Скачать презентацию Ферменты ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ 1 2 3 4 Скачать презентацию Ферменты ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ 1 2 3 4

Лекция Оксидоредуктазы AA.ppt++.pptказ.ppt

  • Количество слайдов: 47

Ферменты.  ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ Ферменты. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ

1. 2. 3. 4. 5. 6. ПЛАН : Понятие об оксидоредуктазах Классификация оксидоредуктаз Дегидрогеназы, 1. 2. 3. 4. 5. 6. ПЛАН : Понятие об оксидоредуктазах Классификация оксидоредуктаз Дегидрогеназы, строение, роль Цитохромы , строение, роль Каталазы, пероксидазы, строение, роль Гидроксилазы, строение, роль

ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ ОКИСЛИТЕЛЬНО ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ РЕАКЦИИ (РЕАКЦИИ ОТЩЕПЛЕНИЯ ИЛИ ПРИСОЕДИНЕНИЯ ВОДОРОДОВ ИЛИ ЭЛЕКТРОНОВ). Двухкомпонентные ферменты, ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ ОКИСЛИТЕЛЬНО ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ РЕАКЦИИ (РЕАКЦИИ ОТЩЕПЛЕНИЯ ИЛИ ПРИСОЕДИНЕНИЯ ВОДОРОДОВ ИЛИ ЭЛЕКТРОНОВ). Двухкомпонентные ферменты, клеточные. По способу окисления субстрата различают 4 группы оксидоредуктаз. 1) ДЕГИДРОГЕНАЗЫ (анаэроб. , аэроб) 2) ЦИТОХРОМЫ 3) КАТАЛАЗА И ПЕРОКСИДАЗА 4) ГИДРООКСИЛАЗЫ ИЛИ ОКСИГЕНАЗЫ

Дегидрогеназы (ДГ) ДЕГИДРОГЕНАЗЫ–окисляют вещества путем дегидрирования(отнятия водорода (Н). СУЩЕСТВУЮТ В ОКИСЛЕННОЙ ВОССТАНОВЛЕННОЙ ФОРМЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ: Дегидрогеназы (ДГ) ДЕГИДРОГЕНАЗЫ–окисляют вещества путем дегидрирования(отнятия водорода (Н). СУЩЕСТВУЮТ В ОКИСЛЕННОЙ ВОССТАНОВЛЕННОЙ ФОРМЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ: 1) пиридиновые ферменты (ПФ); 2) флавин ферменты (ФП); 3) кофермент Q или убихинон (Ко. Q) И

ПИРИДИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ПФ) 2 КОМПОНЕНТНЫЕ, КОФЕРМЕНТЫ: НАД , НАДФ ( никотинамидадениндинуклеотид) (никотинамидадениндинуклеоти дфосфат) ПИРИДИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ПФ) 2 КОМПОНЕНТНЫЕ, КОФЕРМЕНТЫ: НАД , НАДФ ( никотинамидадениндинуклеотид) (никотинамидадениндинуклеоти дфосфат)

НИКОТИНАМИД АДЕНИН НАД=АМФ+Н 3 РО 4+РИБОЗА+НИКОТИНАМИД (ВИТАМИН РР) НИКОТИНАМИД АДЕНИН НАД=АМФ+Н 3 РО 4+РИБОЗА+НИКОТИНАМИД (ВИТАМИН РР)

НИКОТИНАМИД АДЕНИН R НИКОТИНАМИД (ВИТАМИН РР) НИКОТИНАМИД АДЕНИН R НИКОТИНАМИД (ВИТАМИН РР)

НАДФ+ состоит из молекулы НАД с присоединенной ко С 2 рибозы, входящей в состав НАДФ+ состоит из молекулы НАД с присоединенной ко С 2 рибозы, входящей в состав АМФ, третьей по счету фосфорной кислоты.

ПФ апофермент + кофермент (НАД; НАДФ) Действующей группой в этих ферментах я/ся входящее в ПФ апофермент + кофермент (НАД; НАДФ) Действующей группой в этих ферментах я/ся входящее в кофермент кольцо пиридина. Связь между апоферментом и коферментом непрочная, осуществляется с помощью цинка.

