Скачать презентацию Биофизика мышечного сокращения Вопросы Структура поперечно-полосатой мышцы Скачать презентацию Биофизика мышечного сокращения Вопросы Структура поперечно-полосатой мышцы

Биофизика мышцы.ppt

  • Количество слайдов: 94

Биофизика мышечного сокращения Биофизика мышечного сокращения

Вопросы Структура поперечно-полосатой мышцы Биомеханика мышцы Уравнение Хилла Моделирование мышечного сокращения Вопросы Структура поперечно-полосатой мышцы Биомеханика мышцы Уравнение Хилла Моделирование мышечного сокращения

 Мышечная клетка отличается от других возбудимых клеток таким специфическим сократимость, свойством, как то Мышечная клетка отличается от других возбудимых клеток таким специфическим сократимость, свойством, как то есть способность генерировать механическое напряжение и укорачиваться.

 Мышцы являются генератором тепла. Мышечная активность в процессе жизнедеятельности обеспечивает работы отдельных органов Мышцы являются генератором тепла. Мышечная активность в процессе жизнедеятельности обеспечивает работы отдельных органов и целых систем: работу опорно -двигательного аппарата, легких, сосудистую активность, желудочно-кишечного тракта, сократительную способность сердца.

 Мышечная ткань представляет собой совокупность мышечных клеток (волокон), внеклеточного вещества (коллаген, эластин и Мышечная ткань представляет собой совокупность мышечных клеток (волокон), внеклеточного вещества (коллаген, эластин и др. ) и густой сети нервных волокон и кровеносных сосудов.

гладкие - мышцы кишечника, стенки сосудов, и поперечно-полосатые скелетные, мышцы сердца. Мышцы по строению гладкие - мышцы кишечника, стенки сосудов, и поперечно-полосатые скелетные, мышцы сердца. Мышцы по строению делятся на:

 Мембрана мышечных клеток — сарколемма — также, как и мембрана нервных клеток, электровозбудима Мембрана мышечных клеток — сарколемма — также, как и мембрана нервных клеток, электровозбудима и способна проводить потенциал действия. Потенциал покоя (V 0) мышечного волокна составляет -90 м. В, в нервном волокне (-70 м. В.

 Поэтому возбудимость мышечного волокна несколько ниже, чем нервного, так клетку требуется деполяризовать на Поэтому возбудимость мышечного волокна несколько ниже, чем нервного, так клетку требуется деполяризовать на большую величину. где , индексы «м» и «н» относятся соответственно к мышечным и нервным клеткам. Ответом мышечного волокна на возбуждение является сокращение, которое совершает сократительный аппарат клетки — миофибриллы.

миофибриллы представляют собой тяжи, состоящие из двух видов нитей: толстых — миозиновых, и тонких миофибриллы представляют собой тяжи, состоящие из двух видов нитей: толстых — миозиновых, и тонких актиновых. Толстые нити (диаметром 15 нм и длиной 1, 5 мкм) имеют в своем составе только один белок — миозин; тонкие (диаметром 7 нм и длиной 1 мкм) содержат три вида белков: актин, тропомиозин и тропонин.

Актин представляет собой длинную белковую нить. Он состоит из отдельных глобулярных белков (G-актина), сцепленных Актин представляет собой длинную белковую нить. Он состоит из отдельных глобулярных белков (G-актина), сцепленных между собой таким образом, что вся структура представляет собой вытянутую цепь. В результате они объединяются, и образуют структуру, которую часто сравнивают с двумя нитками бус, соединенных вместе.

Объединение отдельных глобул G-актина в F-актин. Объединение отдельных глобул G-актина в F-актин.

 Образованная из молекул G-актина лента закручена в спираль. Такая структура называется фибриллярным актином Образованная из молекул G-актина лента закручена в спираль. Такая структура называется фибриллярным актином (Fактином). Шаг спирали (длина витка) составляет 38 нм, на каждый виток спирали приходится 7 пар G-актина.

