ФИЗИОЛОГИЯ МЫШЦ

ФИЗИОЛОГИЯ МЫШЦ Физиологические свойства мышц Обмен веществ, раздражимость, возбудимость, возбуждение, торможение. проводимость; сократимость; эластичность; пластичность. Обеспечение позы тела человека, перемещение тела и его частей в пространстве, движение крови по сосудам, дыхание, образование тепла и др.

Классификация мышечных волокон медленные фазические волокна окислительного типа (с высоким содержанием миоглобина, много митохондрий, устойчивы к утомлению, быстро восстанавливаются, "красные мышцы"); участвуют в поддержании позы тела человека; быстрые фазические волокна окислительного типа (много митоходрий, устойчивы к утомлению, участвуют в выполнении быстрых энергичных движений, АТФ образуется путем окислительного фосфорилирования);

Классификация мышечных волокон быстрые фазические волокна с гликолитическим типом окисления (митохондрий мало, осуществляют быстрые, сильные сокращения, но сравнительно, быстро утомляются, миоглобин в них отсутствует - "белые мышцы"; АТФ образуется за счет гликолиза; тонические волокна сокращение и расслабление медленное, эффективно работают в изометрическом режиме, не подчиняются закону "все или ничего". . . ;

Типы мышечных Режимы мышечных сокращений - Изотоническое - одиночное; - изометрическое - Тетанус (гладкий, зубчатый; ). - ауксометрическое (смешанное, промежуточное)

Одиночное мышечное сокращение.

Моторная единица (двигательная, нейромоторная ) мотонейрон с группой иннервируемых им мышечных волокон. Мотонейронный пул – группа мотонейронов, иннервирующих определенную мышцу Виды двигательных единиц Медленные мало утомляемые (тонические) ДЕ (красные волокна) Быстрые (фазные) легко утомляемые ДЕ (белые волокна) Быстрые устойчивые к утомлению В мышце имеются, как правило, все виды ДЕ, но в разных соотношениях.

Функциональные особенности Медленные мало утомляемые (тонические) ДЕ (красные волокна) - иннервируются небольшими и высоко возбудимыми альфа-мотонейронами с низкой скоростью проведения возбуждения по аксону и частотой импульсации 6— 10 Гц; - количество мышечных волокон в ДЕ сравнительно небольшое, они имеют меньшее количество миофибрилл и развивают меньшую силу сокращения; - волокна имеют низкую активность миозиновой АТФазы и низкую скорость сокращения; - имеют хорошее кровоснабжение, много митохондрий, миоглобина, высокий аэробный обмен, поэтому обладают низкой утомляемостью. Способны выполнять длительную маломощную работу; - дают гладкий тетанус при небольшой частоте разряда мотонейрона (около 16 Гц); - в регуляции движения обеспечивают мышечный тонус и позу, а также способность к длительной циклической работе — бегу, плаванию и др. (например, у марафонцев их количество в мышцах ног достигает 85 %); - длительность сокращения более 100 мс, не подчиняются закону «все или ничего»

Быстрые (фазные) легко утомляемые ДЕ (белые волокна) - иннервируются крупными менее возбудимыми альфа-мотонейронами с высокой скоростью проведения ПД по аксону и частотой импульсации примерно 50 Гц; - количество мышечных волокон в ДЕ сравнительно большое; - содержат большое число миофибрилл и развивают большую силу сокращения; - имеют высокую активность миозиновой АТФазы и развивают высокую скорость сокращения; - имеют слаборазвитую капиллярную сеть, мало митохондрий, миоглобина, но содержат много гликолитических ферментов, большой запас креатинфосфата и гликогена, анаэробный тип энергообеспечения; - способны развивать большую мощность, но быстро утомляются; - дают гладкий тетанус при большей частоте разряда мотонейрона (около 30 Гц); - в регуляции движения обеспечивают преимущественно фазический компонент — перемещение организма и его частей в пространстве с большой скоростью и мощностью (например, у спринтеров и прыгунов количество быстрых ДЕ в мышцах ног достигает 90 %); - длительность сокращения 10 -30 мс; гладкий тетанус возникает при большей частоте;

Быстрые устойчивые к утомлению ДЕ по структурно-функциональным свойствам занимают среднее положение между медленными и быстрыми ДЕ (вероятно, используются в быстрых ритмических движениях: ходьбе, беге).

Абсолютная сила скелетных мышц (6— 17 кг/см 2) максимальная произвольная сила — 50 — 80 % абсолютной Факторы, определяющие силу сокращения мышцы - соотношение медленных и быстрых ДЕ (композиция мышцы); - число активных ДЕ, их включение в соответствии с возбудимостью их мотонейронов; - режим работы активных ДЕ (одиночное сокращение, зубчатый и гладкий тетанус); - величина физиологического сечения мышцы (сумма поперечного сечения всех ее волокон; в перистых мышцах она больше геометрического сечения); - длина мышцы и сила сокращения; - сила сокращения мышцы (точнее саркомера) пропорциональна зоне перекрытия актиновых и миозиновых нитей, т. е. количеству образующихся актомиозиновых мостиков. Наибольшая сила развивается при длине мышцы в состоянии покоя; - при укорочении или удлинении мышцы на 50 % зона перекрытия нитей и сила сокращения резко снижаются.

