Ақуыздардың алмасуы Ақуыздың қорытылуы мен сіңірілуі
Ақуыздардың МЕТАБОЛИЗМ: аммиактың бөлінуі; мочевина циклі Азоттың алмасу механизмі көгершіндерде анықталған
Ақуызды алғаш (клейковина тәрізді) 1728 ж. итальяндық ғалым Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) бидай ұнынан бөліп алған.
Ақуыз неден тұрады? O 2 H 2 C N S
Ақуыз құрамы Амин қышқылының үлгісі Ақуыз молекуласы – амин қышқылдары қалдықтарынан Ақуыз үлгісі түзілген макромолеклалы тізбек
Полярсыз: Глицин Аланин Валин лейцин Изолейцин пролин Ароматты: Фенилаланин Тирозин триптофан АМИН қышқылдары - зарядталған: аспартат глутамат + зарядталған: Лизин Аргинин гистидин Зарядталмаған, бірақ полярлы: Серин Треонин Цистеин Метионин* Аспарагин глутамин
Амин қышқылдары амин топтарының орналасуына қарай: α-амин қышқылы β-амин қышқылы O α CH 3 – CH 2 – CH - C NH 2 OH β CH 3 – CH 2 - C NH 2 γ-амин қышқылы γ CH 2– CH 2 - C NH 2 O OH
Алмаспайтын амин қышқылдары Ағзада синтезделмейтін амин қышқылдары, алмаспайтын а. қ. : лизин, метионин, триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, фенилаланин. Алмаспайтын амин қышқылдары ағзаға азықпен түсуі тиіс.
Ақуыздардың функциясы • каталитикалық • транспорттық • қорғаныштық • серпінділік • құрылымдық • гормоналдық • азықтық
Транспорттық функция Түрлі заттарды байланыстырып (транспор) ағзаның бір мүшесінен екіншісіне тасымалдайды. Гемоглобин өкпеде оттегімен байланысып, оксигемоглобинге айналады. Қан арқылы ағза мүшелеріне, жасушаға түскен оксигемоглобин ыдырып оттегі береді.
Құрылымдық функция Ақуыз жасушаның негізгі құрылымдық заты Гидролизденген коллаген (байланыстырғыш ұлпаның ақуызы
Каталитикалық функция Фермент үлгісі Ағзада зат және энергия алмасуда түрлі реакциялардың жылдамдығы артады.
Қорғаныштық функция Антитела - ағзаға түскен немесе бактерия мен вирустардың тіршілігінен пайда болатын заттарды залалсыздандырады Қан плазмасының плазмасындағы ақуыз фибриноген, қанның ұюына қатысады, қан жоғалтудан сақтайды.
Гормоналдық функция Ақуыз-регулятор моделі (гормон) Ішкі секреция бездері
Қоректік функция
Ақуыздардың физикалық қасиеттері Гемоглобин Қатты түрдегі ақуыз
АҚ қалдықтары пептидтік байланыс арқылы түзіледі. дипептид Пептидтік байланыс
Биурет реакциясы Реакция нәтижесі
Ксантопротеиновая реакция
АҚ қалдықтары: бірінші екінші үшінші төртінші -спираль – 413 спираль: АҚ қалдықтары сутектік байланыс қалдық құрамындағы төртінші;
Тре-Ала-Гли-Сер-Асп Вал-Фен-Тир-Ала-Лей
Асп Лиз
Катаболизм Амин қышқылдары Декарбоксилдену (гис, тир, глу) Қайта аминдену (дезаминдену) Мочевина синтезі α-кето қышқылы + NH 3 Тотықсыздана декарбоксилдену Аминдер + СО 2 Аммоний тұздары Амидтер синтезі (глн, асн) Май қышқылдары β- тотығу Ацетил-Ко. А + О 2 Иминдер + Н 2 О 2 + Н 2 О Альдегид + NH 3 Тотығу
Амин қышқылдарының алмасуы Пигмент меланин Гормондар – катехоламиндер, тироидті гормондар Пуриндер, пиримидиндер Витамин РР Креатин Азотты ақуыз емес заттардың синтезі Ақуыз синтезі Анаболизм Глутатион Порфириндер Көмірсу мен липидтің синтезі Амин қышқылы
Треонин Фенилаланин Тирозин Трипептид- Thr-Phe-Tyr Треонил-Фенилаланил-Тирозин
