БЕЛКИ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ.
Уровни организации белковой молекулы Аланин Глицин Серин Валин Лейцин Лизин Глицин Валин первичная Вторичная Третичная Четвертичная
Amino acids as – мономеры белков Аминокислоты protein monomers Неполярные алифатические Циклические Ароматические Неполярные Глицин Аланин Пролин Фенилаланин Валин Лейцин Более полярные Триптофан Тирозин Изолейцин Полярные, незаряженные Аспарагин Глутамин Серин Треонин Метионин Цистеин Заряженные Отрицательные (кислые) Аспартат Подожительные (основные) Глутамат Аргинин Лизин Гистидин
Пептидная связь The peptide bond
Вторичная структура Secondary structure спираль • α-helix складчатая структура β-pleated sheet
Третичная структура 3 D structure
Химические связи, используемые при формировании Chemical bonds used in the tertiary structure третичной структуры белка ионная связь 1 – ionic bonds 2 – hydrogen bonds водородные связи 3 – hydrophobic bonds гидрофобные связи 4 – disulfide bond связь дисульфидная
Фолдазы и шапероны как ускорители фолдинга белков
Фолдинг белка Protein folding рибосома м. РНК белок hsp-70 Синтезируемый белок hsp-40 шаперонин Готовый белок
Четвертичнаяstructure структура Quaternary Молекула гемоглобина Железо -цепь Гемовая группа -цепь эритроцит -цепь
Домены Some definitions Домены – глобулярные структуры, образующиеся внутри молекулы белка во время фолдинга. Эти структуры могут быть совершенно одинаковыми в разных белках, выполняющих аналогичные функции. Если молекулярная масса белка превыщает 200 к. Да, то такой белок обычно содержит несколько доменов. Такте белки называются полидоменными. Их следует отличать от олигомерных белков. Oligomeric protein Полидоменный белок Polydomain protein Олигомерный белок
Кластеры – это определенные зоны на поверхности молекулы белка, Cluster is a siteоднотипные группировки и служащие для присоединения различных содержащие of a protein molecule consisting of similar radicals or groups and taking part к молекуле белка These radicals appear on the surface of the protein веществ in the binding function. molecule as a result of the tertiary structure formation. Fe. S-clusters (red)
ДЕНАТУРАЦИЯ Денатурация – это явление, сопровождающееся нарушением пространственной структуры (конформации) белка и потерей его функций под влиянием ряда физических и химических факторов. Денатурация может быть обратимой (когда структура и функции белка полностью восстанавливаются после уборки денатурируюшего агента) или необратимой (когда это становится невозможным). Обратимая денатурация может быть вызвана слабым нагреванием, высаливанием (действием солей шелочных, щелочно-земельных металлов или аммония), мочевиной, кратковременным воздействием этилового спирта и т. д. Необратимая денатурация вызывается кипячением, жесткими излучениями (УФО, рентген, лазер, микроволны и т. д. ), действием сильных минеральных и органических кислот, тяжелых металлов и т. д).
Скачать презентацию БЕЛКИ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ Уровни организации белковой
1.1. Белки.ppt