БЕЛКИ ЦЕЛЬ. Для понимания и объяснения процессов, происходящих

БЕЛКИ ЦЕЛЬ. Для понимания и объяснения процессов, происходящих в клетке, выявить особенности строения, свойства и функции белков. На основании полученных знаний уметь проводить взаимосвязь между функциями и строением

1838г Жерар Мюльдер – открыл существование белковых тел и сформулировал теорию протеина 1888гДанилевский и Херт предложили строение белковой молекулы, но они считали, что "мономеры" представляют собой очень сложные образования - пептоны или "углеазотные комплексы". 1903г Фишер открыл пептидную связь и сформулировал пептидную теорию 30% Б – мыщцы 20% - в костях и сухожилиях 10% в коже 100.000 белков в организме человека

Элементарный химический состав белков Белки, или протеины (от греч. протос – основной, первичный) занимают первое место по количеству и значению в клетке Белки составляют 10–18%, т.е. половину сухого веса клетки. В состав белков входят атомы С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn. Формула гемоглобина – C3032Н4816О872S8Fe4 Белки – это высокомолекулярные полимеры (макромолекулы) По своей химической природе белки являются непериодическими полимерами. Мономерами являются аминокислоты

Строение аминокислот Аминогруппа –NH2 имеет основные свойства Карбоксильная группа –СООН - кислотные свойства Таким образом, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания. Амфотерными свойствами аминокислот обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Две аминокислоты соединяются за счет реакции конденсации в одну молекулу путем установления связи между углеродом кислотной и азотом основной групп с выделением молекулы воды.

Аминокислот очень много (170) НО : белки образуют только 20 так называемых золотых или стандартных, аминокислот 8 незаменимыми 12 заменимых т.к. не синтезируются в организмах животных и человека Лизин Лейцин Изолейцин Фенилаланин Метианин Валин Трианин триптофан Именно сочетание этих 20 аминокислот и дает все многообразие белков АМИНОКИСЛОТЫ Неполноценные полноценные Свойства А.К. Бесцветные кристал в –ва Растворяются в воде Сладковатый вкус

+ + n H2 O + O N H C O N H - C - N O H Пептидная или амидная связь A A F N G G S T S D K Образование белковой молекулы

Уровни организации белковой молекулы Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. A N G G S T S D K Структура – нить, связь амидная Вторичная структура белка представленаα-спиралью и β-слоями , в которую закручивается полипептидная цепь. Определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий свободную NH2-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу. Молекула белка в виде цепи аминокислот не способна выполнять специфические функции -спираль, -слой Связь амидная, водородная

Третичная структура белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку α-спиралей иβ -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов ионные, гидрофобные, дисульфидные : Структура – глобула Четвертичная структура представлена структурой, состоящей из нескольких полипептидных цепей Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется конформацией. Конформация белка определяется его первичной структурой

ДЕНА Т У Р А Ц И я Р Е Н А Т У Р А Ц И Я Процесс разрушения структуры белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. 4 – 1 Обратный денатурации процесс называется ренатурацией ( 1-4 ) Денатурация частичная полная

Классификация белков по составу Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот Альбумины Глобулины Гистоны склеропротеины Сложные белки (протеиды) состоят из глобулярных белков и небелкового материала. Небелковую часть называют простетической группой фосфопротеиды гликопротеиды нуклеопротеиды хромопротеиды липопротеиды металлопротеиды

Классификация белков по их структуре Фибриллярные – образуют длинные волокна или слоистые структуры (коллаген, миозин, фиброин, кератин). Они нерастворимы в воде. Глобулярные – их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы (ферменты, антитела, гормон инсулин). Промежуточные – фибриллярной природы, но растворяются в воде (фибриноген).

Классификация белков по функциям. Структурные – входят в различные структуры клетки и организма. Ферменты – являются биологическими катализаторами. Гормоны – являются регуляторами биологических функций. Транспортные – переносят различные вещества. Защитные – обеспечивают иммунные реакции организма. Сократительные – участвуют в сокращении мышечных волокон. Запасные – служат резервными веществами клетки и организма. Токсины – являются ядами, используемыми живыми существами в целях защиты

1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде. 2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой). 3. У белков встречается разнообразная форма молекул – от нитей (миозин – белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) и т.д. 4 Ренатурация и денатурация . 5. Высокий поверхностный заряд 6. Все белки строго специфичны СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЗАВИСИТ ОТ: * от количества аминокислот * от их расположения * от конфигурации белковой молекулы Свойства белков !

Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Например; кератин. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с суставами и суставы между собой. 2. Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др. 3. Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. Известны белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах. 5. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений. 6. Энергетическая (питательная). Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. Правда, это не очень выгодно: энергетическая ценность белков по сравнению с жирами невысока и составляет 17,6 кДж (4,1 ккал) энергии на 1 г белка. Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы жиров и углеводов.

7. Регуляторная. Многие (хотя далеко не все) гормоны являются белками – например все гормоны гипофиза, гипоталамуса, поджелудочной железы (инсулин, глюкагон) и др. Гормоны действуют на клетку, связываясь со специфическими рецепторами. Каждый рецептор узнает только один гормон. 8.Сигнальная (рецепторная). В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку. 9. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени. 10. Токсическая. Некоторые белки являются токсинами: яд кобры содержит нейротоксин ! Белки многофункциональны, так как специфичны.

ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ записи в тетради учить Приготовить устный ответ заполнить таблицу «Функции белков» Подготовиться к тесту . Заполните пропуски в тексте: «В результате взаимодействия различных ... и образования ... связей спирализованная молекула белка образует ... структуру, которая, в свою очередь, зависит от ... структуры белка, то есть от ... аминокислот в молекуле полипептида. Субъединицы некоторых белков образуют ... структуру. Примером такого белка является ...». УСПЕХОВ !