2 Сортировка (транспорт) белков 3″Признаки адреса» для
08_lecture_proteins_import_2010.ppt
- Размер: 21.9 Мб
- Автор:
- Количество слайдов: 22
Описание презентации 2 Сортировка (транспорт) белков 3″Признаки адреса» для по слайдам
2 Сортировка (транспорт) белков
3″Признаки адреса» для идентификации органеллы • В 1980 Г юнтер Блобель сформулировал основные принципы индентификации и нацеливания белков на специфические отделы клетки. Каждый белок несет в своей структуре информацию, необходимую, чтобы определить его местоположение в структуре клетки. • Уникальные аминокислотные последовательности ( топогенные коды ) определяют, пройдет ли белок через мембрану к специфической органелле, будет ли встроен в мембрану, или будет экспортирован из клетки. • Эти последовательности, фактически, образуют цепь различных аминокислот, представляющих либо короткий «хвост» на одном из концов белка, либо фрагмент, расположенный внутри цепи молекулы белка.
4 Поток мембранных белков
5 Сигналы для сортировки белков
7 Транслокация белков
8 Импорт белка в ШЭР
11 Модификация белков в ШЭР
12 Импорт крупных ядерных белков
13 Модель импорта белка через ядерный поровый комплекс
14 Импорт белков в митохондриальный матрикс
Импорт белков в митохондриальный матрикс
17 Импорт белка во внутреннюю мембрану митохондрий
18 Импорт белка во внутреннюю мембрану митохондрий
19 Встраивание белков в мембрану Имеется один старт-пептид и один стоп-пептид, перенос белка прекращается, когда стоп-пептид достигнет вертикального участка петли. Синтез белка с цитозольной стороны продолжается. Старт-сигнал отрезается. Зрелый белок остается в мембране и пронизывает липидный бислой один раз. Белок, имеющий один трансмембранный участок.
20 Конкретные белки, ответственные за транслокацию, разные для разных органелл, но принцип один тот же : • распознавание сигнального пептида, • связывание с мембраной органеллы, • связывание с трансмембранным каналом, • проталкивание растущей пептидной цепи, • отщепление сигнального пептида. Сигнальная гипотеза
23 Транспортные пузырьки
24 Транспорт между различными компартментами органеллы осуществляется с помощью везикул, которые отпочковываются от «донорной мембраны» и потом сливаются с «акцепторной» . Экзоцитозный везикулярный транспорт мембранного белка
25 Шапероны
26 Нобелевская премия по химии за 2004 год « за открытие убиквитин-опосредованного разложения белка » «В последние десятилетия биохимия прошла длинный путь в деле объяснения процессов образования различных белков в клетке. Но не так много ученых интересовались распадом белков. . . Лауреаты пошли наперекор этой тенденции и в начале 1980 -х открыли один из самых важных циклических клеточных процессов — регулируемый распад белков». Аарон Цихановер, Аврам Гершко, Ирвин Роуз
27 Убиквитин-опосредованное разложение белка 1. Энзим E 1 образует с убиквитином активированный комплекс. Для осуществления процесса необходима энергия в виде аденозинтрифосфорной кислоты (ATP). 2. Комплекс убиквитин-Е 1 взаимодействует с E 2, образуя новый, более устойчивый. 3. E 3 распознаёт белковую «мишень», которая должна быть уничтожена. Комплекс E 2 -убиквитин и белковая цепь одновременно связываются с Е 3, таким образом, что убиквитиновый маркер легко передаётся целевому белку. 4. E 3 высвобождает меченый белок. 5. Шаг 4 повторяется, до тех пор, пока не наберётся цепочка из нескольких маркеров. 6. На входе в протеасому меченый белок распознаётся ею, от него открепляется убиквитин, а сам белок поглощается протеасомой — всасывается, чтобы потом развалиться на аминокислотные остатки.
28 Рибосома — фабрика для синтеза белка Протеасома — фабрика для уничтожения белка
3 d- модели субъединиц рибосом 30 S- субъединица: 1 молекула РНК и 32 белка 50 S- субъединица: 3 молекулы РНК и 46 белков