Ақуыздың гидролизі
Трансаминдену Амин қышқылы1 α-кетоглутарат Амин қышқылы2 трансаминаза кетоқышқыл 1 глутамат кетоқышқыл 2
Дезаминдену α-Аминқышқылы α-Кетоглутарат НАДН+Н+ NН 3 Аминотрансфераза α-Кетоқышқыл Глутаматдегидрогеназа Глутамат НАД+
Дезаминдену СН 2 ОН СН Н 2 О NH 2 Сериндегид- С С NH 2 ратаза ПФ СООН Серин СН 3 ОН Н 2 О Треонин NH СН 3 СН СН 2 СН NH 2 Треонинде СН NH 2 гидратаза ПФ СООН СН 3 Н 2 О С СООН СН 3 СН 2 С СООН NH 3 СООН Н 2 О NH О+ СН 3 СН 2 С О СООН + NH 3
Тотықсыздана дезаминдену СООН СН 2 НАДН+Н+ СООН Н 2 О СООН СН 2 СН НАД+ Глутаматдегидрогеназа NH 2 СООН глутамат СН 2 С NH Н 2 О СООН иминоглутарат С + NН 3 О СООН α-кетоглутарат
Ақуызға қажеттіліктің туындауы: балғын ағзада ересектерге қарағанда ақуызға қажеттілік артады; лактация кезінде 950 г жаңа ақуыз қосылады (көбею ұлпасының өсуі); лактация: күніне 850 мл сүтте 1. 2 % ақуыз түзіледі; ауыр науқастанғаннан кейін; метаболиттік стресс: хирургиялық ота, сепсис, жарақат. Ақуыздың көп мөлшерде қажеттілігі: «Артық" амин қышқылдары көмірсуларға, амин қышқылдарына ыдырап липидке айналады. Ақуыздың тағамда артық болуы бүйрек арқылы кальцийдің бөлінуіне соқтырады, ол остеопороз ауыруын тудырады; азоттың, сульфаттың, фосфаттың ресорбциясын, біртіндіп бүйрек жұмысының ауытқуына әкеледі.
o o Ақуыздардың қорытылуы: асқазан, ащы ішек қуысы, ішек қабырғасы. Сілемеймен ылғалданған азық түйін түзеді, ол түйін өңеш арқылы асқазанға түседі. Асқазанда (күйіс қайыратын малда ұлтабарда) ақуызға асқазан сөлі, яғни оның құрамындағы пепсин, тұз қышқылы, химозин әсер етеді. Пепсин ақуыздағы пептидтік байланысты үзіп, нәтижесінде пептондар мен полипептидтер түзіледі (әсіресе казеин, миоглобин, миозин жақсы ыдырайды)
o o o 1) 2) 3) Асқазан сөлінің негізгі ферменті- пепсин, ол алғашында пепсиноген түрінде пайда болады. Пепсиногенді тұз қышқылы белсендіріп пепсинге айналдырады: пепсинді белсендіретін [H+] концентрациясы, ақуыз ісініп, жұмсарады, асқазан сөліне бактерицидтік әсер береді, нәтижесінде шіру үдерісі тежеледі.
Асқазанда қорытылуы Ацетилхолин, гистамин және гастрин азықты белсендіруде түзіледі. Ацетилхолина, гистамина және гастриннің бөлінуі асқазан сөлінің бөлінуіне әсер етеді. Муцин – асқазанда түзіледі HCl - p. H 0. 8 -2. 5 (асқазанда) Пепсиноген (зимоген) Тұз қышқылы: § Пепсинге оптималді p. H мәнін түзеді § Ақуызды денатурациялайды § Бактерияларды өлтіреді
Пепсиноген тұз қышқылының әсерінен асқазанда пепсинге айналады. Пепсиноген пепсин және пептидті фрагмент түзе ыдырайды. Пепсин ақуызды гидролиздеп ароматты амин қышқылдарынан тұратын Phe, Tyr, Trp пептидті байланысты үзеді
Азықтың әсерінен белсендірілген секретин және холецистокинин үдерісте бикарбонатты және проферменттер трипсиноген, химотрипсиноген, проэлластаза және прокарбоксипептидазаларға әсер етеді Бикарбонаттар өзінің p. H мәнін шамамен 7 дейін өзгертеді энтеропептидаза трипсиногенді трипсинге дейін ыдыратады
Амин қышқылдарының жалпы алмасу жолы: Ø Дезаминдеу Ø Трансаминдеу Ø Декарбоксилдеу Амин қышқылдарының негізгі алмасу орны - бауыр.
