Ферментативный катализ 1897 г

Ферментативный катализ

• 1897 г. – Эдвард Бухнер экстрагировал из дрожжевых клеток набор ферментов, ответственных за спиртовое брожение. • Нач. ХХ в. - Эмиль Фишер провел первые систематические исследования ферментов. • 1902 г. – Браун указал на важность стадии образования комплекса фермент-субстрат. • 1903 г. – разработка теории ферментативного катализа Виктором Генри. • 1903 г. – изучение и математическое описание хода реакции с участием ферментов (Михаэлис и Ментен).

Кофакторы

Простетическая группа – небелковая часть фермента, образующая прочную связь с белком. Голофермент – весь каталитически активный фермент вместе с коферментом или ионом металла. Апофермент – белковая часть фермента. Денатурирует при нагревании.

Примеры: Без катализатора С добавлением фермента 32 ккал/моль 2, 4 ккал/моль Разложение Н 2 О 2 18 ккал/моль 1, 5 ккал/моль Реакция Гидролиз сахарозы

Количественная связь между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции

Км - концентрация специфического субстрата, при которой данный фермент обеспечивает скорость реакции, равной половине ее максимальной скорости.

[Et] – [ES] – общая концентрация фермента (суммарное количество свободного и связанного фермента) концентрация фермент-субстратного комплекса [Et]-[ES] – концентрация несвязанного фермента

Специфичность ферментов

Ингибирование

Конкурентное ингибирование

Неконкурентное ингибирование Связывание идет не в активном центре

Отличия конкурентного и неконкурентного ингибирования

Факторы, определяющие каталитическую способность фермента

«Ферменты-дирижеры» Регуляторные ферменты Ингибирование по принципу обратной связи или ретроингибирование Присоединение к регуляторному центру Эффекторы или модуляторы

1. А. Ленинджер «Основы биохимии» 2. Э. Корниш-Боуден «Основы ферментативной кинетики» 3. Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия» 4. Я. Кольман, К. - Г. Рем «Наглядная БИОХИМИЯ»