ПФ относятся к первичным дегидрогеназам, поскольку они катализируют отнятие атомов водорода непосредственно от окисляемого ПФ относятся к первичным дегидрогеназам, поскольку они катализируют отнятие атомов водорода непосредственно от окисляемого субстрата. Роль вещества в НАД+, отнимающего водород, выполняет никотинамид, остальная часть НАДа стабилизирует эту молекулу. Один водород, отнятый от субстрата, присоединяется к С 4 атому углерода никотинамида, а второй водород расщепляется (НО→Н+ + е ). Электрон присоединяется к азоту, нейтрализуя его заряд, а Н+ (протон) остается в растворе. В кольце никотинамида меняется количество и расположение двойных связей. Связь между апоферментом и коферментом разрывается.

2 Н ОКИСЛЕННАЯ ВОССТАНОВЛЕННАЯ 2 Н ОКИСЛЕННАЯ ВОССТАНОВЛЕННАЯ

ОТЛИЧИЯ НАД ОТ НАДФ: v. ПО СТРУКТУРЕ v БИОЛОГИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ v. ЛОКАЛИЗАЦИЯ ОТЛИЧИЯ НАД ОТ НАДФ: v. ПО СТРУКТУРЕ v БИОЛОГИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ v. ЛОКАЛИЗАЦИЯ

НАД принимает участие в процессе биологического окисления, содержится в митохондриях, выступая в роли окислительного НАД принимает участие в процессе биологического окисления, содержится в митохондриях, выступая в роли окислительного агента при отщеплении атомов водорода от субстратов и служит источником энергии для образования АТФ. НАДФ, находятся, в основном, в цитоплазме. НАДФ восстанавливается до НАДФН 2. используется в реакциях восстановительного синтеза, в биологическом окислении участия не принимает. НАДФН 2 – это вторая форма сохранения энергии в клетках. Используется как источник энергии и водорода. Восстановленные формы пиридиновых дегидрогеназ (НАДН 2) обычно передают водород флавиновым ферментам.

ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ФП) 2 КОМПОНЕНТНЫЕ. КОФЕРМЕНТЫ: ФМН ФАД (ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД) (ФЛАВИНАДЕНИНДИ Д) ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ (ФП) 2 КОМПОНЕНТНЫЕ. КОФЕРМЕНТЫ: ФМН ФАД (ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД) (ФЛАВИНАДЕНИНДИ Д)

ФМН РИБОФЛАВИН (ВИТАМИН В 2) Н 3 РО 4 РИБИТОЛ ДИМЕТИЛИЗОАЛЛОКСАЗИН ФМН РИБОФЛАВИН (ВИТАМИН В 2) Н 3 РО 4 РИБИТОЛ ДИМЕТИЛИЗОАЛЛОКСАЗИН

ИЗОАЛЛОКСАЗИН РИБИТОЛ 1 10 ФАД=ФМН+АМФ ИЗОАЛЛОКСАЗИН РИБИТОЛ 1 10 ФАД=ФМН+АМФ

ФП ОКИСЛЯЮТ СУБСТРАТ ПУТЕМ ДЕГИДРИРОВАНИЯ. Действующей частью фермента является кольцо диметилизоаллоксазина. ФП с коферментом ФП ОКИСЛЯЮТ СУБСТРАТ ПУТЕМ ДЕГИДРИРОВАНИЯ. Действующей частью фермента является кольцо диметилизоаллоксазина. ФП с коферментом ФМН окисляют НАДН 2, принимая от него два водорода, присоединяются к N 1 и N 10. Вместо двух двойных связей в указанных кольцах образуется одна связь 1 10 (ФМН) ФП(ФМНН 2 )

при этом ФП восстанавливается, а НАДН 2 окисляется. ФП(ФМН) называются вторичные дегидрогеназы, поскольку в при этом ФП восстанавливается, а НАДН 2 окисляется. ФП(ФМН) называются вторичные дегидрогеназы, поскольку в качестве окисляемого субстрата для них служит восстановленный кофермент (НАДН 2), а не органическая кислота.