 Вдоль спиральных желобков актиновых филаментов (нитей) располагается белок тропомиозин (греч. trope — поворачивать, Вдоль спиральных желобков актиновых филаментов (нитей) располагается белок тропомиозин (греч. trope — поворачивать, mys— мышца). Каждая нить тропомиозина, имеющая длину 41 нм, состоит из двух идентичных цепей, вместе закрученных в спираль с длиной витка 7 нм. Вдоль одного витка F-актина расположены две молекулы тропомиозина

Актиновая нить состоит из двух закрученных один вокруг другого мономеров актина толщиной по 5 Актиновая нить состоит из двух закрученных один вокруг другого мономеров актина толщиной по 5 нм Эта структура похожа на две нитки бус, скрученные по 14 бусин в витке. В цепях актина регулярно примерно через 40 нм встроены молекулы тропонина, а сама цепь охватывает нить тропомиозина.

 Толстая нить состоит из большого числа молекул миозина, собранных в пучок. Каждая молекула Толстая нить состоит из большого числа молекул миозина, собранных в пучок. Каждая молекула миозина длиной около 155 нм и диаметром 2 нм состоит из шести полипептидных нитей: двух длинных и четырех коротких. Длинные цепи вместе закручены в спираль с шагом 7, 5 нм и образуют фибриллярную часть миозиновой молекулы. .

 На одном из концов молекулы эти цепи раскручиваются и образуют раздвоенный конец. Каждый На одном из концов молекулы эти цепи раскручиваются и образуют раздвоенный конец. Каждый из этих концов образует комплекс с двумя короткими цепями, то есть на каждой молекуле имеются две головки. Это глобулярная часть миозиновой молекулы

Строение молекулы миозина. Строение молекулы миозина.

В миозине выделяют два фрагмента: легкий меромиозин (ЛММ) и тяжелый меромиозин (ТММ), между ними В миозине выделяют два фрагмента: легкий меромиозин (ЛММ) и тяжелый меромиозин (ТММ), между ними находится шарнир. ТММ состоит из двух субфрагментов: S 1, и S 2. , а субфрагмент S 1 выступает над поверхностью. Этот выступающий конец (миозиновая головка) способен связываться с активным центром на актиновой нити и изменять угол наклона к пучку миозиновых нитей

Объединение отдельных молекул миозина в пучок происходит, за счет электростатических взаимодействий Объединение отдельных молекул миозина в пучок происходит, за счет электростатических взаимодействий

Схема агрегации молекул миозина Схема агрегации молекул миозина

 В миофибриллах различают: А-зону - темные полосы, которые в поляризованном свете дают двойное В миофибриллах различают: А-зону - темные полосы, которые в поляризованном свете дают двойное лучепреломление, то есть обладают свойством анизотропии (отсюда и название: А-зона), I-зону - светлые полосы, не дающие двойного лучепреломления, то есть изотропные (отсюда название: I-зона).

В области I-зоны проходит темная узкая полоса - Zдиск (от нем. zwischenscheibe - промежуточный В области I-зоны проходит темная узкая полоса - Zдиск (от нем. zwischenscheibe - промежуточный диск). Промежуток между двумя 2 -дисками называется саркомером и является элементарной сократительной единицей мышечной клетки.

Структура миофибриллы (поперечный срез). Структура миофибриллы (поперечный срез).

Диск I включает в себя только тонкие нити, диск А — и толстые, и Диск I включает в себя только тонкие нити, диск А — и толстые, и тонкие. В середине диска А видна светлая полоса, называемая Н-зоной. Она не имеет тонких нитей. Диск I разделен тонкой полосой Z, которая представляет собой мембрану, содержащую структурные элементы, скрепляющие между собой концы тонких нитей. Участок между двумя Z-линиями называется саркомером.

