Скачать презентацию ФГАОУВПО Казанский Приволжский Федеральный университет Механизм мышечного сокращения Скачать презентацию ФГАОУВПО Казанский Приволжский Федеральный университет Механизм мышечного сокращения

Механизм мышечного сокращения.pptx

  • Количество слайдов: 18

ФГАОУВПО Казанский (Приволжский) Федеральный университет “Механизм мышечного сокращения. Роль АТФ и ионов Са 2+. ФГАОУВПО Казанский (Приволжский) Федеральный университет “Механизм мышечного сокращения. Роль АТФ и ионов Са 2+. ” Работу подготовили: Студентки группы 17. 2 -504 Камаева А. , Салихова Э. Руководитель: Розенталь С. Г. , Доцент, к. б. н. ИФМи. Б 2016

2 Задачи работы ØРассмотреть механизм мышечного сокращения на молекулярном уровне ØОпределить фазы мышечного сокращения 2 Задачи работы ØРассмотреть механизм мышечного сокращения на молекулярном уровне ØОпределить фазы мышечного сокращения ØОбозначить роль АТФ и ионов Ca 2+

Молекулярные механизмы сокращения скелетной мышцы o o o 1 – актиновый филламент, 2 – Молекулярные механизмы сокращения скелетной мышцы o o o 1 – актиновый филламент, 2 – центр связывания, 3 – миозиновый филламент, 4 – головка миозина, 5 – Z -диск саркомера. 3

4 Ø Головки миозина присоединяются к центрам связывания актинового филламента (А). Ø Конформационная перестройка 4 Ø Головки миозина присоединяются к центрам связывания актинового филламента (А). Ø Конформационная перестройка молекулы миозина. Головки приобретают АТФазную активность и поворачиваются на 120 °, нити актина и миозина передвигаются на «один шаг» друг относительно друга (Б).

5 • Рассоединение актина и миозина и восстановление конформации головки (В). • Актиновые и 5 • Рассоединение актина и миозина и восстановление конформации головки (В). • Актиновые и миозиновые филламенты смещаются друг относительно друга, Z-диски саркомеров сближаются и миофибрилла укорачивается (Г).

Сопряжение возбуждения и сокращения в скелетной мышце 1 – поперечная трубочка саркоплазматичекой мембраны, 2 Сопряжение возбуждения и сокращения в скелетной мышце 1 – поперечная трубочка саркоплазматичекой мембраны, 2 –саркоплазматичекий ретикулум, 3 – ион Са++ , 4 – молекула тропонина, 5 – молекула тропомиозина. 6

Расслабление скелетной мышцы 7 v Расслабление мышцы вызывается обратным переносом ионов Са++ посредством кальциевого Расслабление скелетной мышцы 7 v Расслабление мышцы вызывается обратным переносом ионов Са++ посредством кальциевого насоса в каналы саркоплазматического ретикулума. v Контрактурой называют стойкое длительное сокращение мышцы, сохраняющееся после прекращения действия раздражителя. v Кратковременная контрактура может развиваться после тетанического сокращения в результате накопления в саркоплазме большого количества Са++; длительная (иногда необратимая) контрактура может возникать в результате отравления ядами, нарушений метаболизма.

Фазы 8 мышечного сокращения • латентный (скрытый) период сокращения (около 10 мс) • фаза Фазы 8 мышечного сокращения • латентный (скрытый) период сокращения (около 10 мс) • фаза укорочения (около 50 мс); • фаза расслабления (около 50 мс). А – фазы и периоды мышечного сокращения, Б – режимы мышечного сокращения, возникающие при разной частоте стимуляции мышцы. Изменение длины мышцы показано синим цветом, потенциал действия в мышце - красным, возбудиумость мышцы - фиолетовым.

9 • Одиночные мышечные сокращения возникают при низкой частоте электрических импульсов. • Зубчатый тетанус 9 • Одиночные мышечные сокращения возникают при низкой частоте электрических импульсов. • Зубчатый тетанус – длительное сокращение, прерываемое периодами неполного расслабления мышцы. • Гладкий тетанус – длительное сокращение, не прерываемое периодами расслабления.