ФП(ФМН) НАДН 2 2 Н НАД ФП(ФМНН 2) ФП(ФМН) НАДН 2 2 Н НАД ФП(ФМНН 2)

2. ФП(ФАД) Я/СЯ ПЕРВИЧНЫМИ ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ, т. к. непосредственно окисляет органические кислоты, в частности СДГ 2. ФП(ФАД) Я/СЯ ПЕРВИЧНЫМИ ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ, т. к. непосредственно окисляет органические кислоты, в частности СДГ действует на янтарную кислоту. SН 2 S ФП(ФАД) ФП(ФАДН 2) 2 Н 2 Н

Третья разновидность флавинферментов, окисляя вещество, передает водороды от вещества на кислород с образованием перекиси Третья разновидность флавинферментов, окисляя вещество, передает водороды от вещества на кислород с образованием перекиси водорода. Например, ксантиноксидаза ускоряет окисление ксантина в мочевую кислоту с образованием перекиси водорода. Также действуют моно (МАО) и диаминоксидазы (ДАО). Этим ФП присуще свойство – аутооксидабельность. Поэтому такие флавинферменты относят к аэробным дегидрогеназам и называют оксидазы. ФПН 2 + О 2 ФП+ Н 2 О 2

ФП(ФАДН 2) И ФП(ФМНН 2) ОКИСЛЯЕТСЯ ПЕРЕДАВАЯ 2 Н НА Ко. Q. . ФП(ФАДН 2) И ФП(ФМНН 2) ОКИСЛЯЕТСЯ ПЕРЕДАВАЯ 2 Н НА Ко. Q. .

Убихинон или Ko. Q. Убихинон функционирует в цепи переноса электрона, растворим в липидах митохондриальных Убихинон или Ko. Q. Убихинон функционирует в цепи переноса электрона, растворим в липидах митохондриальных мембран. По химической природе — бензохинон, имеющий длинную ненасыщенную изопреноидную боковую цепь. Благодаря длинной боковой цепи убихиноны свободно перемещаются в липидной фазе мембран как в окисленном, так и в восстановленном состоянии. По строению не является настоящим ферментом, т. к. не обнаружен апофермент. Роль убихинона заключается в том, что он окисляет ФПН 2 восстанавливает цхb.

ФП(ФМНН 2) ФП(ФАДН 2) ОКИСЛЕННЫЙ Ко. Q (ФМН) ФП(ФАД) ВОССТАНОВЛЕННЫЙ Ко. QН 2 ФП(ФМНН 2) ФП(ФАДН 2) ОКИСЛЕННЫЙ Ко. Q (ФМН) ФП(ФАД) ВОССТАНОВЛЕННЫЙ Ко. QН 2

При окислении восстановленного убихинона атомы водорода распадаются на два протона и два электрона, убихинон При окислении восстановленного убихинона атомы водорода распадаются на два протона и два электрона, убихинон при этом окисляется.

Цитохромы общая характеристика, роль. Цитохромы – это двукомпонентные ферменты, в качестве кофермента имеют гемы Цитохромы общая характеристика, роль. Цитохромы – это двукомпонентные ферменты, в качестве кофермента имеют гемы различного строения. Железо, входящее в гемы цитохромов может быть 2 и 3 валентным: (Fe 2+→Fe 3+)

Цх (Fe 3+) + e ־ Цх (Fe 2+) ферри ферро цха b c Цх (Fe 3+) + e ־ Цх (Fe 2+) ферри ферро цха b c 1 c a a 3 О 2 цха

Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от природы гема. Группы обозначаются заглавными буквами: Цитохромы делятся на 4 группы в зависимости от природы гема. Группы обозначаются заглавными буквами: А, В, С, Д. Отличаются цитохромы разных групп и апоферментом и природой гема. Внутри каждой группы имеются представители, которые обозначаются прописными буквами и отличаются друг от друга только апоферментами, коферменты цитохромов одной группы одинаковы

Цитохромы окисляют субстрат путем переноса электронов от одного вещества к другому. последовательность цх ов Цитохромы окисляют субстрат путем переноса электронов от одного вещества к другому. последовательность цх ов в цепи БО Цх b → Цх с1 → Цх с → Цх а 3.