Тотыға дезаминдену: R-CH(NH 2)-COOH + 2 H+ R-CH 2 -COOH + NH 3 Амин қышқылы май қышқылы Гидролиттік дезаминдену R-CH(NH 2)-COOH + H 2 O R-CH(OH)-COOH + NH 3 Амин қышқылы гидроксиқышқылы Молекулаішілік дезаминдену: R-CH(NH 2)-COOH R-CH-CH-COOH + NH 3 Амин қышқылы қанықпаған май қышқылы
Тотықсыздана дезаминдену L-Глутаматдегидрогеназа маңызды қызмет атқарады Глутамат активті дегидрогеназа түзетін а. қ. болып та есептеледі Бауырда цитозолде, митохондрияда кездеседі
Трансаминдену Трансаминдеу – аминотопты -амин қышқылынан -кетоқышқылға (негізінде -кетоглутаратқа) тасымалдайды Ферменттер: аминотрансфераза (трансаминаза). -amino acid -keto acid -amino acid
Түрлі трансаминазалар белгілі: аланинаминотрансфераза (Ал. АТ) -кетоглутарат пируват + глутамат аланин + аспартатаминотрансфераза (Ас. АТ) аспартат + -кетоглутарат оксалоацетат + глутамат Аминотрансферазалар -амин тобын түрлі амин қышқылдарынан кетоглутаратқа глутамат түзе тасымалдайды. Глутамат дезаминденіп NH 4+ түзеді
Декарбоксилдену – амин қышқылынан СО 2 бөліп амин түзеді. амин Аминдер физиологиялық белсенді (гормондар, нейромедиаторлар және т. б. ). Фермент: декарбоксилаза Кофермент – пиридоксальфосфат
1. Физиологиялық белсенді заттар ГАМК – медиатор жүйке жүйесі глутамат Гама-аминомай қышқылы (ГАМҚ) гистидин Гистамин – медиатор, аллергиялық реакциялар. гистамин
2. Амин қышқылдарының катаболизмі Микроағзалар Ферментінің (жуан ішекте) амин қышқылдарын декарбоксилдейді де диаминдер түзеді орнитин путресцин лизин кадаверин
Трипсин химотрипсиногенді химотрипсин, прокарбоксипептидазаны карбоксипептидазаға және проэлластазаны элластазаға, трипсиногенді трипсинге айналдырады. Трипсин, негізгі амин қышқылдары Lys және Arg арасындағы пептидті байланыстарды үзеді. Химотрипсин ароматты амин қышқылдары Phe, Tyr и Trp арасындағы пептидті байланысты үзеді. Карбоксипептидаза бір амин қышқылын соңғы С атомынан үзеді Аминопептидаза жіңішке ішекте бір амин қышқылын соңғы N атомынан үзеді
Ас қорытудың бірінші кезеңі : Ақуыз күйіс қайыратын жануарларда мес, тақия, жалбаршақ қарындарға келіп түседі, кейіннен жынмен кері шығарылып өңеш арқылы ауызға қайта оралады, мұнда қосымша механикалық өңдеуге ұшырайды да қайта жұтылып айтылған қарындардан өтіп ұлтабарға келіп түседі.