Рис. 7. Строение поперечнополосатой мышцы (продольный срез): 1 - толстая (миозиновая) нить; 2 — Рис. 7. Строение поперечнополосатой мышцы (продольный срез): 1 - толстая (миозиновая) нить; 2 — тонкая (актиновая) нить; 3 — поперечные мостики, обеспечивающие связь между актиновыми и миозиновыми нитями.

 Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, а каждая тонкая – тремя толстыми. Таким Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, а каждая тонкая – тремя толстыми. Таким образом, в поперечном срезе мышечное волокно имеет правильную гексагональную структуру.

Поперечный срез миофибриллы: 1 -миозиновые нити, 2 -актиновые нити. Поперечный срез миофибриллы: 1 -миозиновые нити, 2 -актиновые нити.

 Саркомер — это упорядоченная система толстых и тонких нитей, расположенных гексагонально в поперечном Саркомер — это упорядоченная система толстых и тонких нитей, расположенных гексагонально в поперечном сечении. Толстая нить имеет толщину 12 нм и длину 1, 5 мкм и состоит из белка миозина. Тонкая нить имеет диаметр 8 нм, длину 1 мкм и состоит из белка актина, прикрепленного одним концом к Z-диску.

Микроструктура саркомера Микроструктура саркомера

 При сокращении мышцы тонкие нити вдвигаются между толстыми. Происходит относительное скольжение нитей без При сокращении мышцы тонкие нити вдвигаются между толстыми. Происходит относительное скольжение нитей без изменения их длины. Этот процесс обусловлен взаимодействием особых выступов миозина — поперечных мостиков с активными Центрами, расположенными на актине. Мостики отходят от толстой нити периодично на расстоянии 14, 5 нм друг от друга

 Для того чтобы актин и миозин могли взаимодействовать, необходимо присутствие ионов кальция. В Для того чтобы актин и миозин могли взаимодействовать, необходимо присутствие ионов кальция. В покое они находятся в саркоплазматическом ретикулуме. Распространяющийся по клеточной мембране потенциал действия активирует близко расположенную к поверхности клетки мембрану саркоплазматического ретикулума и вызывает выход Са 2+ в цитоплазму.

 Молекула тропонина обладает высоким сродством к кальцию. Под его влиянием она изменяет положение Молекула тропонина обладает высоким сродством к кальцию. Под его влиянием она изменяет положение тропомиозиновой нити на актиновой таким образом, что открывается активный центр, ранее прикрытый тропомиозином. К открывшемуся активному центру теперь может присоединиться поперечный мостик. Это приводит к взаимодействию актина с миозином.

Сокращение саркомера: 1 - миозиновая нить; 2 - активный центр; 3 - актиновая нить; Сокращение саркомера: 1 - миозиновая нить; 2 - активный центр; 3 - актиновая нить; 4 - миозиновая головка; 5 – Z -линия;

После образования связи миозиновая головка, ранее расположенная почти под прямым углом к нитям, наклоняется После образования связи миозиновая головка, ранее расположенная почти под прямым углом к нитям, наклоняется и протаскивает актиновую нить относительно миозиновой приблизительно на 10 нм.

 Образовавшийся актин-миозиновый комплекс препятствует дальнейшему скольжению нитей относительно друга, поэтому необходимо его разъединение. Образовавшийся актин-миозиновый комплекс препятствует дальнейшему скольжению нитей относительно друга, поэтому необходимо его разъединение. Это возможно только за счет энергии АТФ. Миозин обладает АТФ - азной активностью, то есть, способен вызывать гидролиз АТФ.

 Выделяющаяся при этом и энергия разрывает связь между актином и миозином (Рис. г), Выделяющаяся при этом и энергия разрывает связь между актином и миозином (Рис. г), и миозиновая головка способна взаимодействовать с новым участком молекулы актина.

