ФармФ Органическая химия ПОЛИПЕПТИДЫ, БЕЛКИ Лекция 19 ФармФ

ФармФ Органическая химия ПОЛИПЕПТИДЫ, БЕЛКИ Лекция 19

ФармФ Органическая химия "Жизнь – это форма существования белковых тел" (Ф.Энгельс) Полипептиды и белки – основные вещества живого организма. Их роль в обмене веществ уникальна, они выполняют все основные функции метаболизма: 1) Белки – пластический материал тканей. 2) Белки – один из трех видов питательных веществ, необходимых организму. 3) Белковые структуры являются ключевыми в составе ферментов – биохимических катализаторов, "двигателей" метаболизма.

ФармФ Органическая химия 5) Гормоны и вещества, регулирующие пути биохими-ческих превращений – это в основном, полипептиды и белки. 6) Тканевые рецепторы гормонов, биорегуляторов и лекарственных веществ также представляют собой белковые структуры. 4) Белки играют ключевую роль в иммунитете – системе самозащиты организма от чужеродных веществ

ФармФ Органическая химия Полипептиды и белки – это биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями. По химическому строению Считается, что полипептиды – это полимеры, содержащие до 100 аминокислотных остатков, более 100 остатков – это белки. Особо выделяются олигопептиды – до 10 аминокислотных остатков.

ФармФ Органическая химия У белков существует иерархия структур: 1) первичная, 2) вторичная, 3) третичная, 4) четвертичная структуры

ФармФ Органическая химия Полипептиды и белки образуются в результате поликонденсации α-аминокислот: Первичная структура полипептидов и белков

ФармФ Органическая химия Последовательность аминокислотных остатков в цепи называется первичной структурой.

ФармФ Органическая химия Физико-химические свойства полипептидов и белков Молекулы полипептидов и белков имеют в своем составе ионогенные карбоксильные и аминогруппы и, подобно аминокислотам, всегда несут на себе электрический заряд, знак и величина которого зависит от рН раствора.

ФармФ Органическая химия Все полипептиды и белки характеризуются определенной изоэлектрической точкой (pI) - значением рН, при котором суммарный заряд молекулы равен нулю. Если рН раствора ниже изоэлектрической точки (pH < pI), то молекула в целом имеет положительный заряд. Если рН раствора выше изоэлектрической точки (pH > pI), то молекула в целом имеет отрицательный заряд.

ФармФ Органическая химия Если количества карбоксильных и аминогрупп в молекуле одинаковы, то изолектрическая точка вещества находится в области нейтрального рН (pI = 7). Это нейтральные полипептиды. Если в молекуле преобладают карбоксильные группы, то изолектрическая точка находится в кислотной области рН (pI < 7). Это кислые полипептиды. Если в молекуле преобладают аминогруппы, то изолектрическая точка находится в основной области рН (pI > 7). Это основные полипептиды.

ФармФ Органическая химия Растворимость полипептидов в воде зависит от их молекулярной массы. Олигопептиды и низкомолекулярные полипептиды подобно аминокислотам хорошо растворимы в воде. Высокомолекулярные белки образуют коллоидные растворы. Их растворимость зависит от рН (т.е. от заряда молекулы). В изоэлектрической точке растворимость белка минимальна и он выпадает в осадок. При подкислении или подщелачивании молекулы снова приобретают заряд и осадок растворяется.

ФармФ Органическая химия Пространственное строение белков и полипептидов Высокомолекулярные полипептиды и белки кроме первичной структуры имеют более высокие уровни пространственной организации: вторичную, третичную и четвертичную структуры.

ФармФ Органическая химия ПЕПТИДНАЯ ГРУППА Строение пептидной группировки определяет пространственное строение полипептидной цепи.

ФармФ Органическая химия Вторичная структура 1) α-спираль Л.Полинг (1950 г.) расчетным путем показал, что для α-полипептиной цепи одной из наиболее вероятных является структура правозакрученной α-пирали. Вскоре это было экспериментально подтверждено методом рентгено-структурного анализа. Между С=О 1-го и N-H 5-го аминокислотных остатков образуются водородные связи, направленные почти параллельно оси спирали, они скрепляют спираль. Боковые радикалы R расположены по периферии спирали:

ФармФ Органическая химия

ФармФ Органическая химия 2) β-складчатая структура В этом виде вторичной структуры вытянутые одна вдоль другой полипептидные цепи образуют водородные связи между собой:

ФармФ Органическая химия Складчатый лист Многие белки имеют вторичную структуру с чередую-щимися фрагментами α-спирали и β-складчатой структуры.

ФармФ Органическая химия Третичная структура α-Спираль, будучи достаточно протяженной, изгибаясь, складывается в клубок. Образуется глобула:

ФармФ Органическая химия

ФармФ Органическая химия

ФармФ Органическая химия

ФармФ Органическая химия Образование глобулы происходит в результате взаимодействия боковых радикалов достаточно удаленных друг от друга.

ФармФ Органическая химия Виды взаимодействия, формирующие третичную структуру 1) Водородные связи

ФармФ Органическая химия 2) Ионное взаимодействие

ФармФ Органическая химия 3) Гидрофобное взаимодействие

ФармФ Органическая химия 4) Дисульфидные связи

ФармФ Органическая химия Четвертичная структура Четвертичная структура – это агрегат субъединиц – глобул. Она формируется теми же видами взаимодействия, что и третичная структура:

ФармФ Органическая химия Четвертичной структурой обладают сложные белки – гемоглобин, некоторые ферменты и др. Например, четвертичная структура гемоглобина:

ФармФ Органическая химия ЛИТЕРАТУРА: Основная 1. Тюкавкина Н.А., Зурабян С.Э., Белобородов В.Л. и др. – Органическая химия (специальный курс), кн.2 – Дрофа, М., 2008 г., с. 207-227. 2. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. – Биоорганическая химия – Дрофа, М., 2007, с. 314-315, 345-369. Дополнительная 1. Овчинников Ю.А. – Биоорганическая химия – М., Просвещение, 1987, с.20-295. 06.09.09