Биохимия соединительной ткани Примеры заболеваний соединительной ткани

Биохимия соединительной ткани

Примеры заболеваний соединительной ткани (коллагенозы) 1. Ревматизм 2. Склеродермия 3. Полиартрит 4. Волчанка 5. Остеопороз

Биологическая роль соединительной ткани. 1. Опорная функция (сухожилия, связки, хрящи, костная ткань и т. д. ); 2. Барьерная функция; 3. Депонирующая функция; 4. Метаболическая функция; 5. Репаративная функция;

Схема строения соединительной ткани (I- тучная клетка; II-ретикулярные волокна; III-эластическое волокно; IV -коллагеновые волокна V- фибробласт) V

химические компоненты соединительной ткани

- коллагеновые волокна - ретикулиновые волокна - эластические волокна - аморфное вещество - клеточные элементы

Строение коллагена

Особенности химического состава и строения белка - коллагена 1. Наличие “необычных” аминокислот; 2. Избыток аминокислот: глицин (30%), глютаминовая к -та (10%), пролин (!0%), оксипролин (8%), оксилизин (2%); 3. Высокое содержание аминокислот с гидрофобными радикалами. Белок коллаген не растворим в воде; 4. Фибриллярное строение белка; 5. Соединение макромолекул тропоколлагена частично происходит за счет электростатических сил фибриллы приобретают свойства пьезоэлемента.

В состав коллагеновых белков входят “необычные“ аминокислоты НО NH пролин СООН NH СООН гидроксипролин

В состав коллагеновых белков входят “необычные“ аминокислоты Н 2 N – CH - COOH CH 2 CH – OH CH 2 – NH 2 гидроксилизин H- C=O альлизин

Синтез коллагена в клетке фибробласта

Участие витамина С в реакциях гидроксилирования коллагеновых волокон соединительной ткани и-РНК про Вит. С Про-ОН пролингидроксилаза лиз Вит. С лизингидроксилаза Лиз-ОН пре-про-α-цепь белка коллагена

Окисление лизина лизилоксидазой и-РНК 2+ Cu лизилоксидаза пре-про-α-цепь белка коллагена Н Лиз-С=О

фибробласт и-РНК пре-про-α-цепь NH 2 н-с=о он н-с=о NH 2 он NH 2 н-с=о он гидроксилирование пролина и лизина присоединение углеводов образование тройной спирали

Строение молекулы тропоколлагена (фрагмент) цепь коллагена

NH 2 он н-с=о он NH 2 он он отщепление концевых пептидов с образованием тропоколлагена н-с=о он он н-с=о NH 2 он сборка микрофибрилл

Механизм соединения коллагеновых нитей NH 2 альлизин H-C=O NH 2 лизин H-C=O

Механизм соединения коллагеновых нитей NH 2 H-C N H-C=O шиффово основание

Строение коллагеновой микрофибриллы (фрагмент) поперечные связи между молекулами коллагена

Строение коллагенового волокна пептид тропоколлаген микрофибрилла коллагеновая фибрилла

Особенности строения эластина Эластин представляет собой сеть, состоящую из продольных и поперечных волокон коллагена. Места пересечения волокон называют десмозином. десмозин

Аминокислоты, участвующие в образовании десмозина СН 2 -(СН 2)2 -СН - СООН Н-С=О альлизин НООС-СН-(СН 2)2 NН 2 альлизин СН 2 (СН 2)2 -СН – СООН СН 2 Н-С=О NН 2 (СН 2)4 лизин NН 2 - СН - СООН NН 2

Строение десмозина СН 2 -(СН 2)2 -СН - СООН СН НООС-СН-(СН 2)2 NН 2 СН СН (СН 2)2 -СН – СООН СН 2 N (СН 2)4 NН 2 - СН - СООН NН 2

Неколлагеновые белки соединительной ткани 1. белковые компоненты гликопротеинов и протеогликанов; 2. белки клеток соединительной ткани; 3. белки сыворотки крови.