 Цитохром b — двухкомпонентный Кофермент гем, имеющий рациональное название: 1, 3, 5, 8 Цитохром b — двухкомпонентный Кофермент гем, имеющий рациональное название: 1, 3, 5, 8 тетраметил, 2, 4 дивинил, 6, 7 дипропионовокислый железопорфин и по составу подобен гему гемоглобина.

 Биологическая роль Цх b: Цх b получает электрон, образовавшийся при окислении Ko. QН Биологическая роль Цх b: Цх b получает электрон, образовавшийся при окислении Ko. QН 2 и передает его Цх с1: 2 цхb(Fe 3+) Ko. QН 2 Ко. Q+ 2 H++ 2 е ־ 2 цхb(Fe 2+) Ко. Q окисляется, цхb восстанавливается.

 Цх. C, представители, строение, роль. Представители: Цхс и Цхс1. Это двукомпонентные ферменты, Цхс Цх. C, представители, строение, роль. Представители: Цхс и Цхс1. Это двукомпонентные ферменты, Цхс и Цхс1 в качестве кофермента имеют одинаковые гемы, разные апоферменты. Гем имеет рациональное название 1, 3, 5, 8 тетраметил; 2, 4, диэтил; 6, 7, дипропионовокислый железопорфин. Работают попарно.

 Биологическая роль Цх с1: Цх с1 получает электрон от восстановленной формы Цх b Биологическая роль Цх с1: Цх с1 получает электрон от восстановленной формы Цх b и отдает его на Цх с: 2 е

 Биологическая роль Цх с получает электрон от восстановленной формы Цх с1 и отдает Биологическая роль Цх с получает электрон от восстановленной формы Цх с1 и отдает его Цх а: 2 е

Цх а и Цх а 3 имеют одинаковые коферменты, но разные апоферменты. Гем имеет Цх а и Цх а 3 имеют одинаковые коферменты, но разные апоферменты. Гем имеет следующее строение: у С 1 и С 3 метильные группы, у С 2 радикал, состоящий из 15 углеродных атомов. У С 8 формильная группа, у С 4 винильная группа, у С 6 и С 7 остатки пропионовой кислоты.

 Биологическая роль Цх а получает электрон от восстановленной формы Цх с и отдает Биологическая роль Цх а получает электрон от восстановленной формы Цх с и отдает его на Цх а 3: 2 2 2 2

 Цха 3, получив электрон от восстановленной формы Цх а, отдает его на молекулярный Цха 3, получив электрон от восстановленной формы Цх а, отдает его на молекулярный кислород, восстанавливая его. Однако цх а и цх а 3 находятся в тесной взаимосвязи друг с другом, объединяясь в один комплекс, называемый цитохромоксидазой (ЦХО) состоит 2 Цх а+4 Цх а 3 + 6 Сu

Гидропероксидазы- это группа ферментов, в которую входят каталаза и пероксидаза. Эти ферменты, не имеют Гидропероксидазы- это группа ферментов, в которую входят каталаза и пероксидаза. Эти ферменты, не имеют прямого отношения к окислительно восстановительным процессам и катализируют реакции разложения перекиси водорода, образовавшегося в результате окислительных реакций.

