфатной группы. Коферментом является АТФ. В этой молекуле остатки фосфорной кислоты связаны между собой макроэргической связью. Кроме АТФ могут учавствовать молекулы ЦТФ, ГТФ, УТФ. § б) п/кл аминотрансферазы. § Ферменты отвечают за перенос аминогрупп. § Коферментом является передоксильфосфат, является производным пиридоксина витамина В 6. § в) п/кл ацилтрансферазы. § Переносят остатки органических кислот. Коферментом является кофермент А, производное пантотеновой кислоты. § г) п/кл переносящие одноуглеродные группы(СН, СН 3). § Коферментом является тетрагидрофолиевая кислота, производная витамина фолиевая кислота.

§ III. Гидролазы. § Ферменты, катализирующие расщепление веществ с участием воды. Они не нуждаются в коферментах. § IV. Лиазы. § Ферменты, катализирующие присоединение веществ по двойным связям. § V. Изомеразы. § Катализируют внутримолекулярные перегруппировки. Имеют окончание –изомераза или –мутаза. Могут осуществлять рацимизацию, транс-, цисизомеризацию, внутримолекулярный перенос функциональных групп. Коферментом является цианкобаламин производное витамина В 12. § VI. Лигазы = синтетазы. § Ферменты, осуществляющие энергозависимый синтез. Поставщиком обычно является внутриклеточный пирофосфат(АТФ, АДФ).

Механизм действия ферментов § Биологический ферментативный катализ является примером каталитического процесса и для него выполняются все законы. § Классические катализаторы действуют за счет энергии активации. Энергия активации энергия, необходимая молекуле вещества для преодоления энергетического барьера. Катализаторы не меняют G они снижают энергию активации. Снижение энергии активации увеличивает количество молекул, способных преодолеть энергетический барьер реакции и происходит это не линейно, не пропорционально.

Снижение энергии активации достигается за счет: § 1. ориентации субстратов. § 2. Теория стерического взаимодействия (взаимодействие ключ-замок). Фишер предположил, что активный центр фермента пространственно соответствует молекуле субстрата. За счет своей пространственной специфичности фермент и субстрат ориентируются специфично.

§ 3. теория индуцированного соответствия. § Предложил Кошланд. После образования комплекса ферментсубстрат, в молекуле фермента могут наблюдаться некие конформационные изменения, которые индуцируют соответствующие изменения в молекуле субстрата.

§ § § 4. образование промежуточных комплексов. а) кислотно-основный катализ. В ферменте донорами протонов могут являться аминокислотные остатки цистеина, глутамата, аспартата, лизина, гистедина. Акцепторами протонов являются те же самые группы но в депротонированной форме. б) ковалентный катализ. При нем субстрат или его часть образуют устойчивые ковалентные связи с молекулой фермента.

§ в) нуклеофильнаяэлектрофильная атака

Факторы, влияющие на активность фермента § § § Концентрация субстрата. В 1913 г. Михаэлис и Ментен проедложили уравнение = max[S]/Km+[S]

§ Km - константа Михаэлиса. § Лимитирующим фактором протекания реакции, является образование фермент-субстратного комплекса. § Km= концентрации субстрата при которой скорость реакции равна ½ скорости максимальной. § Т. к. это концентрация, то она выражается моль/литр и тп. § Уравнение Михаэлиса. Ментен описявает односубстратные не аллостерические ферменты.

Уравнение Лайнуивера-Берка