 а - взаимодействие между тонкими и толстыми нитями отсутствует; б - в присутствии а - взаимодействие между тонкими и толстыми нитями отсутствует; б - в присутствии Са 2+ миозиновая головка связывается с активным центром на актиновой нити; в - поперечные мостики наклоняются и протаскивают тонкую нить относительно толстой, вследствие чего длина саркомера уменьшается; г - связи между ними разрываются за счет энергии АТФ, миозиновые головки готовы взаимодействовать с новыми активными центрами.

 При расслаблении мышцы активизируется работа кальциевого насоса, что понижает концентрацию Са 2+ в При расслаблении мышцы активизируется работа кальциевого насоса, что понижает концентрацию Са 2+ в цитоплазме; связи между тонкими и толстыми нитями не могут образовываться. В этих условиях при растяжении мышцы нити беспрепятственно скользят относительно друга. Однако такая растяжимость возможна только в присутствии АТФ

 Если в клетке отсутствует АТФ, то актин- миозиновый комплекс не может разорваться. Нити Если в клетке отсутствует АТФ, то актин- миозиновый комплекс не может разорваться. Нити остаются жестко сцепленными между собой. Это явление наблюдается при трупном окоченении. Существует два режима сокращения мышцы: изотоническое (изменяется длина волокна, а напряжение остается неизменным) и изометрическое (концы мышцы неподвижно закреплены, вследствие чего изменяется не длина, а напряжение).

Основные положения модели скользящих нитей: 1. Длины нитей актина и миозина в ходе сокращения Основные положения модели скользящих нитей: 1. Длины нитей актина и миозина в ходе сокращения не меняются. 2. Изменение длины саркомера при сокращении - результат относительного продольного смещения нитей актина и миозина. 3. Поперечные мостики, отходящие от миозина, могут присоединяться к комплементарным центрам актина. 4. Мостики прикрепляются к актину не одновременно.

5. 6. Замкнувшиеся мостики подвергаются структурному переходу, при котором они развивают усилие, после чего 5. 6. Замкнувшиеся мостики подвергаются структурному переходу, при котором они развивают усилие, после чего происходит их размыкание. Сокращение и расслабление мышцы состоит в нарастании и последующем уменьшении числа мостиков, совершающих цикл замыкание-размыкание.

7. Каждый цикл связан с гидролизом одной молекулы АТФ. 8. Акты замыкания-размыкания мостиков происходят 7. Каждый цикл связан с гидролизом одной молекулы АТФ. 8. Акты замыкания-размыкания мостиков происходят независимо друг от друга.

 Мышцы можно представить как сплошную среду, то есть среду, состоящую из большого числа Мышцы можно представить как сплошную среду, то есть среду, состоящую из большого числа элементов, взаимодействующих между собой без соударений и находящихся в поле внешних сил. Мышца одновременно обладает свойством упругости и вязкости, то есть является вязкоупругой средой. Для такой среды предполагаются справедливыми законы классической механики.

Фундаментальными понятиями механики сплошных сред являются деформация, напряжение, упругость, вязкость, а также энергия и Фундаментальными понятиями механики сплошных сред являются деформация, напряжение, упругость, вязкость, а также энергия и температура.

МОЩНОСТЬ И СКОРОСТЬ СОКРАЩЕНИЯ МЫШЦЫ Важными характеристиками работы мышцы являются сила и скорость сокращения. МОЩНОСТЬ И СКОРОСТЬ СОКРАЩЕНИЯ МЫШЦЫ Важными характеристиками работы мышцы являются сила и скорость сокращения. Уравнения, выражающие эти характеристики, были эмпирически получены А. Хиллом и впоследствии подтверждены кинетической теорией мышечного сокращения (модель Дещеревского).