Пероксидаза содержит один гем. Пероксидазы распространены, в основном, в растительном мире, но встречаются и Пероксидаза содержит один гем. Пероксидазы распространены, в основном, в растительном мире, но встречаются и в животных организмах, например, миелопероксидаза в лейкоцитах, лактатпероксидаза в молоке и т. д. Пероксидаза катализирует следующую реакцию: Н 202 Н 2 О + О

Т. о. биологическое значение пероксидаз определяется их участием в окислении различных субстратов на мембранах Т. о. биологическое значение пероксидаз определяется их участием в окислении различных субстратов на мембранах митохондрий и микросом опосредовано: вначале способствует образованию атомарного кислорода, который является сильным окислителем и окисляет субстраты или способствует образованию более реакционноспособных соединений, типа гипохлорной кислоты или пероксинитрита.

Каталаза двухкомпонентный, кофермент которого содержит 4 тема, по химической природе соответствующих гему гемоглобина и Каталаза двухкомпонентный, кофермент которого содержит 4 тема, по химической природе соответствующих гему гемоглобина и Цх b, но железо, входящее в гем каталазы, является трехвалентным. 2 Н 202 2 Н 2 О + О 2 Присутствие каталазы обеспечивает эффективную защиту клеточных структур от деградации под действием перекиси водорода.

Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие. Гидроксилазы — это двухкомпонентные ферменты, состоящие из Гидроксилазы, понятие о строении, виды, каталитическое действие. Гидроксилазы — это двухкомпонентные ферменты, состоящие из апофермента и кофермента, в состав которого входит витамин С. Гидроксилазы играют важную роль в обмене стероидов, ксенобиотиков и других циклических соединений. Это двукомпонентные ферменты, в состав кофермента входит вит. С – аскорбиновая кислота. Гидроксилазы делятся на МОНООКСИГЕНАЗЫ И ДИОКСИГЕНАЗЫ: МОНООКСИГЕНАЗЫ способствуют включению одного атома кислорода в молекулу субстрата, а другого атома кислорода в молекулу воды, т. е. окисляют субстрат монооксигеназным способом. Донатором водорода в этих реакциях является НАДФ Н 2 RH + O 2 + HADФН 2 → ROH + Н 2 О + НАДФ+

Например, гидроксилирование фенилаланина в тирозин, пролина в оксипролин. Эти ферменты участвуют в реакциях образования Например, гидроксилирование фенилаланина в тирозин, пролина в оксипролин. Эти ферменты участвуют в реакциях образования холестерина, адреналина, оксистероидов. Ферменты эти могут содержаться в цитозоле или же составлять цепи, расположенные в мембранах эндоплазматического ретикулума печеночных клеток или в мембранах мито хондрий клеток коры надпочечника. ДИОКСИГЕНАЗЫ включают в субстрат молекулярный кислород, активируя его за счет электрона атома железа в активном центре, т. е. окисляют субстрат диоксигеназным способом. R + О 2 → RО 2

Оксигеназы в отличие от гидроксилаз способствуют вклю чениюобоих атомов кислорода в вещество, вызывая окислитель Оксигеназы в отличие от гидроксилаз способствуют вклю чениюобоих атомов кислорода в вещество, вызывая окислитель ное расщепление двойной связи С=С. Например, ненасы щенная жирная кислота под влиянием этого фермента присоединяет молекулу кислорода, образуя пероксид ненасыщенной жир ной кислоты:

Литература: 1. Березов Т. Т. , Коровкин Б. Ф. «Биологическая химия» , 1998 - Литература: 1. Березов Т. Т. , Коровкин Б. Ф. «Биологическая химия» , 1998 - С. 114 -168. 2. . Сеитов 3. С. «Биохимия» , ЗОС С. 277 -337. 3. Северин Е. С. «Биохимия» , 2008 – с 74 -118 4. Строев Е. А. «Биологическая химия» , 1986, Москва, Высшая школа, с 122 -163

Контрольные вопросы: 1. 2. 3. 4. 5. Оксидоредуктазы, определение Классификация окисдоредуктаз Почему пиридиновые ферменты Контрольные вопросы: 1. 2. 3. 4. 5. Оксидоредуктазы, определение Классификация окисдоредуктаз Почему пиридиновые ферменты называются первичными? Роль каталазы, пероксидазы Моно и диоксигеназы, роль