Ферменты понятие общие свойства локализация ферментов ФЕРМЕНТЫ

Ферменты: понятие, общие свойства, локализация ферментов.

ФЕРМЕНТЫ - органические вещества белковой природы, которые во много раз ускоряют протекание реакций, не подвергаясь при этом химическим превращениям. В настоящее время известно более 3700 ферментов. В научной литературе на русском языке утвердились оба термина : «ферменты» и «энзимы» , но предпочтение отдают термину «фермент» , хотя наука о ферментах называется энзимологией. Слово «фермент» происходит от лат. fеrmentum– закваска, слово – «энзим» от греч. еn– в, внутри и zyme– дрожжи.

При наименовании фермента за основу берут название субстрата и добавляют суффикс «аза» . Так появились, в частности, протеиназы – ферменты, расщепляющие белки (протеины), липазы (расщепляют липиды, или жиры)и т. д. Некоторые ферменты получили специальное (тривиальное) название, например, пищеварительные ферменты – пепсин, химотрипсин и трипсин.

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что ферменты: 1) катализируют только энергетически возможные реакции, т. е. реакции, которые могут протекать и без них; 2) не изменяют направление реакции; 3) не сдвигают равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление; 4) не расходуются в процессе реакции и выходят из реакции в первоначальном виде.

Отличие ферментов от небиологических катализаторов заключается в том, что: 1) скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами (эффективность действия ферментов). 2) ферменты обладают высокой специфичностью действия; 3) ферменты катализируют реакции в очень мягких условиях (обычное давление, нейтральная р. Н, невысокая tº); 4) активность ферментов в клетках строго регулируется как на генетическом уровне, так и посредством определённых низкомолекулярных соединений (субстратов и продуктов реакции, катализируемых этими же ферментами); 5) скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента.

Специфичность – наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его структуре активного центра. Лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента, называют субстратом. В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата – участок связывания, и аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют химическое превращение субстрата – каталитический участок.

Молекулярные массы ферментов, как и всех остальных белков, лежат в пределах от 12 000 до 1 000, так что их размеры намного превышают размеры их субстратов или функциональных групп, на которые они действуют Рис. Относительные размеры молекулы фермента (мол. масса 100 000, диаметр 7 нм) и типичной молекулы субстрата (мол. масса 250, длина 0, 8 нм). Активный центр занимает лишь незначительную часть поверхности молекулы фермента. Для сравнения показана также молекула воды.

В участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс. В каталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента. Схематично процесс катализа можно представить следующим уравнением: Е + S ↔ ES ↔ ЕР ↔ Е + Р, где Е - фермент (энзим), S - субстрат, Р - продукт. Данные обозначения общеприняты и происходят от английских слов enzyme, substrat, product.

Функциональная значимость отдельных участков активного центра фермента

1. Субстратная специфичность - способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Различают: - абсолютную субстратную специфичность; - групповую субстратную специфичность; - стереоспецифичность.

Абсолютная субстратная специфичность Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало. Пример - аргиназа, катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и орнитина:

Групповая субстратная специфичность Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов. Пример - фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот. Панкреатическая липаза гидролизует эфирную связь у αатомов углерода глицерола, независимо от того, какие жирные кислоты входят в состав молекулы жира.

Стереоспецифичность При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность Стереоспецифичность к D-сахарам. Большинство моносахаридов и продуктов их обмена в организме человека и других млекопитающих относят к Dстереоизомерам. Ферменты, осуществляющие их метаболизм, имеют специфичность к D-, а не к L-сахарам.

Стереоспецифичность к L-аминокислотам. Белки человека состоят из аминокислот L-ряда. Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет стереоспецифичность к L-аминокислотам. Стереоспецифичность к цистрансизомерам. Фермент фумараза оказывает действие только на фумарат. Малеинат (цис-изомер фумарата) не является субстратом фумаразы

Стереоспецифичносгь к α- и β-гликозидным связям. Фермент амилаза действует только на α-гликозидные связи, что позволяет гидролизотать крахмал и гликоген (полимеры глюкозы), остатки глюкозы в которых соединены αгликозидными связями. Целлюлоза - также полимер глюкозы, однако остатки глюкозы в нём связаны β-гликозидными связями. В результате отсутствия у человека ферментов, специфичных к β-гликозидной связи, целлюлоза не гидролизуется в кишечнике человека и не может служить источником глюкозы.

2. Каталитическая специфичность Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6 -фосфата в клетках печени человека – субстрат 4 различных ферментов, однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов.

Локализация ферментов Большинство ферментов имеет внутриклеточную локализацию и распределены в организме неравномерно. Все ферменты одного метаболического пути, как правило, находятся в одном отделе клетки. Особенно разделение метаболических путей важно для противоположно направленных катаболических и анаболических процессов. Например, синтез жирных кислот происходит в цитоплазме, а их распад в митохондриях. Если бы такого разделения не существовало, образовывались бы бесполезные с функциональной и энергетической точки зрения пути.

В метаболических путях продукт первой ферментативной реакции служит субстратом второй и так далее до формирования конечного продукта. Промежуточные продукты метаболического пути могут высвобождаться из последовательности реакций и использоваться в других метаболических путях, т. е. метаболические пути связаны между собой промежуточными продуктами. В ряде случаев пространственная организация ферментов настолько сильно выражена, что продукт реакции ни при каких условиях не может быть вычленен из метаболического пути и обязательно служит субстратом следующей реакции. Такая организация метаболического пути носит название мультиферментного комплекса и возникает в результате структурно-функциональной организации ферментов. Обычно такие комплексы связаны с мембранами.

Примеры мультиферментных комплексов: - пируватдегидрогеназный комплекс, под действием которого происходит окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты (пирувата) - синтазу жирных кислот, катализирующую синтез пальмитиновой кислоты.