Оптимум и пессимум частоты и силы сокращения. В ответ на ритмическое раздражение амплитуда мышечного сокращения увеличивается с увеличением частоты раздражения до определенной величины (оптимум). При дальнейшем увеличении частоты стимуляции амплитуда мышечного сокращения резко снижается и при какой-то частоте, несмотря на продолжающуюся стимуляцию, мышца почти полностью расслабляется (пессимум).

Теория мышечного сокращения и расслабления. Хаксли, Хью англ. биолог Хаксли, Эндрю (1917 -2012) исследовал ультраструктуру Лауреат Нобелевской премии, мышечной ткани; сформулировал создатель теории происхождения теорию, объясняющую мышечное потенциала действия (совместно с сокращение скольжением белковых Ходжкиным и Экклсом), нитей (1954) теории мышечного сокращения (1954)

Теория мышечного сокращения и расслабления. Сократительные белки: Миозин - обладает длинной прямой цепью с двумя глобулярными головками, каждая из которых содержит зону связывания с АТФ и зону связывания с актином. Актин – состоит из двух винтообразных тяжей полимеризованных субъединиц ( g -актин) с локусами, которые взаимодействуют с головками молекул миозина для образования поперечных мостиков с толстыми волоконами. Тропомиозин - регуляторный белок фиброзного типа, расположенный в желобке винтообразного тяжа актина, который препятствует взаимодействию актина и миозина, когда мышца находится в покое. Тропонин - регуляторный белок, состоящий из трех субъединиц: тропонина С ( связывает ионы Са ++ во время активации и инициирует изменения конфигурации регуляторных белков); тропонина Т (привязывает комплекс тропонина С и тропонина I к тропомиозину); и тропонина I (участвует в ингибировании взаимодействия актина и миозина в состоянии покоя).

Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.

А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Б — толстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1, 5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. В — молекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.

Распространение потенциала действия по сарколемме мышечного волокна и выброс ионов кальция из цистерн саркоплазматического ретикулума

Ca 2+–зависимый механизм регуляции взаимодействия актина с миозином [11]. В покое миозин- связывающие участки тонкой нити заняты тропомиозином. При сокращении ионы Ca 2+ связываются с тропонином С, а тропомиозин открывает миозин-связывающие участки. Головки миозина присоединяются к тонкой нити и вызывают её смещение относительно толстой нити.

Взаимодействие головки миозина с тонкой нитью и появление тянущего усилия

Цикл взаимодействия тонких и толстых нитей [5]. (А) Исходное положение: головка миозина выстоит над толстой нитью (не показана). (Б) Благодаря наличию шарнира между тяжёлым и лёгким меромиозинами, несущая АДФ и Pi головка миозина прикрепляется к актину, происходит поворот головки миозина с одновременным растягиванием эластического компонента S 2. (В). Из головки освобождаются АДФ и Фн, а последующая ретракция эластического компонента S 2 вызывает тянущее усилие. Затем к головке миозина присоединяется новая молекула АТФ, что приводит к отделению головки миозина от молекулы актина (Г). Гидролиз АТФ возвращает молекулу миозина в исходное положение (А).

Схема процесса сокращения - Потенциал действия (ПД) мембраны мышцы; - потенциал действия (ПД) Т – системы; - активация мембраны саркоплазматического ретикулума; - выход ионов Са++ и повышение их концентрации до пороговой величины; - активация актомиозина (с распадом АТФ); - снятие тропонин-тропомиозиновой блокады; - образование «мостиков» и их конформационные изменения; - движение нитей т. е. сокращение; - прекращение действия нервного импульса; - снижение концентрации ионов Са++; - тропонин-тропомиозиновая блокада; - распад «мостиков» ---расслабление мышцы.

Энергетика мышечного сокращения АТФ в мышце необходима для: - сокращения (образование мостиков); - расслабления (разрыва мостиков); - работы Са-насоса; - работы Nа-К-насоса (для ликвидации нарушенных ионных градиентов при возбуждении).

Три основных механизма ресинтеза АТФ - креатинфосфокиназный (КФ, фосфагенный; перенос фосфата с креатинфосфата к АДФ; образуется до 3, 6 моль АТФ в мин. ); самый мощный; - гликолитический (окислительное фосфорилирование АДФ в митохондриях; до 1, 2 моль АТФ в мин. ); - аэробное окисление (окислительный; окислительное фосфорилирование АДФ в митохондриях; при окислении глюкозы АТФ образуется до 0, 8 моль/мин, при окислении жиров до 0, 4 моль в мин. ).

ТРОПОНИН В ДИАГНОСТИКЕ ИНФАРКТА МИОКАРДА Тропонин в роли кардиомаркера

Тропонин Т, тропонин С и тропонин I в соотношении 2: 1: 1.