Биохимия и биофизика макромолекул Часть I Биохимия белка Чупахин Евгений Геннадьевич, биолог лаборатории молекулярно-генетических технологий, ассистент кафедры химии химико-биологического института БФУ им. И. Канта
Пептидная связь
Примеры взаимодействий между боковыми группами аминокислот в белковой молекуле
Фолдинг (образование вторичной структуры) за счет сил гидрофобного взаимодействия, Вызванного помещением молекулы белка в водную среду
Трехмерная структура белка α-спираль
Сравнение ДНК-связывающих белков дрозофилы и дрожей
Классификация белков с использованием структурных мотивов www. rcsb. org http: //scop. mrc-lmb. cam. ac. uk/scop/
Трехмерные структуры некоторых белковых модулей
Протяженная структура, состоящая из ряда соединенных в линию модулей четыре модуля 3 -го типа молекулы фибронектина внеклеточного матрикса Представлены на схеме а) – в виде ленточной модели, б) – объемная модель. D. J. Leahy et all. Cell 84: 155 -164, 1996
Относительная встречаемость белковых доменов в организмах эукариот
Две идентичные белковые субъединицы связываются вместе с образованием симметричного димерного комплекса J. Mol. Biol 280: 129 -136, 1998
Реакции катализируемые пролилгидроксилазой
Механизмы предопределяющие размеры белковых ансамблей при сборке
Денатурация белка Фолдинг белка можно представить как «воронку» потенциальной энергии
Участие шаперонов в фолдинге белка на примере шаперонов Dna. J и Dna. K, гомологов шаперонов Hsp 70 и Hsp 40 эукариот
Нарушение фолдинга белка Образование β - амилоида
Скачать презентацию Биохимия и биофизика макромолекул Часть I Биохимия белка
Биохимия белка часть1 структура.pptx