Білки та їх значення Підготувала учениця 11 класу

Білки та їх значення Підготувала учениця 11 класу Черноусан Анастасія

Білки — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. Пептидний зв'язок — хімічний зв'язок, що виникає між двома молекулами, коли карбоксильна група (-СООН) одної молекули реагує з аміногрупою (-NH2) іншої молекули, виділяючи молекулу води (H2O). Ця реакція називається реакцією конденсації, і зазвичай відбувається між амінокислотами.

Зазвичай білки є лінійними полімерами — поліпептидами, хоча інколи мають складнішу структуру. Невеликі білкові молекули, тобто олігомери поліпептидів, називаються пептидами. Послідовність амінокислот у конкретному білку визначається відповідним геном і зашифрована генетичним кодом. Функції білків в клітині різноманітніші, ніж функції інших біополімерів — полісахаридів і нуклеїнових кислот. Так, білки-ферменти каталізують протікання біохімічних реакцій і грають важливу роль в обміні речовин.

Схематичне зображення утворення пептидного зв'язку. Подібна реакція відбувається на рибосомі - молекулярній машині для складання білків. Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з α-L-амінокислот (які є мономерами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі). При утворенні білка в результаті взаємодії α-аміногрупи (-NH2) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти утворюються пептидні зв'язки. Кінці білка називають С- і N- кінцями (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна: -COOH чи -NH2, відповідно). При природному синтезі білка на рибосомі, нові амінокислоти приєднуються до C-кінця, тому назва пептиду або білка дається шляхом перерахування амінокислотних залишків починаючи з N-кінця.

Окрім послідовності амінокислот поліпептиду (первинної структури), для функціонування білків край важлива тривимірна структура, яка формується в процесі згортання білків (або фолдинга, від англ. folding).

Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка. Вторинна структура — локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками і гідрофобними взаємодіями. Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Четвертинна структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, які в даному контексті називають субодиницями.

За складом виділяють прості і складні білки. Прості білки містять тільки амінокислоти, зв'язані в ланцюжки. На відміну від них складні білки мають також неамінокислотні групи. Ці додаткові групи у складі складних білків називаються простетичними групами. Деякі простетичні групи служать кофакторами, необхідними для роботи ферментів. Інші, такі як полісахаридні ланцюжки, допомагають білку приймати потрібну конформацію і додають додаткову стабільність. Прикладами органічних простетичних груп в складі білків служать гем (в складі гемоглобіну), тіамін, біотин та інші. Необоротна денатурація білка курячого яйця під впливом високої температури.

Класифікація білків за функцією може бути як біохімічною, тобто за типом безпосередньої біохімічної функції, яку білок виконує в організмі, так і заснованою на головних клітинних процесах, один з кроків яких виконує даний білок. В останньому випадку класифікація включає такі категорії: Обробка та збереження інформації (процеси реплікації, експресії генів та підтримки геному) Клітинні процеси та сигнали (контроль клітинного циклу, підтримка структури клітини та органів, транспорт, модифікації макромолекул, сигнальні системи) Метаболізм (отримання та перетворення енергії, синтез та транспорт ліпідів, амінокислот, цукрів, неорганічних молекул, вторинних метаболітів) У кожному організмі є невелика кількість білків, які виконують дві чи більше операцій. Найчастіше ці операції належать до одного функціонального блоку. Наприклад, лізил-тРНК-синтетаза ссавців є інформаційним білком, що приєднує лізин до тРНК і також регулює реплікацію ДНК і транскрипцію кількох генів.

Багато білків, що входять до складу крові, беруть участь в захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Прикладами першої групи білків служать фібриногени і тромбіни, що беруть участь в згортанні крові, а антитіла (імуноглобуліни), нейтралізують бактерії, віруси або чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенів, і таким чином нейтралізують їх, направляючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцитами.

Розчинні білки, що беруть участь в транспорті малих молекул, зв'язують відповідний субстрат в одній частині клітини або організму, наприклад в місцях високої концентрації або при присутності додаткових регуляторних факторів, і легко вивільняють його в місцях низької концентрації субстрату або там, де відсутні згадані регуляторні молекули. Прикладом таких транспортних білків можна назвати гемоглобін, який переносить кисень з легень до решти тканин і вуглекислий газ від тканин до легень, а також гомологичні йому білки, знайдені у представників інших доменів живих організмів. Схематичне зображення іонних каналів в мембрані клітини.

Переважна більшість відомих структур білків (біля 90 % в Банку даних білків) були визначені за допомогою рентгенівської кристалографії. Цей метод дозволяє визначення тривимірної структури електронної густини білка в кристалізованому стані, й таким чином вивести координати атомів у 3-х вимірах із певним рівнем роздільної здатності, до приблизно 0,5 Å в найкращому випадку. Біля 9 % відомих структур визначені за допомогою ЯМР-спектроскопії, що також дозволяє отримання структур високої роздільної здатності. Останнім часом також набирає популярності кріоелектронна мікроскопія, як дуже швидкий, хоча і низькоточний, метод визначення структур білків. Кристали білків розмірами від 0,1 до 1 мм для кристалографії. Фотографія в поляризованому світлі.

Білки надходять в організм разом з їжею й служать основним джерелом амінокислот. Обов'язкове використання білків у їжі обумовлене потребою в незамінних амінокислотах, які не можуть синтезуватися людиною з інших речовин. Травлення починається з кислотної денатурації білків у шлунку — необхідної стадії для кулінарно неопрацьованої їжі. Борщ — джерело різноманітних денатурованих рослинних і тваринних білків.

Серед всіх білків в харчовій промисловості активно використовуються численні ферменти. Так, у пекарські промисловості використовуються альфа-амілаза і протеази; у пивоварінні використовуються численні ферменти ячменю (амілаза, глюканази, протеази); целюлази і пектинази використовуються для освітлення соків; хімозин, ліпаза і лактаза використовуються для виготовлення кисломолочних продуктів; а папаїн застосовується для пом'якшення м'ясних продуктів. Для виготовлення крохмалю використовують амілазу і глюкоамілазу, а для виготовлення папіру — целюлази і ксиланазу. Також протео- і ліполітичні ферменти часто дадаються до миючих засобів. Іншим використанням білків є використання фібрилярних білків для виготовлення волокон, що використовуються, зокрема, в текстильній промисловисті. Інші застосування включають використання білків у ряді технологічних процесів в хімічній промисловості, створення біосенсорів та інші.

Дякую за увагу!