Асқазаннан (ұлтабардан) азықтық массалар порцияланып он екі елі ішекке түседі; o Қалған бөліктері жіңішке ішекке өтеді де гидролиздену аяқталады. o Негізгі ферменттері: - Трипсин, трипсиннің белсендірілмеген бөлігі трипсиноген деп аталады. Активаторы энтерокиназа ферменті. - Трипсин басқа фермент химотрипсиногенді химотрипсинге өзгертеді. - Ақуызды аминопептидаза және карбоксипептидаза ферменттері гидролиздеп бос амин қышқылдарына айналдырады. o
Ішек Асқазан асты сөлі секретин Н 2 СО 3 холецистокинин Ферменттер: трипсиноген, химотрипсиноген, проэластаза, прокарбоксипептидаза Трипсиноген энтеропептидаза Трипсин (арг, лиз) Химотрипсиноген Прокарбоксипептидаза Химотрипсин Карбоксипептидаза (Фен, тир, три) Проэластаза Эластаза (Ала, глу, сер)
Жіңішке ішек Ферменттер: аминопептидаза, дипептидаза Олигопептидтер қорыту Амин қышқылдары
o o o Ағзада кейбір амин қышқылдары ұлпалық протеолиттік ферменттер- катепсиндердің әсерінен ұлпалық ақуыздардың шекті протеолизі есебінен түзіледі. Катепсиндер тобына жататын ферменттер әсер ету механизміне жағынан пепсинге, трипсинге, аминопептидаза және карбоксипептидаза ферменттеріне жақын. Катепсиннің р. Н 4 -5. Катепсиндердің басты қызметі: ақуызды жаңарту және қан мен ұлпалардағы амин қышқылдар деңгейін тұрақты ұстап тұру. Катепсиндер лизосомаларда орналасады.
o o Жіңішке ішекте ыдырамаған ақуыздар жуан ішекте, яғни тоқ ішекте шіру үрдісіне ұшырайды. Тоқ ішек бездерінің құрамында ферменттер аз, бактериялар көп болады. Қоректік заттар осы бактериялардың, яғни микроағза ферменттері қатысында ашиды және шіриді. Ашу- шөп қоректі жануарларда, шіру- талғаусыз қоректенетін жануарларда кездеседі.
Амин қышқылдарының сіңірілуі арнайы тасымалдаушылардың көмегімен жүреді: - бейтарап амин қышқылдары үшін; - алифатты гидрофобты амин қышқылдары үшін; - имин қышқылы үшін; - қышқылды амин қышқылы үшін; - негізгі амин қышқылдары үшін; • Амин қышқылдарының кейбіреулерінің жұмысы натрий ионына байланысты, мембрана арқылы тасымалдануын қамтамасыз етеді; o Ди- және трипептидтердің түсуі Н+ ионына байланысты o
Ас қорыту кезінде түзілген амин қышқылдары: o Қан арқылы ағзаның барлық мүшелеріне тарайды. o Кейбір бөлігі тоқ ішектің төменгі бөлігінде шіру нәтижесінде аминсіздену, карбоксилсіздену, тотығутотықсыздану және ішкі молекулалық ыдырау үдерістері жүреді. o Осы реакциялар нәтижесінде улы заттар пайда болады, олар ішектің сілемейлі қабықтары арқылы қан және лимфалық жүйелерге сіңіріліп, ағзаның барлық бөлігіне таратылады. o Улы заттар бауырда залалсыздандырылады да ағзадан шығарылады. o Орнитин мен лизиннің карбоксилсізденуінен өлік зәһары (путресцин және кадаверин) пайда болады. Тирозинненфенол + крезол, Триптофаннан - индол + скатол түзіледі.
o o o Ақуыздың шіруінен түзілген өнімдер (фенол, крезол, индол және скатол- жағымсыз иісті улы заттар) қанға сіңіріледі де одан бауырға түсіп (бауыр, улы заттарды залалсыздандырушы қызметін атқарады), онда күкірт қышқылы мен глюкурон қышқылының белсендірілген түрімен қосылып эфирлер (қос құрамалар, қоспалар) түзеді, яғни залалсыздандырылады да зәр арқылы сыртқа шығарылады. Ақуыздың шіруі: - сапасы төмен азықпен қоректенгенде; - азық қабылдау ережесі сақталмағанда; - ас қорыту жолдары ауыруға ұшыраған жағдайларда пайда болады.