Оптимум и пессимум частоты 10 Ø Оптимумом частоты называют такую частоту раздражающих импульсов, при Оптимум и пессимум частоты 10 Ø Оптимумом частоты называют такую частоту раздражающих импульсов, при которой каждый последующий импульс совпадает с фазой повышенной возбудимости и соответственно вызывает тетанус наибольшей амплитуды. Ø Пессимумом частоты называют более высокую частоту раздражения, при которой каждый последующий импульс тока попадает в фазу рефрактерности, в результате чего амплитуда тетануса значительно уменьшается.

11 Впервые В. А. Энгельгард и М. Н. Любимова в 1939 г. нашли, что 11 Впервые В. А. Энгельгард и М. Н. Любимова в 1939 г. нашли, что мышечный белок — миозин — обладает свойствами фермента аденозинтри-фосфатазы (АТФаза). Эти авторы также обнаружили, что под влиянием АТФ изменяются и механические свойства миозина — резко увеличивается растяжимость его нитей. В последующие годы был открыт белок актин и показано, что он активирует АТФ-азную активность миозина.

12 В настоящее время взаимодействие АТФ с сократительными белками и ионами Са 2+ представляют 12 В настоящее время взаимодействие АТФ с сократительными белками и ионами Са 2+ представляют следующим образом: 1. В покоящейся мышце, т. е. в условиях, когда концентрация ионов Са 2+в миоплазме очень низкая, взаимодействию миозиновых и актиновых нитей препятствуют молекулы белка тропонина, расположенные на актиновых нитях. 2. Тропонин обладает очень высоким сродством к ионам Са 2+. Как только концентрация Са 2+ в миофибриллах повышается, тропонин связывает Са 2+и изменяет свое расположение на актиновой нити, что делает возможным ее взаимодействие с миозиновой нитью. 3. Разъединение осуществляется при расщеплении молекул АТФазой миозина.

13 Таким образом, взаимодействие миозина и актина, возможное при связывании Са 2+тропонином, активирует АТФ-азу 13 Таким образом, взаимодействие миозина и актина, возможное при связывании Са 2+тропонином, активирует АТФ-азу миозина, последняя расщепляет АТФ, а это приводит к разъединению миозина и актина. В присутствии Са 2+и АТФ в миоплазме этот процесс многократно повторяется: мостики повторно образуются и расходятся, в результате чего актиновые нити «скользят» и мышечное волокно укорачивается.

14 1) Работы натрий-калиевого насоса, обеспечивающего поддержание постоянства градиента концентрации ионов Na+ и К+по 14 1) Работы натрий-калиевого насоса, обеспечивающего поддержание постоянства градиента концентрации ионов Na+ и К+по обе стороны мембраны; 2) процесса «скольжения» актиновых и миозиноеых нитей, ведущего к укорочению миофибрилл; 3) работы кальциевого насоса, необходимого для расслабления волокна. В соответствии с этим ферменты, расщепляющие АТФ, локализованы в трех различных структурах мышечного волокна: клеточной мембране, миозиновых нитях и мембранах саркоплазматического ретикулума.

15 Ресинтез АТФ, непрерывно расщепляющейся в процессе деятельности мышцы, осуществляется двумя основными путями. Ø 15 Ресинтез АТФ, непрерывно расщепляющейся в процессе деятельности мышцы, осуществляется двумя основными путями. Ø Ферментативный перенос фосфатной группы от богатого энергией фосфорного соединения креатинфосфатана аденозиндифосфорную кислоту. Ø Ресинтез АТФ. Он связан с гликолитическими и окислительными процессами, протекающими в мышце как в условиях покоя, так и особенно интенсивно во время деятельности. Ø Нарушение ресинтеза АТФ ядами, подавляющими гликолитические и окислительные процессы, ведет к полному исчезновению АТФ и креатинфосфата, вследствие чего кальциевый насос перестает работать. Концентрация Са+в области миофибрилл значительно возрастает и мышца приходит в состояние длительного необратимого укорочения

Заключение по проделанной работе 16 Нами было рассмотрен механизм мышечного сокращения на молекулярном уровне, Заключение по проделанной работе 16 Нами было рассмотрен механизм мышечного сокращения на молекулярном уровне, обозначены фазы мышечного сокращения и определена роль АТФ и ионов Ca 2+

17 Перечень используемых источников 1. http: //www. bio. bsu. by/phha/06/06_text. h tml 2. Косицкий 17 Перечень используемых источников 1. http: //www. bio. bsu. by/phha/06/06_text. h tml 2. Косицкий Г. И. Физиология человека

Спасибо за внимание! Спасибо за внимание!