2 Сортировка (транспорт) белков 3″Признаки адреса» для

Описание презентации 2 Сортировка (транспорт) белков 3″Признаки адреса» для по слайдам

2 Сортировка (транспорт) белков 2 Сортировка (транспорт) белков

3Признаки адреса для идентификации органеллы  • В 1980 Г юнтер  Блобель сформулировал3″Признаки адреса» для идентификации органеллы • В 1980 Г юнтер Блобель сформулировал основные принципы индентификации и нацеливания белков на специфические отделы клетки. Каждый белок несет в своей структуре информацию, необходимую, чтобы определить его местоположение в структуре клетки. • Уникальные аминокислотные последовательности ( топогенные коды ) определяют, пройдет ли белок через мембрану к специфической органелле, будет ли встроен в мембрану, или будет экспортирован из клетки. • Эти последовательности, фактически, образуют цепь различных аминокислот, представляющих либо короткий «хвост» на одном из концов белка, либо фрагмент, расположенный внутри цепи молекулы белка.

4 Поток мембранных белков 4 Поток мембранных белков

5 Сигналы для сортировки белков 5 Сигналы для сортировки белков

7 Транслокация белков 7 Транслокация белков

8 Импорт белка в ШЭР 8 Импорт белка в ШЭР

11 Модификация белков в ШЭР 11 Модификация белков в ШЭР

12 Импорт крупных ядерных белков 12 Импорт крупных ядерных белков

13 Модель импорта белка через ядерный поровый комплекс 13 Модель импорта белка через ядерный поровый комплекс

14 Импорт белков в митохондриальный матрикс 14 Импорт белков в митохондриальный матрикс

Импорт белков в митохондриальный матрикс Импорт белков в митохондриальный матрикс

17 Импорт белка во внутреннюю мембрану митохондрий 17 Импорт белка во внутреннюю мембрану митохондрий

18 Импорт белка во внутреннюю мембрану митохондрий 18 Импорт белка во внутреннюю мембрану митохондрий

19 Встраивание белков в мембрану Имеется один старт-пептид и один стоп-пептид, перенос белка прекращается,19 Встраивание белков в мембрану Имеется один старт-пептид и один стоп-пептид, перенос белка прекращается, когда стоп-пептид достигнет вертикального участка петли. Синтез белка с цитозольной стороны продолжается. Старт-сигнал отрезается. Зрелый белок остается в мембране и пронизывает липидный бислой один раз. Белок, имеющий один трансмембранный участок.

20 Конкретные белки,  ответственные за транслокацию,  разные для разных органелл, но принцип20 Конкретные белки, ответственные за транслокацию, разные для разных органелл, но принцип один тот же : • распознавание сигнального пептида, • связывание с мембраной органеллы, • связывание с трансмембранным каналом, • проталкивание растущей пептидной цепи, • отщепление сигнального пептида. Сигнальная гипотеза

23 Транспортные пузырьки 23 Транспортные пузырьки

24 Транспорт между различными компартментами органеллы осуществляется с помощью везикул, которые отпочковываются от «донорной24 Транспорт между различными компартментами органеллы осуществляется с помощью везикул, которые отпочковываются от «донорной мембраны» и потом сливаются с «акцепторной» . Экзоцитозный везикулярный транспорт мембранного белка

25 Шапероны 25 Шапероны

26 Нобелевская премия по химии за 2004 год « за открытие убиквитин-опосредованного разложения белка26 Нобелевская премия по химии за 2004 год « за открытие убиквитин-опосредованного разложения белка » «В последние десятилетия биохимия прошла длинный путь в деле объяснения процессов образования различных белков в клетке. Но не так много ученых интересовались распадом белков. . . Лауреаты пошли наперекор этой тенденции и в начале 1980 -х открыли один из самых важных циклических клеточных процессов — регулируемый распад белков». Аарон Цихановер, Аврам Гершко, Ирвин Роуз

27 Убиквитин-опосредованное разложение белка 1. Энзим E 1 образует с убиквитином активированный комплекс. Для27 Убиквитин-опосредованное разложение белка 1. Энзим E 1 образует с убиквитином активированный комплекс. Для осуществления процесса необходима энергия в виде аденозинтрифосфорной кислоты (ATP). 2. Комплекс убиквитин-Е 1 взаимодействует с E 2, образуя новый, более устойчивый. 3. E 3 распознаёт белковую «мишень», которая должна быть уничтожена. Комплекс E 2 -убиквитин и белковая цепь одновременно связываются с Е 3, таким образом, что убиквитиновый маркер легко передаётся целевому белку. 4. E 3 высвобождает меченый белок. 5. Шаг 4 повторяется, до тех пор, пока не наберётся цепочка из нескольких маркеров. 6. На входе в протеасому меченый белок распознаётся ею, от него открепляется убиквитин, а сам белок поглощается протеасомой — всасывается, чтобы потом развалиться на аминокислотные остатки.

28 Рибосома - фабрика для синтеза белка Протеасома - фабрика для уничтожения белка 28 Рибосома — фабрика для синтеза белка Протеасома — фабрика для уничтожения белка

3 d- модели субъединиц рибосом 30 S- субъединица: 1 молекула РНК и 32 белка3 d- модели субъединиц рибосом 30 S- субъединица: 1 молекула РНК и 32 белка 50 S- субъединица: 3 молекулы РНК и 46 белков