Микроағзалардың әсерінен АҚ: o Декарбоксилденуден биогенді аминдер: диамин: лизиннен- кадаверин, орнитинненпутресцин моноамин: тирозиннен - тирамин, гистидинненгистамин o Дезаминдену аммиактың түзілуі. Осы декарбоксилаза, дезаминаза және басқа бактерия ферменттерінің әсерінен ароматты амин қышқылдарының бүйір тізбектері біртіндеп қысқарады. o Амин қышқылдарының циклді бөлігі гидрофобты қасиетке ие бола отырып сіңірілгеннен кейін бауыр жасушасына уландырғыш әсер етеді.
Трансамндену реакциясына: ОА, ПЖҚ, КГ қатысады.
Трансамндену реакциясына: ОА, ПЖҚ, КГ қатысады.
o o o Амин қышқылдарының тотығуы жекеленген кейбір түрлерінде қайтымсыз, яғни аммиакқа және карбон қышқылдарына дейін ыдырайды. Амин қышқылдарының тотығуы көбіне аминсізденеу арқылы жүреді де нәтижесінде кетоқышқылдар пайда болады. Кетоқышқылдар ағзаның көптеген қажеттілігін (тотығады, амин қышқылдарының синтезіне қатысады, глюкоза-гликогеннің түзілуіне қатысады) өтейді.
Амин қышқылдарының карбоксилсізденуі (4 түрі белгілі) (ПФ) коферменті бар декарбоксилаза ферментінің қатысында жүреді. o Бұл үрдіс ағзаның барлық бөлігінде, ұлпаларда жүреді де негізгі метаболиттер түзеді: ацетилхолин нейромедиатор, жүйке импульстарының берілуіне қатысады, ал лецитин жасуша мембраналарының құрамына кіреді. - гистидин декарбоксилденіп гистамин түзеді. Ол тамыр рецепторларына әсер ететін препараттар үшін тиімді. - триптофан декарбоксилденгенде серотанин түзіледі, ол қан тамырларын тарылтып, ішектің жиырылуын күшейтеді, несеп мөлшерін азайтып, қан қысымын жоғарлатады. o
Аммиак – жануар және өсімдік үшін зиянды зат (әсіресе ми үшін) Қалыпты жағдайда конц. : 25 -40 моль/л (0. 4 -0. 7 мг/л) Аммиак ағзадан шығарылуы тиіс Жануарлар мен адамдарда мочевина (бүйректе) –түзіледі Құстар зәр қышқылын түзеді. Мочевинаның түзілуі бауырда өтеді.
2. Азот глутамин түрінде тасымалдануы мүмкін Глутаминсинтетаза глутаминнің глутамат пен NH 4+ түзеді ( ATФ-тәуелді)
Мочевина циклін Н. Кребс ашқан. Мочевинадағы азоттың көзі: - аспартат; - NH 4+. Карбон CO 2. -ден түзіледі
Бос аммиак көмір қышқылымен қосылып карбомоилфосфат түзеді. Реакция бауырдың митохондрия матриксінде өтеді Фермент: карбомоилфосфатсинтетаза
Карбомоилфосфат орнитиннің карбомоил тобын береді де- цитруллин түзеді. Ондағы фермент: орнитинкарбомоилтрансфераза Реакция митохондрия матриксінде өтеді Цитруллин матрикстен цитозолге өтеді
Цитозолде цитруллин ATФ-тің қатысында аспартатпен аргининосукцинат түзеді Фермент: аргининосукцинатсинтетаза
Aргининосукцинат өз кезегінде бос аргинина мен фумаратқа ыдырайды Фермент: аргининосукцинатлиаза Фумарат Кребс цикліне түседі
Аргинин гидролизденіп мочевина және орнитин түзеді Фермент: аргиназа (бауырда болады) Орнитин келесі мочевина циклін бастау үшін кері митохондрияға тасымалданадыт (тәулігіне шамамен 40 г түзіледі)
Аммиакты залалсыздандыру амин қышқылдарын, пуриндік және пиримдиндік азоттық негіздерді (нуклеопротеидтер) аминсіздендіру арқылы жүреді. o Ағзадағы аммиакты залалсыздандыру түрлі (мочевинаға, зәр қышқылына, аммоний тұзына айналады) жолдары бар. o Аммиак: амин қышқылдарының, амидтердің синтезіне қатысады. ағза үшін, әсіресе орталық жүйке жүйесі үшін өте улы зат. - қандағы концентрациясының артуы р. Н-ты сілтілік ортаға қарай ығыстырады. Ол гемоглобиннің оттегімен байланысу қабілетін күшейтеді. Нәтижесінде гипоксия пайда болады. Ол миға зиян ды әсер етеді. - глутаминнің синтезі күшейеді. Осмостық қысым артады. - глутаматтың концентрациясы төмендейді. Нәтижесінде ГАМҚ синтезі нашарлайды. - аммоний ионы концентрациясының артуы натрий, калий иондарының мембрана-аралық алмасуына кедергі келтіреді. o
o o Аммиакты залалсыздандыру жолдары: Тотықсызданып амидтелу, бауырда, бүйректе жүретін дезаминделу реакциясы нәтижесінде түзілетін аммиак α-кетоглутарь және қымыздық сірке қышқылымен тотықсызданып аминделу жолымен байланысады да глутамин және аспарагин қышқылы түзіледі.