Бесструктурные компоненты соединительной ткани – гликопротеины и протеогликаны

Углеводные компоненты гликопротеинов СH 2 ОН О О он он СH 3 О он он он NH NH C=O он C=O CH 3 он он CH 3 ацетил-глюкозамин ацетил-галактозамин фукоза

сиаловая кислота СООН остаток пирувата С ОН СН 2 Н-С-ОН СН 3 - С- НN О С-Н С Н Н-С-ОН СН 2 ОН О остаток глюкозы

Строение гликопротеина сн 3 сн 2 он он о о о С=О о тре сер о о о сер сн 3 он он сн 2 О он он Nн сн 3 сиаловая к-та сн 3 тре С= СООН С О тир СН 2 Н-С-ОН СН 3 -С-НN-С-Н О С Н О Н-С-ОН СН 2 ОН он Nн он сер он сн 2 он он он Nн С=О сн 3 ацетилглюкозамин

Биологическая роль гликопротеинов 1. Защищают белки от протеолиза; 2. Выполняют роль рецепторов на поверхности клеток; 3. Повышают прочность плазматических мембран клеток; 4. Углеводный компонент служит “меткой”, обеспечивающей транспортировку белка из клетки; 5. Повышает прочность коллагеновых волокон, упорядочивает соединение коллагеновых фибрилл и их пучков.

Гетерополисахариды протеогликанов

гиалуроновая кислота СООН СH 2 ОН О О он О О о n он он глюкуроновая к-та NH C=O CH 3 ацетил-глюкозамин

хондроитинсерная кислота СООН СH 2 ОН О он НО 3 SO О О О о n он глюкуроновая к-та NH C=O CH 3 ацетил-галактозаминсульфат

Строение протеогликана гиалуроновая кислота связывающие белки хондроитинсульфат сердцевидный белок

Свойства протеогликанов 1. Способны депонировать воду; 2. Обладают свойством клея; 3. Связывают ионы Са 2+; 4. В определенных условиях образуют прозрачные ткани (стекловидное тело, хрусталик); 5. Выполняют роль смазки в суставных полостях; 6. Защищают слизистые поверхности от разрушения протеолитическими ферментами;

Особенности обмена в соединительной ткани. ФИБРОБЛАСТЫ 1. основное место синтеза коллагена; 2. место синтеза гетерополисахаридов; 3. место синтеза эластина; 4. Происходит интенсивный процесс транскрипции, биосинтеза белка, преобладает гликолиз (недостаток кислорода), пентозофосфатный путь окисления (для синтеза РНК), уронатный путь окисления глюкозы (для образования глюкуроновой кислоты), осуществляется синтез ФАФС.

Особенности обмена в соединительной ткани. ТУЧНЫЕ КЛЕТКИ 1. основное место синтеза гепарина, гистамина и 5 гидрокситриптофана (серотонина); 2. принимает участие в воспалительной реакции; 3. осуществляют синтез большого количества протеолитических ферментов; 4. способны накапливать кальций и фосфор.

Особенности строения и свойства костной ткани

Проблемы патологии костной ткани в медицинской практике: 1. Заживление переломов костей; 2. Работы акад. Елизарова по реконструкции костной ткани; 3. Проблемы гипокинезии; 4. Проблемы космической медицины; 5. Остеопороз и остеомаляция.

Соотношение неорганических и органических веществ в компактной и губчатой костях. химический состав минеральные вещества органические вещества вода компактная кость 70% губчатая кость 50% 20% 40% 10%

Состав органических веществ в костной ткани вещества содержание % коллаген 18, 0 неколлаген. белки 6, 0 нуклеиновые к-ты 0, 4 углеводы 3, 4 липиды 0, 7 лимонная к-та 0, 9

Состав гидроксиаппатита Са 10(РО 4)6(ОН)2

Состав фторгидроксиаппатита Са 10(РО 4)6(ОН)F

Строение органической матрицы костной ткани

Заполнение органической матрицы кристаллами гидроксиаппатита

Места кристаллизации гидроксиаппатита Са-связывающие белки фосфолипиды 2+ Са РО 43+ лимонная кислота

Роль щелочной фосфатазы в построении кристалла. щелочная фосфатаза фосфорные эфиры ----РО 3 Н 2 + Н 3 РО 4 участие в кристаллизации гидроксиаппатита

Особенности обмена в костной ткани

Особенности обмена в костной ткани 1. Высокая скорость аэробного и анаэробного путей окисления глюкозы; 2. Интенсивный процесс транскрипции и биосинтеза коллагеновых и Са-связывающих белков; 3. Активный процесс уронатного пути окисления глюкозы (синтез УДФ-глюкуронида).

Нарушения структуры костной ткани норма остеомаляция остеопороз

Регуляция обмена веществ в соединительной ткани 1. Соматотропный гормон – стимулятор синтеза; 2. Минералокортикоиды – стимуляторы синтеза; 3. Глюкокортикоиды – ингибиторы синтеза; 4. Тироксин – ингибитор синтеза; 5. Аскорбиновая кислота –активатор синтеза; 6. Рентгеновское облучение – ингибитор синтеза.