Биохимия – биологическая химия, изучает химический состав и структуру веществ, содержащихся в живых организмах, пути и способы регуляции их метаболизма, а также энергетическое обеспечение процессов, происходящих в клетке и организме. Становление биохимии как науки произошло на рубеже IX и XX вв. ; термин "биохимия" предложен в 1903 К. Нейбергом. 1
2
3
АМИНОКИСЛОТЫ 4
5
Стереохимия аминокислот L - изомер D - изомер 6
Аминокислоты с неполярными боковыми группами R Gly G 7
Аминокислоты с неполярными боковыми группами R Ala A Phe F незаменимая н 8
Аминокислоты с неполярными боковыми группами R Val V Leu L незаменимая н Ile I незаменимая н 9
Аминокислоты с неполярными боковыми группами R Met M Trp W незаменимая н Pro P 10
Аминокислоты с полярными нейтральными боковыми группами R Asn N Gln Q 11
Аминокислоты с полярными нейтральными боковыми группами R Ser S Cys C 12
Аминокислоты с полярными нейтральными боковыми группами R Thr T незаменимая н Tyr Y 13
Аминокислоты с кислотными боковыми группами R Asp D Glu E 14
Аминокислоты с основными боковыми группами R Arg R His H 15
Аминокислоты с основными боковыми группами Lys K незаменимая н 16
17
18
Пептиды (греч. πεπτος — питательный) — семейство веществ, молекулы которых построены из остатков α -аминокислот, соединённых в цепь ПЕПТИДНЫМИ (АМИДНЫМИ) СВЯЗЯМИ —C(O)NH—. Это природные или синтетические соединения, содержащие десятки, сотни или тысячи мономерных звеньев – аминокислот. Простые пептиды содержат до 10 аминокислот. Олигопептиды состоят из 10 -50 аминокислот. Полипептиды состоят из сотен аминокислот. 19
20
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ 21
В пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной 22
Пептидная связь представляет собой связь, с длиной 1, 32 А, вращение вокруг нее невозможно. 6 атомов, расположенных рядом с пептидной связью (2 Сα, О, N, H), находятся в одной плоскости. Пептидную связь можно рассматривать как диполь, поскольку на карбонильном кислороде есть δ−, а на N – δ+. 23
24
Пептиды классифицируются в соответствии с числом аминокислотных остатков в цепи: дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. Аминокислота со свободной аминогруппой записывается с левой стороны и называется N-концевой аминокислотой, а аминокислота со свободной карбоксильной группой располагается в правой части формулы пептида и называется C-концевой аминокислотой. Пептиды называют как производные С-концевой аминокислоты. При этом первой пишут название N-концевой аминокислоты с суффиксом -ил, затем таким же образом перечисляют всю последовательность аминокислот пептидной цепи и в последнюю очередь называют С-концевую аминокислоту с суффиксом -ин. Таким образом, названия всех изомерных пептидов отличаются, даже если использовать только трехбуквенные обозначения аминокислот (см. часть 1. Аминокислоты). Число изомерных пептидов (N) можно определить по формуле: n - количество аминокислотных остатков в цепи; m - количество одинаковых аминокислот в цепи 25
26
27
28
29
30
Primary 31
32
33
a-спираль 34
35
36
Secondary 37
38
β-складчатый лист" - плоскости пептидных связей расположены в пространстве подобно равномерным складкам листа бумаги. B складчатых структурах также образуются поперечные межцепочечные водородные связи. Если цепи ориентированы в противоположных направлениях, структура называется антипараллельным складчатым листом (βα), а если цепи ориентированы в одном направлении, структура называется параллельным складчатым листом (βn). В складчатых структурах α-С-атомы располагаются на перегибах, а боковые цепи ориентированы почти перпендикулярно средней плоскости листа, попеременно вверх и вниз. Энергетически более предпочтительной оказывается βαскладчатая структура с почти линейными H-мостиками. В растянутых складчатых листах отдельные цепи чаще всего не параллельны, а несколько изогнуты относительно друга. 39
40
b-складчатая структура (антипараллельная) 41
42
43
44
45
46
b-параллельный складчатый лист 47
48
49
Поперечные дисульфидные мостики Cys C 50
51
Tertiary 52
53
Quaternary 54
55
56
57
МЕТОД ЭДМАНА Метод Эдмана (метод ступенчатой деструкции, 1950 г. ) К аминогруппе Ν-концевой α-аминокислоты присоединяют фенилизотиоцианат (ФИТЦ), каждый цикл деградации включает в себя 3 стадии: 1) образование фенилтиокарбамоилпептида (ФТК); 2) отщепление Ν-концевого остатка аминокислоты в виде тиазолинона; 3) изомеризация тиазолинона в фенилтиогидантоин (ФТГ) и идентификация его. 58
МЕТОД ЭДМАНА 59
МЕТОД ЭДМАНА 60
МЕТОД ЭДМАНА 61
МЕТОД ЭДМАНА 62
МЕТОД ЭДМАНА 63
МЕТОД ЭДМАНА 64
МЕТОД Грея и Хартли (дансильный метод) 65
Метод Сэнгера (F. Sanger) основан на реакции арилирования полипептида 2, 4 -динитрофторбензолом (ДНФБ), что приводит к образованию окрашенного в желтый цвет 2, 4 -динитрофенильного производного N-концевой аминокислоты. Раствор полипептида обрабатывают ДНФБ, который взаимодействует со свободной NH 2 -группой N-концевой аминокислоты пептида. 66
Метод Сэнгера 67
Метод Сэнгера 68
Метод Сэнгера 69
МЕТОД АКАБОРИ гидразинолиз 70
МЕТОД АКАБОРИ 71
МЕТОД АКАБОРИ 72
МЕТОД АКАБОРИ 73
74
Метод Матсуо (оксазалоновый метод, метод тритиевой метки) 75
76
77
78
79
80
81
82
83
84
85
86
87
88
89
90
91
92
93
94
Скачать презентацию Биохимия биологическая химия изучает химический состав и
АМИНОКИСЛОТЫ_MY_1.ppt