o o Бұл процесс Кребс циклінің метаболиттерін қажет ететіндіктен тиімсіз, бірақ аммиакты тасымалдау үшін қажет. Бұлшық етте α-КГ кемігенде: одан түзілген глутамин қышқылы пируватпен қайта аминделеді: ГЛУ + ПЖҚ АЛА + α-КГ α-Кетоглутарь қышқылы Кребс цикліне оралады, ал аланин аммиакты бұлшық еттен қанға шығарады.
o o Амидтелу, аммиактың дикарбонды амин қышқылдарына амидтер түзуі. Глутамин аммиакты ұлпалардан бауыр мен бүйрекке тасымалдаушы. Амид тобының доноры. Глутамин мен аспарагин ағза үшін залалсыз, амин тобын қажет ететін синтездік үдерістерде тасымалдаушы. Бүйректің арықшаларында глутаминнен глутамиаза ферментінің әсерінен, бос аммиак бөлінеді, ол бауырда мочевинаның синтезіне, ал бауырда аммоний тұздарының синтезіне жұмсалып, залалсыздандырылады.
Аммоний тұздарының түзілуі, аммонигенез. Минералдық және органикалық қышқылдардың қалдықтары бүйректің дистальды каналдарында NH 4+ ионымен әрекеттесіп аммоний тұздарын түзеді. Бүйректе аммиак аммоний тұздарын түзуге жұмсалады. o Мочевинаның түзілуі. Омыртқалы жануарлардың көбінде және адамдарда аммиактың залалсыздануы бауырда мочевинаның синтезі арқылы жүреді. o Құстарда азоттық алмасудың соңғы өнімі зәр қышқылы o Омыртқалылардың көпшілігіндегі азоттық алмасудың соңғы заты- мочевина (зәрдегі барлық азоттық заттың 8090% құрайды) o Бауырдағы мочевина синтезін «орнитиндік Кребс циклі» бойынша көрсетуге болады o
o o o I-ші сатыда аммиак көмір қышқыл газы мен АТФ-тің ыдырауынан түзілген энергия негізінде карбамилфосфат, ал ол өз кезегінде орнитинмен (табиғи емес амин қышқылы) әрекеттесіп цитруллин түзеді. II –ші сатыда аммиактың тағы бір молекуласы αкетоглутар қышқылымен тотықсыздана аминдену арқылы глютамин қышқылын түзеді. Ал глютамин қышқылы таңбаланған аммиак молекуласын NH 2 түрінде қымыздық сірке қышқылына береді, ол реакция негізінде аспарагин қышқылына (қайта аминдену реакциясы) айналады. III-ші сатыда мочевинаның синтезі жүреді. Цитруллин және аспарагин қышқылы АТФ энергиясының қатысында аргинин-янтарь қышқылын түзеді, ол одан әрі фумар қышқылы мен аргининге ыдырайды. Аргинин аргиназа ферментінің әсерінен орнитин мен мочевинаға ыдырайды. Орнитин қайтадан I –ші сатыға кірігуі мүмкін, ал түзілген мочевина бүйректің көмегімен ағзадан сыртқа шығарылады.
