Белки. Состав и строение Белки = Протеины «Протос»

Белки. Состав и строение Белки = Протеины «Протос» - первый (греч.) % сухой массы животной клетки - ? % сухой массы растительной клетки - ? C, H, O, N, S - элементы, входящие в состав белков Мономер белка – аминокислота.

Аминокислоты. Строение и классификация 170 аминокислот. 20 аминокислот входит в состав белков. Незаменимые – аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в организме животного. Общая формула аминокислот Амфотерность аминокислот Нейтральные, кислые, основные аминокислоты

Связи, встречающиеся в молекулах белков Пептидная связь - связь между остатками аминокислот Водородная связь - связь между СО- и NH-группами; между R-группами аминокислот Дисульфидная связь – дисульфидный мостик между остатками цистеина Ионная связь - связь между заряженными R-группами Гидрофобные взаимодействия – объединения неполярных молекул или R-групп

Уровни организации белковой молекулы Первичная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединенных пептидными связями; Вторичная структура – α-спираль (Н-связи между СО- и NH-группами одной полипептидной цепи), β-конформация (Н-связи между СО- и NH-группами соседних цепей), тройная спираль (кератин, фиброин, коллаген) Третичная структура – глобула, поддерживаемая ионными, водородными, дисульфидными связями, а также гидрофобными взаимодействиями (миозин, инсулин). Четвертичная структура - способ совместной упаковки нескольких полипептидных цепей (гемоглобин)

Денатурация и ренатурация белков Денатурация – утрата трехмерной структуры. Факторы, вызывающие денатурацию: Нагревания или излучения; Сильные кислоты, щелочи, концентрированные растворы солей; Тяжелые металлы; Органические растворители. Ренатурация – способность белка спонтанно приобретать третичную структуру.

Классификация белков по структуре Фибриллярные – наиболее важна вторичная структура. Нерастворимы в воде, механически прочные (например, колллаген, фиброин, миозин). Глобулярные - наиболее важна третичная структура. Растворимы - легко образуют коллоидные суспензии (например, ферменты, антитела). Промежуточные – фибриллярной природы, но растворимы в воде (фибриноген, превращающийся в фибрин).

Классификация белков по составу Простые – состоят только из аминокислот (например, альбумин, фибрин); Сложные – состоят из белков и небелковой части: Фосфопротеиды – казеин молока; Гликопротеиды – муцин (компонент слюны); Липопротеиды – компонгенты мембран; Хромопротеиды – гемоглобин (пигмент крови). Функции белков – самостоятельно по учебнику

Свойства ферментов Ферменты – глобулярные белки; Ферменты действуют как катализаторы; Их присутствие не влияет ни на свойства, ни на природу конечного продукта; Ферменты действуют чрезвычайно эффективно; Один фермент – одна реакция; Фермент снижает энергию активации катализируемой реакции; В мол-ле фермента есть активный центр, который вступает в контакт с субстратом.

Классы ферментов Оксидоредуктазы – катализ окислительно-восстановительных реакций; Трансферазы – переносят ту или иную функциональную группу от одного субстрата на другой; Гидролазы – катализ реакций расщепления, идущих с участием воды; Лиазы – катализируют расщепление или соединение, при этом исчезают или образуются двойные связи; Изомеразы – перемещают группы в пределах молекулы без изменения общей формулы субстрата; Лигазы – катализируют энергозависимые реакции присоединения.

Теория «ключа-замка» - Э.Фишер, 1890

Гипотеза индуцированного соответствия -Кошланд, 1959

Кофакторы ферментов – небелковые компоненты ферментов Неорганические ионы заставляют фермент или субстрат принять форму, способствующую образованию фермент-субстратного комплекса; Простетические группы – органические молекулы не аминокислотной природы, прочно связанные с ферментом (ФАД, гем); Коферменты - органические молекулы не аминокислотной природы, сохраняющие связь с ферментом только в ходе реакции (производные витаминов).