Уравнение Хилла, связывающее между собой силу и скорость сокращения мышцы, имеет следующий вид: (1) Уравнение Хилла, связывающее между собой силу и скорость сокращения мышцы, имеет следующий вид: (1)

 где v - скорость укорочения мышцы; Р - мышечная сила); vmax - максимальная где v - скорость укорочения мышцы; Р - мышечная сила); vmax - максимальная скорость укорочения мышцы; Р 0—сила, развиваемая мышцей в изометрическом режиме сокращения, при которой не происходит изменение длины мышцы (Р=P 0, при v=0); а и b - константы. Приведенное уравнение имеет вид гиперболы.

При сокращении за время t мышца совершает работу А: Выразив v из уравнения Хилла, При сокращении за время t мышца совершает работу А: Выразив v из уравнения Хилла, получаем:

 В процессе сокращения мышцы выделяется некоторое количество теплоты Q. Эта величина называется теплопродукцией. В процессе сокращения мышцы выделяется некоторое количество теплоты Q. Эта величина называется теплопродукцией. Как показал Хилл, теплопродукция зависит только от изменения длины х мышцы и не зависит от нагрузки Р: Q = ax.

 Общая мощность Nобщ, развиваемая мышцей, определяется скоростями выполнения мышцей работы и выделения теплоты Общая мощность Nобщ, развиваемая мышцей, определяется скоростями выполнения мышцей работы и выделения теплоты

 Подставив выражение (3. 3. 4) в (3. 3. 5), получаем следующее Подставив выражение (3. 3. 4) в (3. 3. 5), получаем следующее

 или, как следует из уравнения Хилла, то есть зависимость мощности Nобщ от нагрузки или, как следует из уравнения Хилла, то есть зависимость мощности Nобщ от нагрузки Р является линейной

 Коэффициент полезного действия мышцы записывается в виде: где Ру = Nпоп - полезная Коэффициент полезного действия мышцы записывается в виде: где Ру = Nпоп - полезная мощность. КПД мышцы сохраняет постоянное значение (около 40%) в диапазоне значений силы от 0, 2 Р 0 до 0, 8 Р 0.

 Константы а и b имеют постоянные значения для данной мышцы. Константа а имеет Константы а и b имеют постоянные значения для данной мышцы. Константа а имеет размерность силы, а и b - скорости. Константа b в значительной степени зависит от температуры, например, при нагревании на 10°С вблизи 0°С b удваивается. Константа а находится в диапазоне значений от 0, 25 Р 0 до 0, 4 Р 0. По этим данным легко оценить максимальную скорость сокращения для данной мышцы. Так как (следует из последнего равенства уравнения Хилла)

 то, следовательно, vmax превышает константу b в 2, 5 -4 раза. то, следовательно, vmax превышает константу b в 2, 5 -4 раза.

Схема электромеханического сопряжения в кардиомиоците Схема электромеханического сопряжения в кардиомиоците

 (М - клеточная мембрана-сарколемма, СР - саркоплазматический ретикулум, МФ миофибрилла, Z -z-диски, Т (М - клеточная мембрана-сарколемма, СР - саркоплазматический ретикулум, МФ миофибрилла, Z -z-диски, Т - Т-система поперечных трубочек); 1 - поступления Nа+ и 2 - поступления Са 2+ в клетку при возбуждении мембраны, 3 - "кальциевый залп", 4 - активный транспорт Са 2+ в СР, 5 - выход из клетки К+, вызывающий реполяризацию мембраны, 6 - активный транспорт Са 2+ из клетки.

 Нарушение работы мышц (например, определяющих функционирование легких, сердца) может приводить к патологиям, а Нарушение работы мышц (например, определяющих функционирование легких, сердца) может приводить к патологиям, а ее прекращение - даже к летальному исходу.

Уравнение Хилла. Мощность одиночного сокращения Зависимость скорости укорочения от нагрузки Р является важнейшей при Уравнение Хилла. Мощность одиночного сокращения Зависимость скорости укорочения от нагрузки Р является важнейшей при изучении работы мышцы, так как позволяет выявить закономерности мышечного сокращения и его энергетики.