Ақуыздың алмасуының реттелуі: o o o Ақуыздың алмасуы жүйке жүйелері, ішкі секреция бездері және азықтық заттардың қатысында жүзеге асырылады. Ақуыз биосинтезінде гормон а-РНҚ-ның түзілуіне әсер етеді. Ақуыз биосинтезін инсулин, жыныс безінің горомондары, тироксин белсендіреді. Глюкокортикоидтар ақуыздың ыдырауын, азоттық негізді заттардың шығарылуын қолдайды. Гормондардың ақуыз алмасуына әсері ферментативті реакциялардың жылдамдығы мен бағытының өзгеруіне байланысты. Ақуыздың алмасуына қатысатын ферменттердің биосинтезі және олардың белсенділігі коферменттер мен ферменттердің простетикалық топтарын түзетін витаминдердің жеткілікті болуына байланысты ( В 6, В 2, РР, ал С дәрумені болмаса пролин мен оксипролин синтезі мүмкін емес т. с. с. )
o Амин қышқылдарын жұмсалу жолы
o o o Ақуыздардың синтезделуі екі кезеңнен тұрады: Ядролық кезең немесе транскрипция. ДНҚ қос тізбегінін біреуі комплементарлы көшірмесі болып табылатын а-РНҚ әрі қарай синтезделіп ақуыздың негізі болып табылады. Цитоплазмалық кезең яғни трансляция. Цитоплазмада 4 әріптік генетикалык акпараттың триплеттік кодтың көмегімен 20 әріптік амин қышқылдарынан тұратын ақуыздың тізбегіне айналу жүрдісі жүреді.
Ақуыздардың синтезі рибосомада жүреді; Ақуыздардың синтезі үшін қажет энергия АТФ, ГТФ жұмсалады; o 20 - ға жуық амин қышқылдары; o 20 -дан астам аминоацил - т - РНҚ синтетаза ферменті; o 20 -ға жуық т-РНҚ; o Mg 2+ және 200 -ге жуық макромолекула, ақуыздық фактор қажет.
Трансляция кезеңдері: 1 - амин қышқылдары белсендендіріледі 2 - полипептидтік тізбектің инициация жалғасады, оған а-РНҚ, ақуыз синтезін бастаушы кодон қажет. 3 - элонгация-полипептидтік тізбектің өсуі байқалады 4– терминация- синтездің аяқталуы. РНҚ-да соңғы амин қышқылын көрсететін кодон біткен соң, УАА, УАГ, УГА сияқты мәнсіз кодондар басталады. 5 - процессинг. Полипептид кеңістікте 2 ші, 3 -ші реттік құрылымын түзіп, биологиялық белсенді түріне көшеді. o
o o o Ақуыз синтезі бір рибосомада немесе бір уақытта бірнеше рибосомада (полисомада) жүруі мүмкін. Бактерияларда транскрипция және трансляция бірімен-бірі ілесіп жүреді(ДНҚна тәуелді РНҚ-полимераза а-РНК-ның синтезін жүргізіп жатқан кезде, а-РНҚ-ның бір шетінде ақуыз синтезі басталып жатады) Бактериялардың екінші бір ерекшелігі а. РНҚ-тіршілік бірнеше минут, ол тез нуклеаза ферментінің әсерімен ыдырап кетеді.
Ақуыз синтезін ферменттік реттеу үш топқа бөлуге болады: o репрессибилді, яғни ақуыздардың синтезін тежеу, ол анаболизмде қатысатын ферменттер синтезінде қолданады; o индуцибелді, ақуыз синтезінің жылдамдығын арттыру, бұл катаболизм реакцияларына тән; o конституитивті, кейбір ақуыздар синтезі жылдамдығының тұрақты болуы, бұл ферменттерге гликолиз, лимон қышқылының цикліне қатысатын ферменттер жатады.
Скачать презентацию Ақуыздардың алмасуы Ақуыздың қорытылуы мен сіңірілуі Ақуыздардың
Обмен белков 2.ppt