Рис. 3. Зависимость скорости одиночного сокращения мышцы от нагрузки Рис. 3. Зависимость скорости одиночного сокращения мышцы от нагрузки

уравнение Хилла –характеристическа механики мышечного сокращения. Р 0 – максимальное изометрическое напряжение, развиваемое мышцей, уравнение Хилла –характеристическа механики мышечного сокращения. Р 0 – максимальное изометрическое напряжение, развиваемое мышцей, или максимальный груз, удерживаемый мышцей без ее удлинения; b - константа, имеющая размерность скорости, а - константа, имеющая размерность силы.

Моделирование мышечного сокращения Математическая модель сокращения мышцы, предложена В. Дещеревским, на модели скользящих нитей Моделирование мышечного сокращения Математическая модель сокращения мышцы, предложена В. Дещеревским, на модели скользящих нитей

В расслабленном состоянии миофибрилл молекулы тропомиозина блокируют прикрепление поперечных мостиков к актиновым цепям. В расслабленном состоянии миофибрилл молекулы тропомиозина блокируют прикрепление поперечных мостиков к актиновым цепям.

Ионы Са 2+ активируют мостики и открывают участки их прикрепления к актину. Ионы Са 2+ активируют мостики и открывают участки их прикрепления к актину.

В результате мостики миозина прикрепляются к актиновым нитям, расщепляются молекулы АТФ и изменяется конформация В результате мостики миозина прикрепляются к актиновым нитям, расщепляются молекулы АТФ и изменяется конформация мостиков: их головки поворачиваются внутрь саркомера.

 Это приводит к генерации силы, скольжению актина относительно толстой нити миозина к центру Это приводит к генерации силы, скольжению актина относительно толстой нити миозина к центру саркомера, что вызывает укорочение мышцы. После окончания активации мостик размыкается, и саркомер возвращается в исходное состояние. При укорочении объем саркомера практически не меняется, а, следовательно, он становится толще, что и подтверждается на снимках поперечного сечения мышц с помощью электронной микроскопии.

 Каждый цикл замыкание-размыкание сопровождается расщеплением одной молекулы АТФ. Таким образом, актин-миозиновый комплекс является Каждый цикл замыкание-размыкание сопровождается расщеплением одной молекулы АТФ. Таким образом, актин-миозиновый комплекс является механохимическим преобразователем энергии АТФ. Рассмотренная структура и последовательность процессов называется моделью скользящих нитей.

 В клетках поперечнополосатых мышц в состав тонких нитей кроме актина и тропомиозина входит В клетках поперечнополосатых мышц в состав тонких нитей кроме актина и тропомиозина входит еще и белок тропонин. На каждый шаг спирали F-актина приходится две молекулы тропонина.

 В области I-зоны проходит темная узкая полоса - Z-диск (от нем. zwischenscheibe промежуточный В области I-зоны проходит темная узкая полоса - Z-диск (от нем. zwischenscheibe промежуточный диск). Промежуток между двумя Z-дисками называется саркомером и является элементарной сократительной единицей мышечной клетки.

 Диск I включает в себя только тонкие нити, диск А — и толстые, Диск I включает в себя только тонкие нити, диск А — и толстые, и тонкие. В середине диска А видна светлая полоса, называемая Н-зоной. Она не имеет тонких нитей. Диск I разделен тонкой полосой Z, которая представляет собой мембрану, содержащую структурные элементы, скрепляющие между собой концы тонких нитей. Участок между двумя Z-линиями называется саркомером.

 Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, а каждая тонкая – тремя толстыми. Таким Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, а каждая тонкая – тремя толстыми. Таким образом, в поперечном срезе мышечное волокно имеет правильную гексагональную структуру.

. . Поперечный срез миофибриллы: 1 -миозиновые нити, 2 -актиновые нити. . . Поперечный срез миофибриллы: 1 -миозиновые нити, 2 -актиновые нити.